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- PDB-3pdo: Crystal Structure of HLA-DR1 with CLIP102-120 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pdo
タイトルCrystal Structure of HLA-DR1 with CLIP102-120
要素
  • (HLA class II histocompatibility antigen, ...) x 2
  • HLA class II histocompatibility antigen gamma chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC class II / MHC II / self antigen / invariant chain / CLIP
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of peptide secretion / macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / NOS2-CD74 complex / MHC class II protein binding, via antigen binding groove / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of T cell differentiation / macrophage migration inhibitory factor binding / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / protein trimerization ...negative regulation of peptide secretion / macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / NOS2-CD74 complex / MHC class II protein binding, via antigen binding groove / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of T cell differentiation / macrophage migration inhibitory factor binding / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / protein trimerization / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / T cell activation involved in immune response / autolysosome membrane / positive regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of T-helper cell differentiation / T cell selection / positive regulation of type 2 immune response / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / host-mediated suppression of symbiont invasion / MHC class II receptor activity / negative thymic T cell selection / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / MHC class II protein binding / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / negative regulation of mature B cell apoptotic process / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / positive regulation of kinase activity / positive regulation of memory T cell differentiation / CD4 receptor binding / positive regulation of monocyte differentiation / inflammatory response to antigenic stimulus / positive thymic T cell selection / vacuole / cytokine receptor activity / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / positive regulation of neutrophil chemotaxis / prostaglandin biosynthetic process / intermediate filament / positive regulation of macrophage cytokine production / positive regulation of T cell differentiation / T-helper 1 type immune response / regulation of macrophage activation / nitric-oxide synthase binding / transport vesicle membrane / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / antigen processing and presentation / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / cytokine binding / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / polysaccharide binding / negative regulation of type II interferon production / humoral immune response / immunoglobulin mediated immune response / macrophage differentiation / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / : / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / response to type II interferon / Co-inhibition by PD-1 / epidermis development / detection of bacterium / T cell receptor binding / positive regulation of chemokine production / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of B cell proliferation / multivesicular body / protein folding chaperone / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / negative regulation of cell migration / trans-Golgi network membrane / positive regulation of interleukin-8 production / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Cell surface interactions at the vascular wall / intracellular protein transport / protein tetramerization / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / MHC class II protein complex / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / structural constituent of cytoskeleton / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of T cell activation / cognition / positive regulation of fibroblast proliferation / Interferon gamma signaling / MHC class II protein complex binding / endocytic vesicle membrane
類似検索 - 分子機能
MHC class II-associated invariant chain, trimerisation / MHC class II-associated invariant chain/CLIP, MHC II-interacting / MHC class II-associated invariant chain / MHC class II-associated invariant chain, trimerisation domain superfamily / HLA class II histocompatibility antigen, gamma subunit / Class II MHC-associated invariant chain trimerisation domain / CLIP, MHC2 interacting / : / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 ...MHC class II-associated invariant chain, trimerisation / MHC class II-associated invariant chain/CLIP, MHC II-interacting / MHC class II-associated invariant chain / MHC class II-associated invariant chain, trimerisation domain superfamily / HLA class II histocompatibility antigen, gamma subunit / Class II MHC-associated invariant chain trimerisation domain / CLIP, MHC2 interacting / : / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats. / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / HLA class II histocompatibility antigen gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Gunther, S. / Schlundt, A. / Sticht, J. / Roske, Y. / Heinemann, U. / Wiesmuller, K.-H. / Jung, G. / Falk, K. / Rotzschke, O. / Freund, C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Bidirectional binding of invariant chain peptides to an MHC class II molecule.
著者: Gunther, S. / Schlundt, A. / Sticht, J. / Roske, Y. / Heinemann, U. / Wiesmuller, K.H. / Jung, G. / Falk, K. / Rotzschke, O. / Freund, C.
履歴
登録2010年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-1 beta chain
C: HLA class II histocompatibility antigen gamma chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8186
ポリマ－47,5883
非ポリマー2303
水5,765320
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8740 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area18530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.450, 97.627, 99.052
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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HLA class II histocompatibility antigen, ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / MHC class II antigen DRA


分子量: 22353.223 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRA, HLA-DRA1 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01903
#2: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-1 beta chain / MHC class II antigen DRB1*1 / DR-1 / DR1


分子量: 23087.791 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRB1 / プラスミド: pET24d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04229, UniProt: P01911*PLUS

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド HLA class II histocompatibility antigen gamma chain / HLA-DR antigens-associated invariant chain / Ia antigen-associated invariant chain / Ii / p33


分子量: 2146.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04233

-
非ポリマー , 3種, 323分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: PEG 3350, NaCitrate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月19日
放射モノクロメーター: Si-111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→35 Å / Num. all: 32933 / Num. obs: 32810 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 30.201 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 16.62
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.95-20.5463.411649237199.3
2-2.060.4813.711559234499.6
2.06-2.120.3684.711102225999.6
2.12-2.180.3325.310857220699.4
2.18-2.250.2666.410519214299.8
2.25-2.330.227.610061205099.7
2.33-2.420.1988.49813199899.8
2.42-2.520.15910.19647195599.6
2.52-2.630.1311.98983184399.8
2.63-2.760.107148685178599.8
2.76-2.910.08517.38269169199.8
2.91-3.080.0720.77785160199.8
3.08-3.30.054267298152199.8
3.3-3.560.04233.56714141499.6
3.56-3.90.03738.16218130699.6
3.9-4.360.03142.65539119499.5
4.36-5.030.02546.65033107399.7
5.03-6.170.02543.9421590799.9
6.17-8.720.02144.5323672899.9
8.72-350.01550.6176142296.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 41.14 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å33.26 Å
Translation2.5 Å33.26 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MxCuBEデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→33.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / WRfactor Rfree: 0.2216 / WRfactor Rwork: 0.1734 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8291 / SU B: 4.34 / SU ML: 0.121 / SU R Cruickshank DPI: 0.1732 / SU Rfree: 0.1605 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 1641 5 %RANDOM
Rwork0.1912 ---
all0.1937 32809 --
obs0.1937 32809 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 69.67 Å2 / Biso mean: 28.2864 Å2 / Biso min: 10.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.24 Å20 Å20 Å2
2---1.73 Å20 Å2
3----1.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→33.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3200 0 15 320 3535
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223311
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5361.9444502
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5455392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.78823.571168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.39715536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4031526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2485
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212562
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3331.51976
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.23623223
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.27131335
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0194.51279
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 118 -
Rwork0.245 2245 -
all-2363 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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