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- PDB-3p0a: X-ray structure of pentameric HIV-1 CA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p0a
タイトルX-ray structure of pentameric HIV-1 CA
要素HIV-1 CA
キーワードVIRAL PROTEIN / capsid protein
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase ...viral budding via host ESCRT complex / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / host cell cytoplasm / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / lipid binding / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein / Gag polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 5.954 Å
データ登録者Pornillos, O.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Atomic-level modelling of the HIV capsid.
著者: Pornillos, O. / Ganser-Pornillos, B.K. / Yeager, M.
履歴
登録2010年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 CA
B: HIV-1 CA
C: HIV-1 CA
D: HIV-1 CA
E: HIV-1 CA
F: HIV-1 CA
G: HIV-1 CA
H: HIV-1 CA
I: HIV-1 CA
J: HIV-1 CA
K: HIV-1 CA
L: HIV-1 CA
M: HIV-1 CA
N: HIV-1 CA
O: HIV-1 CA
P: HIV-1 CA
Q: HIV-1 CA
R: HIV-1 CA
S: HIV-1 CA
T: HIV-1 CA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)508,38420
ポリマ－508,38420
非ポリマー00
水00
1
A: HIV-1 CA
B: HIV-1 CA
C: HIV-1 CA
D: HIV-1 CA
E: HIV-1 CA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,0965
ポリマ－127,0965
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
F: HIV-1 CA
G: HIV-1 CA
H: HIV-1 CA
I: HIV-1 CA
J: HIV-1 CA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,0965
ポリマ－127,0965
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
K: HIV-1 CA
L: HIV-1 CA
M: HIV-1 CA
N: HIV-1 CA
O: HIV-1 CA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,0965
ポリマ－127,0965
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
P: HIV-1 CA
Q: HIV-1 CA
R: HIV-1 CA
S: HIV-1 CA
T: HIV-1 CA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,0965
ポリマ－127,0965
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.794, 122.128, 149.304
Angle α, β, γ (deg.)74.41, 74.36, 81.48
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
HIV-1 CA / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 25419.209 Da / 分子数: 20 / 断片: UNP residues 133-363 / 変異: P17C, R18L, T19C, W184A, M185A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: NL4-3 / 遺伝子: CA, gag / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q72497, UniProt: P12497*PLUS
構成要素の詳細THE REFINEMENT WAS LIMITED TO RIGID-BODY PLACEMENT OF THE MONOMERS. THE PROTEIN IS COMPOSED OF TWO ...THE REFINEMENT WAS LIMITED TO RIGID-BODY PLACEMENT OF THE MONOMERS. THE PROTEIN IS COMPOSED OF TWO DOMAINS, WHICH WERE TREATED AS SEPARATE RIGID BODIES DURING REFINEMENT. THE TWO DOMAINS WERE ALLOWED TO MOVE INDEPENDENTLY AND THAT IS WHY THE CONNECTIVITY BETWEEN THEM IS NOT WELL-PRESERVED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 30-32% PEG 2000 MME, 100 mM Tris, 0.4 M sodium iodide, pH 7-8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
PH範囲: 7-8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5.95→50 Å / Num. all: 14299 / Num. obs: 14213 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 5.95→6.32 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.579 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3P05

3p05


解像度: 5.954→45.562 Å / SU ML: 1.08 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 36.41 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: THE COORDINATES CONTAIN ONLY CALPHA ATOMS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3156 1416 9.99 %
Rwork0.297 --
obs0.2989 14169 97.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 20 Å2 / ksol: 0.309 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-279.7381 Å2-17.6802 Å217.3471 Å2
2--159.8556 Å2-9.2281 Å2
3---125.0104 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5.954→45.562 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3952 0 0 0 3952
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.02930704
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.82741808
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.56411256
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0994856
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.015368
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
5.954-6.16670.38061420.39341120X-RAY DIFFRACTION86
6.1667-6.4130.41351420.39041265X-RAY DIFFRACTION99
6.413-6.7040.34671420.40071289X-RAY DIFFRACTION100
6.704-7.05620.36961420.36131311X-RAY DIFFRACTION100
7.0562-7.49650.33611420.32231303X-RAY DIFFRACTION100
7.4965-8.07240.30451420.31821306X-RAY DIFFRACTION100
8.0724-8.87930.27771420.28051307X-RAY DIFFRACTION100
8.8793-10.15180.2741420.23291287X-RAY DIFFRACTION100
10.1518-12.74360.26151410.23331292X-RAY DIFFRACTION98
12.7436-45.56370.35651390.32011273X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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