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- PDB-3oz2: Crystal structure of a geranylgeranyl bacteriochlorophyll reducta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oz2
タイトルCrystal structure of a geranylgeranyl bacteriochlorophyll reductase-like (Ta0516) from Thermoplasma acidophilum at 1.60 A resolution
要素Digeranylgeranylglycerophospholipid reductase
キーワードFlavoprotein (フラボタンパク質) / oxidoreductase (酸化還元酵素) / STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


2,3-bis-O-geranylgeranyl-sn-glycerol 1-phosphate reductase [NAD(P)H] / membrane lipid biosynthetic process / glycerophospholipid metabolic process / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors, NAD or NADP as acceptor / geranylgeranyl reductase activity / phospholipid biosynthetic process / FAD binding / NAD binding / NADP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Digeranylgeranylglycerophospholipid reductase / Geranylgeranyl reductase family / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD-binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily ...Digeranylgeranylglycerophospholipid reductase / Geranylgeranyl reductase family / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD-binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / Chem-OZ2 / Digeranylgeranylglycerophospholipid reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoplasma acidophilum (好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Insights into substrate specificity of geranylgeranyl reductases revealed by the structure of digeranylgeranylglycerophospholipid reductase, an essential enzyme in the biosynthesis of ...タイトル: Insights into substrate specificity of geranylgeranyl reductases revealed by the structure of digeranylgeranylglycerophospholipid reductase, an essential enzyme in the biosynthesis of archaeal membrane lipids.
著者: Xu, Q. / Eguchi, T. / Mathews, I.I. / Rife, C.L. / Chiu, H.J. / Farr, C.L. / Feuerhelm, J. / Jaroszewski, L. / Klock, H.E. / Knuth, M.W. / Miller, M.D. / Weekes, D. / Elsliger, M.A. / Deacon, ...著者: Xu, Q. / Eguchi, T. / Mathews, I.I. / Rife, C.L. / Chiu, H.J. / Farr, C.L. / Feuerhelm, J. / Jaroszewski, L. / Klock, H.E. / Knuth, M.W. / Miller, M.D. / Weekes, D. / Elsliger, M.A. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / Lesley, S.A. / Wilson, I.A.
履歴
登録2010年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2010年10月27日ID: 3CGV
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Digeranylgeranylglycerophospholipid reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,38716
ポリマ－44,0301
非ポリマー2,35715
水5,981332
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.590, 70.670, 117.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Digeranylgeranylglycerophospholipid reductase / DGGGPL reductase / 2 / 3-di-O-geranylgeranylglyceryl phosphate reductase / Geranylgeranyl reductase / GGR


分子量: 44029.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: Ta0516 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100
参照: UniProt: Q9HKS9, 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる

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非ポリマー , 5種, 347分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-OZ2 / (2R)-3-{[(R)-{[(2S)-2,3-dihydroxypropyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]oxy}-2-[(6Z)-tridec-6-enoyloxy]propyl (9Z)-octadec-9-enoate


分子量: 704.912 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C37H69O10P
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.55 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15.00% Glycerol, 8.50% iso-Propanol, 17.00% PEG-4000, 0.1M HEPES pH 7.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97920,0.97862
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月1日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.97921
30.978621
反射解像度: 1.6→45.257 Å / Num. obs: 55071 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 20.479 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 13.16
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.6-1.640.4662.4144044009199.6
1.64-1.690.3723140783912199.5
1.69-1.740.3053.7137733820199.6
1.74-1.790.2524.5134853726199.7
1.79-1.850.2055.5131953623199.8
1.85-1.910.1557.1127083500199.9
1.91-1.980.1169.2123283382199.9
1.98-2.070.09611.2119963281199.9
2.07-2.160.07913.4114203126199.9
2.16-2.260.0715.2108872980199.8
2.26-2.390.06117.4104832862199.8
2.39-2.530.05419.199112709199.6
2.53-2.70.05120.693392554199.5
2.7-2.920.04623.186332368199.1
2.92-3.20.0425.680212200199.4
3.2-3.580.03528.172151984198.6
3.58-4.130.03330.163601765198.5
4.13-5.060.03230.753371500198
5.06-7.160.03929.541041180196.4
7.16-45.2570.03829.42120648189.4

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→45.257 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU B: 2.679 / SU ML: 0.046 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.079 / ESU R Free: 0.074
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. FAD IS MODELED BASED ON DENSITY AND FUNCTION. 6. A BACTERIAL LIPID FOUND IN THE ACTIVE SITE WAS TENTATIVELY ASSIGNED AS A PHOSPHATIDYLGYLCEROL (OZ2) BASED ON DENSITY AND FUNCTION. THE DENSITY FOR THE HEAD GROUP AND LIPID TAILS ARE POORLY DEFINED. 7. ETHYLENE GLYCOL (EDO) AND GLYCEROL (GOL) WERE MODELED BASED ON CRYSTALLIZATION/CYRO CONDITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1706 2794 5.1 %RANDOM
Rwork0.153 ---
obs0.1539 55071 99.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 101.48 Å2 / Biso mean: 29.0611 Å2 / Biso min: 9.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.57 Å20 Å20 Å2
2--1.08 Å20 Å2
3----0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→45.257 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3004 0 157 332 3493
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223467
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022432
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6082.0144717
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91135996
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.325471
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.40624.519135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.2315620
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9881520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2525
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213826
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02657
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.49732096
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4223861
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.51853394
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.12181371
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.476111288
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 201 -
Rwork0.263 3771 -
all-3972 -
obs--99.13 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.7612 Å / Origin y: 50.0025 Å / Origin z: 25.9353 Å
111213212223313233
T0.0365 Å20.0052 Å2-0.0031 Å2-0.0253 Å20.0049 Å2--0.017 Å2
L0.7487 °2-0.1416 °20.2747 °2-0.5438 °2-0.3801 °2--0.8513 °2
S-0.0504 Å °-0.1026 Å °0.0454 Å °0.1346 Å °0.0207 Å °-0.0113 Å °-0.0587 Å °-0.0632 Å °0.0298 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 396
2X-RAY DIFFRACTION1A501
3X-RAY DIFFRACTION1A502

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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