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万見
- PDB-3pd2: Crystal structure of the editing domain of threonyl-tRNA syntheta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pd2
タイトルCrystal structure of the editing domain of threonyl-tRNA synthetase from Pyrococcus abyssi in complex with seryl-3'-aminoadenosine
要素Threonyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / alpha/beta fold / deacylase / editing / aminoacyl-tRNA synthetase / translation
機能・相同性
機能・相同性情報


threonine-tRNA ligase / threonyl-tRNA aminoacylation / threonine-tRNA ligase activity / tRNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Threonyl-tRNA synthetase, editing domain, archaea / Archaea-specific editing domain of threonyl-tRNA synthetase / D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase / D-aminoacyl-tRNA deacylase-like superfamily / Threonine-tRNA ligase, class IIa / Threonine-tRNA ligase catalytic core domain / : / D-tyrosyl-trna(Tyr) Deacylase; Chain: A; / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) ...Threonyl-tRNA synthetase, editing domain, archaea / Archaea-specific editing domain of threonyl-tRNA synthetase / D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase / D-aminoacyl-tRNA deacylase-like superfamily / Threonine-tRNA ligase, class IIa / Threonine-tRNA ligase catalytic core domain / : / D-tyrosyl-trna(Tyr) Deacylase; Chain: A; / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / 3-Layer(bba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SERINE-3'-AMINOADENOSINE / Threonine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus abyssi (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Hussain, T. / Kamarthapu, V. / Kruparani, S.P. / Sankaranarayanan, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Mechanistic insights into cognate substrate discrimination during proofreading in translation
著者: Hussain, T. / Kamarthapu, V. / Kruparani, S.P. / Deshmukh, M.V. / Sankaranarayanan, R.
履歴
登録2010年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年3月5日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Threonyl-tRNA synthetase
B: Threonyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1834
ポリマ－33,4772
非ポリマー7072
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.227, 66.334, 93.177
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Threonyl-tRNA synthetase / Threonine--tRNA ligase / ThrRS


分子量: 16738.312 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-147 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus abyssi (古細菌) / 遺伝子: PAB1490, PYRAB13430, thrS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9UZ14, threonine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-A3S / SERINE-3'-AMINOADENOSINE / N'-L-SERYL-3'-AMINO-(3'-DEOXY)-ADENOSINE


分子量: 353.334 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H19N7O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SEQUENCE OF THE PROTEIN USED IN THIS STUDY WAS THE FRAGMENT OF UNP RESIDUES 1-183 OF DATABASE ...SEQUENCE OF THE PROTEIN USED IN THIS STUDY WAS THE FRAGMENT OF UNP RESIDUES 1-183 OF DATABASE Q9UZ14 (SYT_PYRAB). BUT THE C-TERMINAL PROBABLY HAVE BEEN CLEAVED BEFORE CRYSTALLIZING.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 3350, Bis-Tris, NaCl, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年6月25日 / 詳細: Osmic mirrors
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→25 Å / Num. all: 20015 / Num. obs: 20015 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 13.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 32.3
反射 シェル解像度: 1.86→1.93 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.151 / Mean I/σ(I) obs: 9.1 / Num. unique all: 1839 / % possible all: 95.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Y2Q

1y2q


解像度: 1.86→23.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1536421.45 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Lennard-Jones
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 1013 5.1 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 19966 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.8996 Å2 / ksol: 0.354505 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.15 Å20 Å20 Å2
2--1.93 Å20 Å2
3----4.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.07 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→23.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2303 0 50 166 2519
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.212.5
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 174 5.5 %
Rwork0.212 3017 -
obs--97.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3a3s.parama3s.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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