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万見
- PDB-3o0z: Crystal structure of a coiled-coil domain from human ROCK I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o0z
タイトルCrystal structure of a coiled-coil domain from human ROCK I
要素Rho-associated protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of angiotensin-activated signaling pathway / apical constriction / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / podocyte cell migration / regulation of keratinocyte differentiation / positive regulation of phosphatase activity / myoblast migration / positive regulation of connective tissue replacement / membrane to membrane docking / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis ...regulation of angiotensin-activated signaling pathway / apical constriction / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / podocyte cell migration / regulation of keratinocyte differentiation / positive regulation of phosphatase activity / myoblast migration / positive regulation of connective tissue replacement / membrane to membrane docking / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / response to transforming growth factor beta / : / regulation of cell junction assembly / positive regulation of dephosphorylation / negative regulation of bicellular tight junction assembly / bleb / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / neuron projection arborization / embryonic morphogenesis / bleb assembly / negative regulation of biomineral tissue development / leukocyte tethering or rolling / regulation of synapse maturation / negative regulation of phosphorylation / positive regulation of amyloid-beta clearance / regulation of establishment of endothelial barrier / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of motor neuron apoptotic process / regulation of stress fiber assembly / regulation of cell motility / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / response to angiotensin / aortic valve morphogenesis / regulation of establishment of cell polarity / motor neuron apoptotic process / RHOBTB1 GTPase cycle / regulation of synaptic vesicle endocytosis / RND3 GTPase cycle / regulation of neuron differentiation / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of focal adhesion assembly / leukocyte cell-cell adhesion / RHOB GTPase cycle / tau-protein kinase activity / leukocyte migration / EPHA-mediated growth cone collapse / mRNA destabilization / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / Apoptotic cleavage of cellular proteins / RHOC GTPase cycle / negative regulation of amyloid-beta formation / positive regulation of focal adhesion assembly / Rho protein signal transduction / RHOH GTPase cycle / mitotic cytokinesis / smooth muscle contraction / RHOA GTPase cycle / epithelial to mesenchymal transition / regulation of cell adhesion / positive regulation of autophagy / negative regulation of angiogenesis / regulation of microtubule cytoskeleton organization / canonical NF-kappaB signal transduction / ruffle / EPHB-mediated forward signaling / centriole / regulation of cell migration / blood vessel diameter maintenance / negative regulation of protein binding / protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / tau protein binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / small GTPase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic stress granule / neuron projection development / G alpha (12/13) signalling events / lamellipodium / peptidyl-serine phosphorylation / actin cytoskeleton organization / Potential therapeutics for SARS / secretory granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein phosphorylation / Golgi membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / signal transduction / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rho-associated protein kinase 1, HR1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. ...Rho-associated protein kinase 1, HR1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / PH-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho-associated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.33 Å
データ登録者Tu, D. / Eck, M.J.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Crystal Structure of a Coiled-Coil Domain from Human ROCK I.
著者: Tu, D. / Li, Y. / Song, H.K. / Toms, A.V. / Gould, C.J. / Ficarro, S.B. / Marto, J.A. / Goode, B.L. / Eck, M.J.
