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- PDB-3o2o: Structure of E. coli ClpS ring complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o2o
タイトルStructure of E. coli ClpS ring complex
要素ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / adaptor / N-end rule peptide / peptide-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


molecular function inhibitor activity / protein catabolic process / protein-folding chaperone binding / response to heat / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L7/L12, C-terminal domain/Adaptor protein ClpS / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Roman-Hernandez, G. / Grant, R.A. / Sauer, R.T. / Baker, T.A. / de Regt, A.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2009
タイトル: Structural basis of N-end rule substrate recognition in Escherichia coli by the ClpAP adaptor protein ClpS.
著者: Schuenemann, V.J. / Kralik, S.M. / Albrecht, R. / Spall, S.K. / Truscott, K.N. / Dougan, D.A. / Zeth, K.
履歴
登録2010年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 0THIS ENTRY 3O2O REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE STRUCTURAL DATA IN 2WA9 ORIGINAL DATA ...THIS ENTRY 3O2O REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE STRUCTURAL DATA IN 2WA9 ORIGINAL DATA DETERMINED BY AUTHOR: V.J.SCHUENEMANN,S.M.KRALIK,R.ALBRECHT,S.K.SPALL,K.N.TRUSCOTT,D.A.DOUGAN,K.ZETH

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
B: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
C: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
D: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
E: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
F: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
G: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
H: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,8118
ポリマ－77,8118
非ポリマー00
水00
1
A: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
B: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4532
ポリマ－19,4532
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
C: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4532
ポリマ－19,4532
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
D: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4532
ポリマ－19,4532
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
E: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4532
ポリマ－19,4532
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
F: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4532
ポリマ－19,4532
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
G: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4532
ポリマ－19,4532
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
G: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
H: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4532
ポリマ－19,4532
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
A: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS
H: ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4532
ポリマ－19,4532
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)171.910, 155.870, 71.230
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.640, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS


分子量: 9726.334 Da / 分子数: 8 / 断片: unp residues 22-106 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: clpS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A8Q6

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.93 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M Sodium Nitrate 20% PEG 3350, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 300K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: k+l,h+l,-l / Fraction: 0.411
反射解像度: 2.9→25 Å / Num. obs: 37634 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.6.2_432精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→24.967 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7291 / σ(F): 1.99 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2011 1883 5 %random
Rwork0.1734 ---
obs0.1754 37634 99.9 %-
all-37634 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 20.163 Å2 / ksol: 0.364 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 171.38 Å2 / Biso mean: 80.345 Å2 / Biso min: 29.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.99 Å20 Å22.4079 Å2
2---1.2129 Å2-0 Å2
3----2.7771 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→24.967 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5380 0 0 0 5380
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055499
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7887470
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04873
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004945
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6372018
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13 / % reflection obs: 95 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.9005-2.97870.32271430.293427102853
2.9787-3.06620.29921440.277427392883
3.0662-3.16490.32891430.251427122855
3.1649-3.27770.28741450.24927502895
3.2777-3.40860.26291470.227328002947
3.4086-3.56320.24111430.209227162859
3.5632-3.75030.22231450.190127552900
3.7503-3.98420.19441430.16927222865
3.9842-4.290.18061460.150327582904
4.29-4.71840.14871430.136127252868
4.7184-5.39370.16121450.147327662911
5.3937-6.76740.17591460.158327652911
6.7674-23.19680.15081480.129728022950

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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