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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3onb | ||||||
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タイトル | Bond breakage and relocation of a covalently bound bromine of IDD594 in a complex with hAR T113A mutant after extensive radiation dose | ||||||
要素 | Aldose reductase | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / radiation damage / T113A mutant / TIM barrel / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-retinol dehydrogenase ...glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-retinol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / L-ascorbic acid biosynthetic process / metanephric collecting duct development / prostaglandin H2 endoperoxidase reductase activity / regulation of urine volume / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / renal water homeostasis / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / epithelial cell maturation / retinal dehydrogenase activity / aldose reductase (NADPH) activity / retinoid metabolic process / cellular hyperosmotic salinity response / carbohydrate metabolic process / electron transfer activity / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.45 Å | ||||||
データ登録者 | Koch, C. / Heine, A. / Klebe, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.SYNCHROTRON RADIAT. / 年: 2011 タイトル: Radiation damage reveals promising interaction position 著者: Koch, C. / Heine, A. / Klebe, G. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3onb.cif.gz | 157.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3onb.ent.gz | 122.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3onb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3onb_validation.pdf.gz | 1012 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3onb_full_validation.pdf.gz | 1016.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3onb_validation.xml.gz | 18.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3onb_validation.cif.gz | 27.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/on/3onb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/on/3onb | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 35737.121 Da / 分子数: 1 / 変異: T113A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: alr2 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21GOLD / 参照: UniProt: P15121, aldose reductase |
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-非ポリマー , 5種, 376分子
#2: 化合物 | ChemComp-NAP / |
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#3: 化合物 | ChemComp-LDT / |
#4: 化合物 | ChemComp-BR / |
#5: 化合物 | ChemComp-CIT / |
#6: 水 | ChemComp-HOH / |
-詳細
配列の詳細 | THIS SEQUENCE CONFLICT HAS BEEN DESCRIBED IN J BIOL CHEM 1989 SEP 5; 264(25): 14775-7 BY CHUNG S, ...THIS SEQUENCE CONFLICT HAS BEEN DESCRIBED IN J BIOL CHEM 1989 SEP 5; 264(25): 14775-7 BY CHUNG S, ET AL., PUBMED ID 2504709 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.82 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 詳細: 20% PEG 6000, 120mM ammonium citrate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月3日 |
放射 | モノクロメーター: Bartels Monochromator with dual channel cut crystals プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.45→30 Å / Num. all: 48763 / Num. obs: 48763 / % possible obs: 90.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 30 |
反射 シェル | 解像度: 1.45→1.48 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 7.5 / Rsym value: 0.153 / % possible all: 71.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.45→10 Å / Num. parameters: 26570 / Num. restraintsaints: 33031 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56 ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY ?
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Refine analyze | Num. disordered residues: 9 / Occupancy sum hydrogen: 2439 / Occupancy sum non hydrogen: 2890.69 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.45→10 Å
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拘束条件 |
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