履歴
登録2010年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho-associated protein kinase 1
B: Rho-associated protein kinase 1
C: Rho-associated protein kinase 1
D: Rho-associated protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,5754
ポリマ－79,5754
非ポリマー00
水48627
1
A: Rho-associated protein kinase 1
B: Rho-associated protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7872
ポリマ－39,7872
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4960 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area24910 Å2
手法PISA
2
C: Rho-associated protein kinase 1
D: Rho-associated protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7872
ポリマ－39,7872
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5270 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area25670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.588, 84.588, 340.129
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質
Rho-associated protein kinase 1 / Rho-associated / coiled-coil-containing protein kinase 1 / p160 ROCK-1 / p160ROCK / Renal carcinoma ...Rho-associated / coiled-coil-containing protein kinase 1 / p160 ROCK-1 / p160ROCK / Renal carcinoma antigen NY-REN-35


分子量: 19893.670 Da / 分子数: 4 / 断片: coiled-coil domain (unp residues 535-700) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ROCK1 / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)
参照: UniProt: Q13464, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.9
詳細: 13% MPD, 100 mM NaCl, 100 mM sodium acetate, 10 mM DTT, 5% glycerol, 10 mM spermidine, pH 4.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97914 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月9日
放射モノクロメーター: MD2 microdiffractometers / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97914 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.33→50 Å / Num. all: 69169 / Num. obs: 69169 / % possible obs: 67.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 30.4 % / Biso Wilson estimate: 29.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 30.7
反射 シェル解像度: 2.33→2.41 Å / Rmerge(I) obs: 0.334 / Mean I/σ(I) obs: 13.2 / Num. unique all: 1487 / % possible all: 14.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.33→42.133 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.89 / 位相誤差: 36.23 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2861 3641 5.3 %random
Rwork0.2393 ---
obs0.2418 68742 67.94 %-
all-68742 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.125 Å2 / ksol: 0.304 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.0982 Å20 Å2-0 Å2
2--16.0982 Å2-0 Å2
3----37.8442 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.33→42.133 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5162 0 0 27 5189
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095296
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0887083
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.7822198
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069776
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003950
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3268-2.35740.6448250.4087504X-RAY DIFFRACTION13
2.3574-2.38970.4906370.3175597X-RAY DIFFRACTION16
2.3897-2.42390.4105360.258673X-RAY DIFFRACTION18
2.4239-2.46010.3774460.2608787X-RAY DIFFRACTION22
2.4601-2.49850.374500.2494880X-RAY DIFFRACTION24
2.4985-2.53940.4255580.24111023X-RAY DIFFRACTION28
2.5394-2.58320.3697650.21741121X-RAY DIFFRACTION31
2.5832-2.63020.3537730.21671299X-RAY DIFFRACTION35
2.6302-2.68080.4031800.25771486X-RAY DIFFRACTION41
2.6808-2.73550.2738980.28951710X-RAY DIFFRACTION46
2.7355-2.7950.35241150.27751990X-RAY DIFFRACTION54
2.795-2.860.27781280.27662369X-RAY DIFFRACTION64
2.86-2.93150.31721720.29133049X-RAY DIFFRACTION82
2.9315-3.01070.35192060.30063674X-RAY DIFFRACTION100
3.0107-3.09930.32192030.29193637X-RAY DIFFRACTION99
3.0993-3.19930.32032040.28253646X-RAY DIFFRACTION99
3.1993-3.31360.3532070.28673690X-RAY DIFFRACTION100
3.3136-3.44620.32582070.25573663X-RAY DIFFRACTION100
3.4462-3.60290.29172090.24533676X-RAY DIFFRACTION100
3.6029-3.79280.26222030.20363692X-RAY DIFFRACTION100
3.7928-4.03020.22782070.19653703X-RAY DIFFRACTION100
4.0302-4.34110.24622070.19473642X-RAY DIFFRACTION100
4.3411-4.77750.19042020.18723697X-RAY DIFFRACTION100
4.7775-5.46750.26082000.21153610X-RAY DIFFRACTION98
5.4675-6.88360.28872040.26423682X-RAY DIFFRACTION100
6.8836-42.14010.25321990.19143601X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.08240.02210.00290.1708-0.04540.0111-0.0039-0.1057-0.0207-0.0637-0.0034-0.0203-0.00420.0574-0.0039-0.01950.01850.02120.2101-0.05350.168370.204260.951199.2365
20.23490.03270.08830.1039-0.00730.0310.0995-0.1733-0.0356-0.04420.028-0.0519-0.04290.0064-0.10680.20320.0285-0.03850.2781-0.04490.234966.681563.5996199.8291
30.1741-0.11320.2517-0.0863-0.23911.02390.1688-0.0082-0.0693-0.24730.01970.03060.6012-0.0193-0.16960.19930.016-0.1168-0.03780.02690.033767.051657.7666106.7352
40.16380.02420.09660.07860.01450.44920.05810.0181-0.0449-0.13980.0382-0.01850.02070.0361-0.07850.45610.0394-0.06110.1721-0.00080.248564.37960.7314108.4198
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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