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万見
- PDB-3oqc: Ubiquitin-fold modifier 1 Specific Protease, UfSP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oqc
タイトルUbiquitin-fold modifier 1 Specific Protease, UfSP2
要素Ufm1-specific protease 2
キーワードHYDROLASE / DPH motif Cys protease
機能・相同性
機能・相同性情報


deUFMylase activity / thiolester hydrolase activity / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / endoplasmic reticulum / proteolysis / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin B; Chain A - #130 / Peptidase C78, ubiquitin fold modifier-specific peptidase 1/ 2 / Peptidase family C78 / Cathepsin B; Chain A / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ufm1-specific protease 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ha, B.H. / Chung, C.H. / Kim, E.E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structure of ubiquitin-fold modifier 1-specific protease UfSP2
著者: Ha, B.H. / Jeon, Y.J. / Shin, S.C. / Tatsumi, K. / Komatsu, M. / Tanaka, K. / Watson, C.M. / Wallis, G. / Chung, C.H. / Kim, E.E.
履歴
登録2010年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年3月26日Group: Database references
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ufm1-specific protease 2
B: Ufm1-specific protease 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,3482
ポリマ－109,3482
非ポリマー00
水1,928107
1
A: Ufm1-specific protease 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6741
ポリマ－54,6741
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ufm1-specific protease 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6741
ポリマ－54,6741
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)184.533, 56.041, 143.269
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.01, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Ufm1-specific protease 2 / UfSP2


分子量: 54674.191 Da / 分子数: 2 / 変異: K94R, R128A, C294S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q99K23, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.91 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 40mM K2HPO4, 12% PEG 3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 0.97947, 0.979613, 0.97177, 1.0
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月7日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979471
20.9796131
30.971771
411
反射解像度: 2.6→46.1 Å / Num. obs: 35942 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→46.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.896 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.841 / SU B: 13.538 / SU ML: 0.293 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.354 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29807 1776 5 %RANDOM
Rwork0.23822 ---
obs0.24128 33614 98.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.996 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å2-0.06 Å2
2---0.07 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→46.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6609 0 0 107 6716
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0226770
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7151.9539195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5885817
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.06624.164317
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.506151138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9261539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.21011
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0215152
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 121 -
Rwork0.312 2360 -
obs--94.41 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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