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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3otw
タイトルStructural and Functional Studies of Helicobacter pylori Wild-Type and Mutated Proteins Phosphopantetheine adenylyltransferase
要素Phosphopantetheine adenylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / protein-ligand complex / di-nucleotide binding fold / CoA synthase / CoA
機能・相同性
機能・相同性情報


pantetheine-phosphate adenylyltransferase / pantetheine-phosphate adenylyltransferase activity / coenzyme A biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphopantetheine adenylyltransferase / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Phosphopantetheine adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Yin, H.S. / Cheng, C.S. / Chen, C.G. / Luo, Y.C. / Chen, W.T. / Cheng, S.Y.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural and Functional Studies of Helicobacter pylori Wild-Type and Mutated Proteins Phosphopantetheine adenylyltransferase
著者: Yin, H.S. / Cheng, C.S. / Chen, C.G. / Luo, Y.C. / Chen, W.T. / Cheng, S.Y.
履歴
登録2010年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphopantetheine adenylyltransferase
B: Phosphopantetheine adenylyltransferase
C: Phosphopantetheine adenylyltransferase
D: Phosphopantetheine adenylyltransferase
E: Phosphopantetheine adenylyltransferase
F: Phosphopantetheine adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,40019
ポリマ－111,1236
非ポリマー5,27813
水10,899605
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13630 Å2
ΔGint-141 kcal/mol
Surface area38070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.419, 119.846, 124.573
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Phosphopantetheine adenylyltransferase / Pantetheine-phosphate adenylyltransferase / PPAT / Dephospho-CoA pyrophosphorylase


分子量: 18520.461 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 株: 26695 / 遺伝子: coaD, kdtB, HP_1475 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O26010, pantetheine-phosphate adenylyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 605 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: 2M (NH4)2SO4,0.2M Li2SO4, 0.1M Tris, pH 7, EVAPORATION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.796→26.03 Å / Num. all: 107342 / Num. obs: 101966 / % possible obs: 94.99 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.79→1.85 Å / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H1T

1h1t


解像度: 1.8→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 4.821 / SU ML: 0.073 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22198 5376 5 %RANDOM
Rwork0.18626 ---
all0.243 107342 --
obs0.18807 101966 98.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.759 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7427 0 323 605 8355
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0227911
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7952.01410723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5395931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.34924.151318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.355151398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2041530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.21195
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0215644
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9371.54673
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.78427567
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.97133238
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8424.53156
LS精密化 シェル解像度: 1.796→1.842 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 353 -
Rwork0.239 7111 -
obs--93.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9627-0.040.17340.85230.00131.4380.0005-0.08270.09350.1272-0.00350.0941-0.0362-0.04120.00310.1060.01880.02950.0731-0.02320.0283-22.206-2.181-13.376
21.4526-0.14310.36050.77860.17011.10780.04520.14580.1601-0.1057-0.0157-0.0811-0.0448-0.0192-0.02940.096-0.00890.01550.07560.04090.0347-12.535-3.45-40.681
31.0770.0757-0.0942.26550.25440.6806-0.02310.0019-0.1050.04370.0388-0.14830.02320.1034-0.01560.05490.0453-0.00190.0516-0.00570.07540.861-30.407-26.045
41.8145-0.3285-0.17051.4405-0.00050.882-0.0005-0.0403-0.28680.0068-0.03650.2852-0.0325-0.09420.03710.0109-0.02170.00060.07990.0040.1794-44.302-22.382-29.11
51.8627-0.94260.0082.3651-0.8991.68570.06210.335-0.3618-0.3022-0.06060.27490.18060.0324-0.00160.09740.001-0.06260.1388-0.10440.1361-25.122-33.763-47.196
62.29730.47880.23562.02990.52491.3159-0.0796-0.331-0.31310.37040.08980.18460.1064-0.0539-0.01010.15070.06310.07940.10560.10220.1049-20.838-35.314-8.373
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 157
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 156
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 156
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 156
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 156
6X-RAY DIFFRACTION6F1 - 156

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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