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- PDB-3oxu: Complement components factor H CCP19-20 and C3d in complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oxu
タイトルComplement components factor H CCP19-20 and C3d in complex
要素
  • Complement C3
  • HF protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / C3d-ALPHA-ALPHA BARREL / COMPLEMENT COMPONENT / FACTOR H
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of complement activation, alternative pathway / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / symbiont cell surface / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance ...regulation of complement activation, alternative pathway / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / symbiont cell surface / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / regulation of complement activation / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of lipid storage / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of type IIa hypersensitivity / complement receptor mediated signaling pathway / complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation / complement activation, alternative pathway / endopeptidase inhibitor activity / neuron remodeling / amyloid-beta clearance / B cell activation / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / response to bacterium / Post-translational protein phosphorylation / fatty acid metabolic process / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of angiogenesis / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / heparin binding / blood microparticle / secretory granule lumen / G alpha (i) signalling events / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Complement C3-like, NTR domain / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 ...: / Complement C3-like, NTR domain / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / Anaphylatoxin, complement system domain / Complement Module, domain 1 / : / Anaphylatoxin domain signature. / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Complement Module; domain 1 / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG4 / Glycosyltransferase - #20 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Ribbon / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C3 / Complement factor H / HF protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Morgan, H.P. / Schmidt, C.Q. / Guariento, M. / Gillespie, D. / Herbert, A.P. / Mertens, H. / Blaum, B.S. / Svergun, D. / Johansson, C.M. / Uhrin, D. ...Morgan, H.P. / Schmidt, C.Q. / Guariento, M. / Gillespie, D. / Herbert, A.P. / Mertens, H. / Blaum, B.S. / Svergun, D. / Johansson, C.M. / Uhrin, D. / Barlow, P.N. / Hannan, J.P.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural basis for engagement by complement factor H of C3b on a self surface.
著者: Morgan, H.P. / Schmidt, C.Q. / Guariento, M. / Blaum, B.S. / Gillespie, D. / Herbert, A.P. / Kavanagh, D. / Mertens, H.D. / Svergun, D.I. / Johansson, C.M. / Uhrin, D. / Barlow, P.N. / Hannan, J.P.
履歴
登録2010年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年2月20日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C3
B: Complement C3
C: Complement C3
D: HF protein
E: HF protein
F: HF protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,39114
ポリマ－150,6556
非ポリマー7378
水17,078948
1
B: Complement C3
F: HF protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4024
ポリマ－50,2182
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Complement C3
E: HF protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4024
ポリマ－50,2182
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Complement C3
D: HF protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5876
ポリマ－50,2182
非ポリマー3684
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.675, 82.990, 85.605
Angle α, β, γ (deg.)112.75, 110.14, 99.96
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Complement C3 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 1 / Complement C3 beta chain / ...C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 1 / Complement C3 beta chain / Complement C3 alpha chain / C3a anaphylatoxin / Complement C3b alpha' chain / Complement C3c alpha' chain fragment 1 / Complement C3dg fragment / Complement C3g fragment / Complement C3d fragment / Complement C3f fragment / Complement C3c alpha' chain fragment 2


分子量: 35444.438 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 996-1303 / 変異: C1010A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C3, complement H factor, CPAMD1 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P01024
#2: タンパク質 HF protein


分子量: 14773.793 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 533-657 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: complement component C3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14006, UniProt: P08603*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 948 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.87 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 4% w/v PEG 8000, 0.1 M Tris HCl, pH 8.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月1日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→41.6 Å / Num. obs: 93199 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 2.1 / Observed criterion σ(I): 2.1 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 26.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.465 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 13657 / Rsym value: 0.523 / % possible all: 96.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.2_432)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2G7I, 1C3D

2g7i

1c3d


解像度: 2.1→40.482 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2059 4681 5.02 %RANDOM
Rwork0.1706 ---
obs0.1724 93157 95.86 %-
all-93199 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.065 Å2 / ksol: 0.332 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2635 Å2-0.0438 Å2-0.0175 Å2
2---0.8986 Å2-0.5499 Å2
3---1.1621 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→40.482 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9895 0 48 948 10891
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00710277
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.01813909
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9913835
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0711515
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041798
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.12390.23961560.20012967X-RAY DIFFRACTION95
2.1239-2.14890.22331460.1842939X-RAY DIFFRACTION96
2.1489-2.17510.241370.17872963X-RAY DIFFRACTION96
2.1751-2.20260.25481380.18463004X-RAY DIFFRACTION97
2.2026-2.23160.25611480.18942948X-RAY DIFFRACTION96
2.2316-2.26210.23911560.20582986X-RAY DIFFRACTION96
2.2621-2.29450.2521480.18522936X-RAY DIFFRACTION96
2.2945-2.32870.22341420.17662993X-RAY DIFFRACTION97
2.3287-2.36510.21751600.17412973X-RAY DIFFRACTION96
2.3651-2.40390.24251720.17512931X-RAY DIFFRACTION97
2.4039-2.44530.21891760.17392978X-RAY DIFFRACTION96
2.4453-2.48980.25561560.17552964X-RAY DIFFRACTION97
2.4898-2.53760.22991510.17432962X-RAY DIFFRACTION97
2.5376-2.58940.24331390.17993016X-RAY DIFFRACTION97
2.5894-2.64570.21791640.18362937X-RAY DIFFRACTION97
2.6457-2.70730.26491580.18482959X-RAY DIFFRACTION97
2.7073-2.77490.23791670.18752997X-RAY DIFFRACTION97
2.7749-2.850.22041360.17612971X-RAY DIFFRACTION97
2.85-2.93380.22331610.17552964X-RAY DIFFRACTION96
2.9338-3.02850.20411590.17472963X-RAY DIFFRACTION96
3.0285-3.13670.23331600.17872949X-RAY DIFFRACTION96
3.1367-3.26220.22261640.17922939X-RAY DIFFRACTION96
3.2622-3.41060.21511780.17712882X-RAY DIFFRACTION95
3.4106-3.59030.21891390.17792956X-RAY DIFFRACTION95
3.5903-3.81510.19961720.16932865X-RAY DIFFRACTION94
3.8151-4.10940.17461490.16032855X-RAY DIFFRACTION93
4.1094-4.52240.17081410.14192630X-RAY DIFFRACTION86
4.5224-5.17570.16981810.13643009X-RAY DIFFRACTION98
5.1757-6.51640.19791660.18183017X-RAY DIFFRACTION99
6.5164-40.48960.13851610.15343023X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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