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- PDB-3p71: Crystal structure of the complex of LCMT-1 and PP2A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p71
タイトルCrystal structure of the complex of LCMT-1 and PP2A
要素
  • Leucine carboxyl methyltransferase 1
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
キーワードTRANSFERASE/HYDROLASE / LEUCINE CARBOXYMETHYLTRANSFERASE-1 / SERINE/THREONINE PROTEIN KEYWDS 2 PHOSPHATASE 2A / METHYLTRANSFERASE / S-ADENOSYL-L-METHIONINE / TRANSFERASE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein C-terminal carboxyl O-methyltransferase activity / C-terminal protein methylation / [phosphatase 2A protein]-leucine-carboxy methyltransferase / protein C-terminal leucine carboxyl O-methyltransferase activity / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / peptidyl-threonine dephosphorylation / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / MASTL Facilitates Mitotic Progression ...protein C-terminal carboxyl O-methyltransferase activity / C-terminal protein methylation / [phosphatase 2A protein]-leucine-carboxy methyltransferase / protein C-terminal leucine carboxyl O-methyltransferase activity / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / peptidyl-threonine dephosphorylation / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / MASTL Facilitates Mitotic Progression / protein phosphatase type 2A complex / INTAC complex / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / FAR/SIN/STRIPAK complex / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / protein methylation / GABA receptor binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / ERKs are inactivated / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Co-stimulation by CD28 / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / protein dephosphorylation / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Co-inhibition by CTLA4 / Platelet sensitization by LDL / protein-serine/threonine phosphatase / ERK/MAPK targets / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / mesoderm development / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / protein serine/threonine phosphatase activity / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / T cell homeostasis / regulation of glucose metabolic process / regulation of cell differentiation / regulation of microtubule polymerization / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / chromosome, centromeric region / DARPP-32 events / negative regulation of hippo signaling / negative regulation of protein-containing complex assembly / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / phosphoprotein phosphatase activity / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / protein tyrosine phosphatase activity / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein modification process / meiotic cell cycle / RAF activation / RHO GTPases Activate Formins / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Spry regulation of FGF signaling / PKR-mediated signaling / response to lead ion / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / G2/M transition of mitotic cell cycle / tau protein binding / spindle pole / Cyclin D associated events in G1 / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Regulation of TP53 Degradation / mitotic cell cycle / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / microtubule cytoskeleton / regulation of apoptotic process / intracellular signal transduction / membrane raft / protein heterodimerization activity / synapse / chromatin / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Leucine carboxyl methyltransferase 1 / Methyltransferase Ppm1/Ppm2/Tcmp / Leucine carboxyl methyltransferase / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type ...Leucine carboxyl methyltransferase 1 / Methyltransferase Ppm1/Ppm2/Tcmp / Leucine carboxyl methyltransferase / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Vaccinia Virus protein VP39 / 4-Layer Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AN6 / : / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Leucine carboxyl methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Xing, Y. / Stanevich, V. / Satyshur, K.A. / Jiang, L.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: The Structural Basis for Tight Control of PP2A Methylation and Function by LCMT-1.
著者: Stanevich, V. / Jiang, L. / Satyshur, K.A. / Li, Y. / Jeffrey, P.D. / Li, Z. / Menden, P. / Semmelhack, M.F. / Xing, Y.
履歴
登録2010年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年10月8日Group: Database references
改定 1.32014年10月15日Group: Structure summary
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
T: Leucine carboxyl methyltransferase 1
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1546
ポリマ－73,5432
非ポリマー6114
水2,162120
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4160 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area24630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.802, 65.305, 193.092
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 TC

#1: タンパク質 Leucine carboxyl methyltransferase 1 / Protein-leucine O-methyltransferase


分子量: 38504.211 Da / 分子数: 1 / 変異: C19M, A21E, D22N, P115S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CGI-68, LCMT, LCMT1 / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9UIC8, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / PP2A-alpha / Replication protein C / RP-C


分子量: 35038.480 Da / 分子数: 1 / Fragment: CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP2CA / プラスミド: BACULOVIRUS / 細胞株 (発現宿主): HI5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P67775, protein-serine/threonine phosphatase

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非ポリマー , 4種, 124分子

#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-AN6 / 5'-{[(3S)-3-amino-3-carboxypropyl](ethyl)amino}-5'-deoxyadenosine


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 395.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H25N7O5
#5: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細AUTHORS STATE THAT RESIDUES 294-298 IN ENTITY 2 (MOLECULE C) HAVE BEEN DELETED FOR PURPOSE OF ...AUTHORS STATE THAT RESIDUES 294-298 IN ENTITY 2 (MOLECULE C) HAVE BEEN DELETED FOR PURPOSE OF PROPER DIMERIZATION OF THE C AND T MOLECULES

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: PROTEIN COMPLEX (~5 MG/ML), 100MM TRIS-HCL, 22-26% V/V PEG 4000, 200 MM SODIUM ACETATE, 5 MM DTT, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月5日
詳細: MERIDIONALLY-BENT FUSED SILICA MIRROR WITH PALLADIUM AND UNCOATED STRIPES VERTICALLY-FOCUSING AT 6.6:1 DEMAGNIFICATION.
放射モノクロメーター: DOUBLE SI(111) CRYSTAL WITH CRYOGENICALLY-COOLED FIRST CRYSTAL AND SAGITALLY-BENT SECOND CRYSTAl HORIZONTALLY-FOCUSING AT 3.3:1 DEMAGNIFICATION.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 17595 / Num. obs: 16691 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Rsym value: 0.137 / Net I/σ(I): 7.45
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 5.2 % / Mean I/σ(I) obs: 4.39 / Rsym value: 0.29 / % possible all: 92.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3IEI, 2IE3

3iei

2ie3


解像度: 2.7→48.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 30.789 / SU ML: 0.286 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.385 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24939 902 5.2 %RANDOM
Rwork0.19157 ---
obs0.19454 16510 98.4 %-
all-16510 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.535 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.14 Å20 Å20 Å2
2--0.56 Å20 Å2
3----1.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→48.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5002 0 37 120 5159
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0225150
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0281.9656956
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.455616
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.34923.938259
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.43615908
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.361539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2752
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0213921
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2611.53073
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.50624957
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.7132077
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2274.51999
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 54 -
Rwork0.196 1123 -
obs--93.71 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0889-0.2077-0.64321.6455-0.31782.8136-0.0970.0551-0.1527-0.0798-0.0145-0.01470.3648-0.11060.11150.3625-0.06560.06740.2306-0.03950.0634-13.75594.6332-10.4231
21.22040.1175-0.56862.2295-0.57924.0958-0.06570.29690.0580.00850.04890.0198-0.2389-0.45870.01680.29090.04620.04030.29880.02440.0119-6.316934.303-38.2191
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1T20 - 800
2X-RAY DIFFRACTION1C303 - 310
3X-RAY DIFFRACTION2C2 - 293
4X-RAY DIFFRACTION2C299 - 302
5X-RAY DIFFRACTION2C501 - 708

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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