[日本語] English
万見
- PDB-3og6: The crystal structure of human interferon lambda 1 complexed with... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3og6
タイトルThe crystal structure of human interferon lambda 1 complexed with its high affinity receptor in space group P212121
要素
  • Interleukin 28 receptor, alpha (Interferon, lambda receptor)
  • Interleukin-29
キーワードCYTOKINE/CYTOKINE RECEPTOR / Helical bundle / fibronectin type III domain / beta-sandwich / Cytokine signaling / Membrane / CYTOKINE-CYTOKINE RECEPTOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-28 receptor binding / negative regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of MHC class I biosynthetic process / response to type III interferon / interleukin-28 receptor complex / negative regulation of interleukin-5 production / negative regulation of type 2 immune response / negative regulation of interleukin-13 production / mucosal immune response / negative regulation of T cell differentiation ...interleukin-28 receptor binding / negative regulation of memory T cell differentiation / positive regulation of MHC class I biosynthetic process / response to type III interferon / interleukin-28 receptor complex / negative regulation of interleukin-5 production / negative regulation of type 2 immune response / negative regulation of interleukin-13 production / mucosal immune response / negative regulation of T cell differentiation / positive regulation of cellular respiration / type III interferon-mediated signaling pathway / regulation of defense response to virus by host / cytokine receptor activity / Other interleukin signaling / Interleukin-20 family signaling / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / cytokine activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of immune response / cellular response to virus / positive regulation of type II interferon production / defense response to virus / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Interferon lambda / Interferon lambda / Interferon lambda superfamily / Interleukin-28A / : / Tissue factor / Growth Hormone; Chain: A; / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily ...Interferon lambda / Interferon lambda / Interferon lambda superfamily / Interleukin-28A / : / Tissue factor / Growth Hormone; Chain: A; / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon lambda receptor 1 / Interferon lambda-1 / Interferon lambda receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.097 Å
データ登録者Miknis, Z.J. / Magracheva, E. / Lei, W. / Zdanov, A. / Kotenko, S.V. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the complex of human interferon-lambda1 with its high affinity receptor interferon-lambdaR1.
著者: Miknis, Z.J. / Magracheva, E. / Li, W. / Zdanov, A. / Kotenko, S.V. / Wlodawer, A.
履歴
登録2010年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年7月3日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Interleukin-29
B: Interleukin 28 receptor, alpha (Interferon, lambda receptor)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7189
ポリマ－47,3212
非ポリマー1,3977
水4,792266
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3470 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area18620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.960, 85.790, 116.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Interleukin-29 / IL-29 / Interferon lambda-1 / IFN-lambda-1 / Cytokine Zcyto21


分子量: 22000.043 Da / 分子数: 1 / 変異: G1A, T10P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IFNL1, IL29, ZCYTO21 / プラスミド: pMT/BiP/V5-His
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 / 参照: UniProt: Q8IU54
#2: タンパク質 Interleukin 28 receptor, alpha (Interferon, lambda receptor) / Interleukin 28 receptor / alpha (Interferon / lambda receptor) / isoform CRA_e


分子量: 25320.770 Da / 分子数: 1 / Fragment: Extracellular domain (UNP residue 19-226) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: hCG_1982865, IL28RA, RP11-10N16.1-001 / プラスミド: pMT/BiP/V5-His
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 / 参照: UniProt: Q5VTX7, UniProt: Q8IU57*PLUS

-
糖 , 2種, 3分子

#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 270分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 20% MPEG 2000, 100 mM Tris-HCl pH 7.9, 200 mM trimethyamine N-oxide dehydrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月30日
詳細: Rosenbaum-Rock monochromator high-resolution double-crystal Si(220) sagittal focusing, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 6.8 % / Av σ(I) over netI: 23.64 / 数: 258890 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Χ2: 0.92 / D res high: 2.1 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 37819 / % possible obs: 97.1
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.523099.910.0340.9527
3.594.5210010.0461.0237.3
3.143.5910010.060.8637.4
2.853.1410010.1081.0167.4
2.652.8510010.1940.9727.4
2.492.6510010.2810.8977.4
2.372.4999.810.4160.8777.3
2.262.379910.5690.8476.6
2.182.2692.310.6920.8195.6
2.12.1879.610.840.8194.2
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 38948 / Num. obs: 37819 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 37.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Χ2: 0.919 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.184.20.8430440.819179.6
2.18-2.265.60.69235540.819192.3
2.26-2.376.60.56937780.847199
2.37-2.497.30.41638480.877199.8
2.49-2.657.40.28138630.8971100
2.65-2.857.40.19438710.9721100
2.85-3.147.40.10838651.0161100
3.14-3.597.40.0639180.8631100
3.59-4.527.30.04639491.0231100
4.52-3070.03441290.952199.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 3HHC and PDB entry 3G9V

3hhc

3g9v


解像度: 2.097→29.393 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.47 / FOM work R set: 0.8476 / SU ML: 1.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2278 1054 3.01 %Random
Rwork0.1836 ---
obs0.1849 34990 89.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 70.789 Å2 / ksol: 0.396 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 212.72 Å2 / Biso mean: 62.1478 Å2 / Biso min: 20.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.4937 Å20 Å2-0 Å2
2--10.263 Å20 Å2
3----5.7693 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.097→29.393 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2717 0 91 266 3074
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0145713
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.22610339
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.123448
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007827
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0381448
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0971-2.19250.36381030.29883015311865
2.1925-2.30810.34041100.23623686379680
2.3081-2.45260.22251320.1854135426788
2.4526-2.64190.20431690.15974286445593
2.6419-2.90750.2181250.16334506463196
2.9075-3.32770.20411320.16314633476598
3.3277-4.19060.18881400.15314741488199
4.1906-29.39620.21711430.184749345077100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.30740.54380.58121.51390.14191.86360.0178-0.09930.19060.0427-0.03170.0678-0.05990.11980.01820.19710.00910.01960.25040.00860.172725.119666.436961.6839
20.31420.5716-0.2672.0908-2.51833.6354-0.0478-0.1718-0.2752-0.1359-0.0024-0.30160.2979-0.0510.0180.2990.0680.01470.3220.12910.401331.417843.476177.1625
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA22 - 4
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB4 - 1

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る