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- PDB-3pdn: Crystal structure of SmyD3 in complex with methyltransferase inhi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pdn
タイトルCrystal structure of SmyD3 in complex with methyltransferase inhibitor sinefungin
要素SET and MYND domain-containing protein 3
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Rossmann fold / zinc finger / Methyltransferase / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines ...histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines / nucleosome assembly / methylation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Annexin V; domain 1 - #160 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #970 / Helix Hairpins - #2220 / Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type ...Annexin V; domain 1 - #160 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #970 / Helix Hairpins - #2220 / Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Annexin V; domain 1 / Tetratricopeptide repeat domain / Helix Hairpins / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Helix non-globular / Beta Complex / Special / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
SINEFUNGIN / Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Sirinupong, N. / Brunzelle, J. / Yang, Z.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural Insights into the Autoinhibition and Posttranslational Activation of Histone Methyltransferase SmyD3.
著者: Sirinupong, N. / Brunzelle, J. / Doko, E. / Yang, Z.
履歴
登録2010年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SET and MYND domain-containing protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,35713
ポリマ－49,1781
非ポリマー1,17912
水11,620645
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.240, 66.246, 107.384
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 SET and MYND domain-containing protein 3 / Zinc finger MYND domain-containing protein 1


分子量: 49178.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD3, ZMYND1, ZNFN3A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H7B4, histone-lysine N-methyltransferase

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非ポリマー , 5種, 657分子

#2: 化合物 ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE / シネフンギン


分子量: 381.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 645 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THIS SEQUENCE CORRESPONDS TO GENBANK ENTRY BC031010.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 13% PEG 3350, 50 mM Na Formate, 100 mM Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.27823, 1.28268
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月21日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.278231
21.282681
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. all: 48785 / Num. obs: 48766 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 17.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.519 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→29.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9558 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9455 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1893 2467 5.07 %RANDOM
Rwork0.1554 ---
obs0.1571 48667 --
all-48785 --
原子変位パラメータBiso mean: 21.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.6717 Å20 Å20 Å2
2--3.3417 Å20 Å2
3---1.33 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.171 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→29.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3390 0 68 645 4103
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013606HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.934871HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1737SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes98HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes517HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3606HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2312 175 4.96 %
Rwork0.1899 3352 -
all0.1919 3527 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.36740.0799-0.40181.98831.57362.1325-0.03-0.18670.181-0.00240.135-0.4563-0.06890.2213-0.1049-0.06020.0102-0.023-0.0099-0.01910.011728.129923.047925.8451
20.26330.2554-0.25240.54820.58671.52820.02650.06920.0982-0.17640.0784-0.0689-0.2833-0.0658-0.1050.01460.01290.0422-0.03440.008-0.01718.384433.76933.3938
30.69372.1517-0.30667.0625-2.80984.2959-0.02160.09330.0519-0.34490.27590.02250.0386-0.2666-0.25430.0082-0.01130.02520.02040.0257-0.037318.323327.6623-9.2425
40.67270.4255-0.31520.8565-0.32631.212-0.04380.05380.0224-0.12620.0565-0.02290.10960.0129-0.0126-0.03250.00120.011-0.0305-0.002-0.047116.433314.51964.8679
50.1503-0.1738-0.32840.59720.30710.67020.0362-0.01290.0342-0.0025-0.0013-0.0462-0.03780.0332-0.0349-0.0234-0.00220.0025-0.0176-0.0075-0.01312.947929.392821.8237
61.5885-0.1412-1.58221.6883-0.5573.12350.04060.1469-0.1335-0.2301-0.14170.0340.1635-0.07230.10110.00580.0226-0.02450.0069-0.0343-0.0088-5.783236.586312.695
71.2777-0.337-0.19731.09910.10050.71930.13940.05960.0491-0.1918-0.0268-0.0293-0.1275-0.0442-0.11270.00480.0170.0323-0.063-0.0002-0.0560.88846.855717.292
80.4675-0.9445-0.01673.4512-0.21610.41850.1551-0.03710.4156-0.189-0.0065-0.4331-0.17320.0042-0.1486-0.009-0.03040.1099-0.0773-0.02610.130518.547355.712217.1912
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 2:21)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 22:68)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 69:96)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 97:175)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 176:278)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 279:303)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 304:380)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN A AND RESID 381:428)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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