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- PDB-3o47: Crystal structure of ARFGAP1-ARF1 fusion protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o47
タイトルCrystal structure of ARFGAP1-ARF1 fusion protein
要素ADP-ribosylation factor GTPase-activating protein 1, ADP-ribosylation factor 1
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE ACTIVATOR / structural genomics consortium / GTPase activation / fusion protein / chimera protein / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic cleavage furrow ingression / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Glycosphingolipid transport / regulation of receptor internalization / Intra-Golgi traffic / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / XBP1(S) activates chaperone genes / regulation of ARF protein signal transduction / Nef Mediated CD4 Down-regulation ...mitotic cleavage furrow ingression / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Glycosphingolipid transport / regulation of receptor internalization / Intra-Golgi traffic / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / XBP1(S) activates chaperone genes / regulation of ARF protein signal transduction / Nef Mediated CD4 Down-regulation / dendritic spine organization / long-term synaptic depression / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Lysosome Vesicle Biogenesis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / cell leading edge / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / regulation of endocytosis / intracellular copper ion homeostasis / COPI-mediated anterograde transport / vesicle-mediated transport / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / MHC class II antigen presentation / GTPase activator activity / sarcomere / small monomeric GTPase / intracellular protein transport / cellular response to virus / Clathrin-mediated endocytosis / protein transport / neuron projection / postsynaptic density / Golgi membrane / protein domain specific binding / focal adhesion / GTPase activity / synapse / GTP binding / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arf GTPase activating protein / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / ARFGAP/RecO-like zinc finger / ADP-ribosylation factor 1-5 / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. ...Arf GTPase activating protein / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / ARFGAP/RecO-like zinc finger / ADP-ribosylation factor 1-5 / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Annexin V; domain 1 / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP-ribosylation factor 1 / ADP-ribosylation factor GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wang, H. / Tong, Y. / Nedyalkova, L. / Tempel, W. / Guan, X. / Crombet, L. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. ...Wang, H. / Tong, Y. / Nedyalkova, L. / Tempel, W. / Guan, X. / Crombet, L. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Park, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of ARFGAP1-ARF1 fusion protein
著者: Wang, H. / Tong, Y. / Nedyalkova, L. / Tempel, W. / Guan, X. / Crombet, L. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Park, H.
履歴
登録2010年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor GTPase-activating protein 1, ADP-ribosylation factor 1
B: ADP-ribosylation factor GTPase-activating protein 1, ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,9076
ポリマ－75,8902
非ポリマー1,0174
水00
1
A: ADP-ribosylation factor GTPase-activating protein 1, ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子

A: ADP-ribosylation factor GTPase-activating protein 1, ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,9076
ポリマ－75,8902
非ポリマー1,0174
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_545-x,-y-1/2,z1
Buried area3280 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area26100 Å2
手法PISA
2
B: ADP-ribosylation factor GTPase-activating protein 1, ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子

B: ADP-ribosylation factor GTPase-activating protein 1, ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,9076
ポリマ－75,8902
非ポリマー1,0174
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_456-x-1/2,y,-z+11
Buried area3540 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area26050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.298, 129.161, 157.685
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor GTPase-activating protein 1, ADP-ribosylation factor 1 / ARF GAP 1 / ADP-ribosylation factor 1 GTPase-activating protein / ARF1 GAP / ARF1-directed GTPase- ...ARF GAP 1 / ADP-ribosylation factor 1 GTPase-activating protein / ARF1 GAP / ARF1-directed GTPase-activating protein


分子量: 37945.070 Da / 分子数: 2
断片: ARF1GAP, UNP residues 1-140, ARF1, UNP residues 11-181
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARFGAP1, ARF1GAP, ARF1 / プラスミド: pET28-mhl / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q8N6T3, UniProt: P84077
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 20% PEG-3350, 0.2M trilithium sulfate, pH not applicable, vapor diffusion, temperature 291K
PH範囲: not applicable

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→40 Å / Num. obs: 20250 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.116 / Χ2: 1.627 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.8-2.94.90.9919711.53899.8
2.9-3.024.90.73119841.538100
3.02-3.154.90.54720131.577100
3.15-3.324.90.33820081.551100
3.32-3.534.90.22620051.599100
3.53-3.84.90.14220131.558100
3.8-4.184.90.11420191.962100
4.18-4.794.90.07720251.802100
4.79-6.034.90.06220701.513100
6.03-404.70.03821421.62799.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entries 1HUR, 3DWD

1hur

3dwd


解像度: 2.8→39.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9166 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8932 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: Programs COOT and PHENIX and the MOLPROBITY server were also used during refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2433 823 4.07 %thin shells (sftools)
Rwork0.2056 ---
obs0.2072 20246 --
原子変位パラメータBiso max: 132.76 Å2 / Biso mean: 65.1668 Å2 / Biso min: 34.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.3953 Å20 Å20 Å2
2---17.4482 Å20 Å2
3---0.0529 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.387 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→39.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4446 0 58 0 4504
拘束条件
Refine-IDタイプ数WeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d15482
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes1092
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes6645
X-RAY DIFFRACTIONt_it459720
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd15
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion5925
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact52224
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d459720.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg625321.08
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.75
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.71
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2895 86 3.03 %
Rwork0.2436 2752 -
all0.245 2838 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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