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万見
- PDB-3oin: Crystal structure of Saccharomyces cerevisiae Nep1/Emg1 bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oin
タイトルCrystal structure of Saccharomyces cerevisiae Nep1/Emg1 bound to S-adenosylhomocysteine and 1 molecule of cognate RNA
要素
  • 5'-R(*GP*GP*GP*CP*UP*UP*CP*AP*AP*CP*GP*CP*CP*C)-3'
  • Ribosomal RNA small subunit methyltransferase NEP1
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / EMG1 / scNEP1 / SPOUT / ribosome biogenesis / methyltransferase / rRNA processing
機能・相同性
機能・相同性情報


rRNA small subunit pseudouridine methyltransferase Nep1 / nuclear microtubule / rRNA (pseudouridine) methyltransferase activity / endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / rRNA base methylation / rRNA methylation / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / 90S preribosome / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) ...rRNA small subunit pseudouridine methyltransferase Nep1 / nuclear microtubule / rRNA (pseudouridine) methyltransferase activity / endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / rRNA base methylation / rRNA methylation / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / 90S preribosome / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / nuclear periphery / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / rRNA binding / nucleolus / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal biogenesis, methyltransferase, EMG1/NEP1 / EMG1/NEP1 methyltransferase / SPOUT methyltransferase, trefoil knot domain / Alpha/beta knot / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, N-terminal / Alpha/beta knot methyltransferases / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / RNA / RNA (> 10) / Ribosomal RNA small subunit methyltransferase NEP1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Thomas, S.R. / LaRonde-LeBlanc, N.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2011
タイトル: Structural insight into the functional mechanism of Nep1/Emg1 N1-specific pseudouridine methyltransferase in ribosome biogenesis.
著者: Thomas, S.R. / Keller, C.A. / Szyk, A. / Cannon, J.R. / Laronde-Leblanc, N.A.
履歴
登録2010年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年4月22日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / ndb_struct_conf_na / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_polymer_linkage / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / struct / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref / struct_ref_seq_dif / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _entity_name_com.name / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _entity_src_gen.plasmid_name / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct.title / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site_gen.label_asym_id
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal RNA small subunit methyltransferase NEP1
B: Ribosomal RNA small subunit methyltransferase NEP1
C: 5'-R(*GP*GP*GP*CP*UP*UP*CP*AP*AP*CP*GP*CP*CP*C)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1378
ポリマ－60,5093
非ポリマー6285
水4,342241
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5670 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area20300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.774, 88.749, 115.751
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Ribosomal RNA small subunit methyltransferase NEP1 / 18S rRNA (pseudouridine(1189)-N1)-methyltransferase / 18S rRNA Psi1189 methyltransferase / ...18S rRNA (pseudouridine(1189)-N1)-methyltransferase / 18S rRNA Psi1189 methyltransferase / Essential for mitotic growth protein 1 / Nucleolar essential protein 1


分子量: 28035.549 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: EMG1, NEP1, YLR186W, L9470.5 / プラスミド: pDest527 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: Q06287, rRNA small subunit pseudouridine methyltransferase Nep1
#2: RNA鎖 5'-R(*GP*GP*GP*CP*UP*UP*CP*AP*AP*CP*GP*CP*CP*C)-3'


分子量: 4437.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Cognate RNA synthesized to mimic natural RNA substrate
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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非ポリマー , 5種, 246分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M HEPES, 10% PEG 6000, 20% glycerol, pH 7.0, Vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.00931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月7日
放射モノクロメーター: Kohzu HLD8-24 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 37461 / Num. obs: 36263 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.066 / Χ2: 0.928 / Net I/σ(I): 25.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.9-1.974.20.39229580.61380.2
1.97-2.055.10.33633410.64890.6
2.05-2.146.20.30136080.68297.7
2.14-2.257.50.25637000.723100
2.25-2.3980.19436910.787100
2.39-2.588.10.14937110.911100
2.58-2.848.10.10537391.103100
2.84-3.2580.07737591.266100
3.25-4.097.90.06238081.04100
4.09-307.50.04739481.08399

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2V3J

2v3j


解像度: 1.9→27.68 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.45 / FOM work R set: 0.8151 / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2296 1803 4.98 %
Rwork0.1921 --
all0.1941 36186 -
obs0.1941 36186 96.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.156 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 181.36 Å2 / Biso mean: 48.1209 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.6253 Å20 Å2-0 Å2
2--2.9525 Å20 Å2
3----8.5777 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→27.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3384 293 48 241 3966
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083855
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0695277
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074637
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004611
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8131470
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.9630.31391320.25182764289678
1.963-2.04150.27461590.23073195335491
2.0415-2.13440.28391830.22963416359998
2.1344-2.24690.27281880.211135153703100
2.2469-2.38760.25361880.210135003688100
2.3876-2.57180.27421670.205235523719100
2.5718-2.83040.2311780.207935603738100
2.8304-3.23940.25882260.201635273753100
3.2394-4.07920.18432010.168436063807100
4.0792-27.68250.20571810.17583748392999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.49040.76390.75191.6450.32281.6707-0.0087-0.0107-0.0675-0.1082-0.0031-0.1277-0.13590.01780.00540.21710.02530.05880.16840.01770.20868.56786.77355.5123
21.85120.00880.79981.3568-0.43081.73920.0228-0.1418-0.18250.0907-0.0072-0.0783-0.0426-0.0597-0.01980.25460.01580.03650.30380.0520.269612.7665-3.206329.7459
33.69433.16940.38583.45941.23911.8574-0.0305-0.0864-0.4827-0.2619-0.1493-0.2330.2133-0.28640.16410.35290.01370.00670.32780.03090.3441-10.5465-10.500912.5782
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA28 - 252
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB28 - 252
3X-RAY DIFFRACTION3chain CC1 - 14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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