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- PDB-3p83: Structure of the PCNA:RNase HII complex from Archaeoglobus fulgidus. -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3p83 | ||||||
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Title | Structure of the PCNA:RNase HII complex from Archaeoglobus fulgidus. | ||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE/DNA BINDING PROTEIN / DNA clamp / RNase H fold / cleaves RNA/DNA hybrids / nucleus / HYDROLASE-DNA BINDING PROTEIN complex | ||||||
Function / homology | ![]() ribonuclease H2 complex / DNA replication, removal of RNA primer / ribonuclease H / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / regulation of DNA replication / mismatch repair / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / manganese ion binding / DNA binding ...ribonuclease H2 complex / DNA replication, removal of RNA primer / ribonuclease H / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / regulation of DNA replication / mismatch repair / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / manganese ion binding / DNA binding / RNA binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Bubeck, D. / Reijns, M.A. / Graham, S.C. / Astell, K.R. / Jones, E.Y. / Jackson, A.P. | ||||||
![]() | ![]() Title: PCNA directs type 2 RNase H activity on DNA replication and repair substrates. Authors: Bubeck, D. / Reijns, M.A. / Graham, S.C. / Astell, K.R. / Jones, E.Y. / Jackson, A.P. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 473.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 44.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 60.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3p87C ![]() 1i39S ![]() 1rxmS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 27301.521 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 24431.246 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.3 Å3/Da / Density % sol: 62.78 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 9.2 Details: 18% PEG 3350, 196mM K2HPO4, pH 9.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Sep 25, 2009 |
Radiation | Monochromator: Double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.01→44.54 Å / Num. all: 39748 / Num. obs: 39748 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 89.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 15.8 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1RXM and PDB ENTRY 1I39 Resolution: 3.05→44.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9299 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9081 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Displacement parameters | Biso mean: 77.46 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.576 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.05→44.54 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.05→3.13 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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