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- PDB-3p1a: Structure of human Membrane-associated Tyrosine- and Threonine-sp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p1a
タイトルStructure of human Membrane-associated Tyrosine- and Threonine-specific cdc2-inhibitory kinase MYT1 (PKMYT1)
要素Membrane-associated tyrosine- and threonine-specific cdc2-inhibitory kinase
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Protein kinase / Tyrosine- and threonine-specific kinase / membrane-associated protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of G2/MI transition of meiotic cell cycle / G2/M DNA replication checkpoint / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Polo-like kinase mediated events / regulation of mitotic nuclear division / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / meiotic cell cycle / G2/M transition of mitotic cell cycle / kinase activity ...negative regulation of G2/MI transition of meiotic cell cycle / G2/M DNA replication checkpoint / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Polo-like kinase mediated events / regulation of mitotic nuclear division / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / meiotic cell cycle / G2/M transition of mitotic cell cycle / kinase activity / mitotic cell cycle / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / Golgi membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / nucleolus / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine/threonine-protein kinase, Cdc2 inhibitor / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Tyrosine/threonine-protein kinase, Cdc2 inhibitor / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Membrane-associated tyrosine- and threonine-specific cdc2-inhibitory kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Eswaran, J. / Fedorov, O. / Cooper, C.D.O. / Kroeler, T. / Vollmar, M. / Krojer, T. / Berridge, G. / Muniz, J.R.C. / Pike, A.C.W. ...Chaikuad, A. / Eswaran, J. / Fedorov, O. / Cooper, C.D.O. / Kroeler, T. / Vollmar, M. / Krojer, T. / Berridge, G. / Muniz, J.R.C. / Pike, A.C.W. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of human Membrane-associated Tyrosine- and Threonine-specific cdc2-inhibitory kinase MYT1 (PKMYT1)
著者: Chaikuad, A. / Eswaran, J. / Fedorov, O. / Cooper, C.D.O. / Kroeler, T. / Vollmar, M. / Krojer, T. / Berridge, G. / Muniz, J.R.C. / Pike, A.C.W. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C. ...著者: Chaikuad, A. / Eswaran, J. / Fedorov, O. / Cooper, C.D.O. / Kroeler, T. / Vollmar, M. / Krojer, T. / Berridge, G. / Muniz, J.R.C. / Pike, A.C.W. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S.
履歴
登録2010年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Membrane-associated tyrosine- and threonine-specific cdc2-inhibitory kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,27513
ポリマ－34,4981
非ポリマー77712
水6,305350
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.400, 56.300, 114.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Membrane-associated tyrosine- and threonine-specific cdc2-inhibitory kinase / Myt1 kinase


分子量: 34498.133 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain, UNP residue 75-362 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYT1, PKMYT1 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3-pRARE2
参照: UniProt: Q99640, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.09 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M KSCN, 0.1M Bis-Tris Propane, pH 6.5, 10% Ethylene glycol , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9245 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年7月9日 / 詳細: Kirkpatrick Baez bimorph mirror pair
放射モノクロメーター: Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9245 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→35.32 Å / Num. all: 32606 / Num. obs: 32553 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 15.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.445 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 4497 / % possible all: 95.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GDAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2C30 and 3CR0

2c30

3cr0


解像度: 1.7→30.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 3.42 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R Free: 0.099 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS DURING REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19495 1639 5 %RANDOM
Rwork0.14995 ---
all0.1522 32553 --
obs0.1522 30914 98.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.802 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.32 Å20 Å20 Å2
2--0.79 Å20 Å2
3----0.47 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→30.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2170 0 48 350 2568
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0212358
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021717
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.561.9943182
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.98534153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1545306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.8122.547106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.53915393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6561524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2336
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212627
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02489
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.76231439
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8423584
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.16152306
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.6318919
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.99411862
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 106 -
Rwork0.235 2107 -
obs--92.21 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
115.6834-4.23915.33916.04632.125623.02860.24120.8092-0.09030.36670.0022-0.06280.85011.1341-0.24340.0930.07720.01270.11840.01420.034331.00119.2122-14.6596
20.45880.08510.01140.4237-0.04420.13930.02220.0067-0.01840.0166-0.0171-0.0060.0050.0074-0.00510.0332-0.0105-0.00760.0362-0.00270.043719.88227.5233-15.6248
30.23590.0749-0.06850.02880.02680.5296-0.03350.0087-0.027-0.00740.0036-0.00320.0342-0.03060.02990.04450.010.00560.03360.01590.04221.306926.73633.7289
40.32170.0974-0.30180.4412-0.09690.33180.0112-0.04740.01450.0103-0.0112-0.0093-0.00410.040900.03340.00760.00180.05490.01690.02724.72834.847319.8909
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A76 - 87
2X-RAY DIFFRACTION2A88 - 152
3X-RAY DIFFRACTION3A153 - 268
4X-RAY DIFFRACTION4A269 - 362

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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