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- PDB-3o0u: Cathepsin K covalently bound to a cyano-pyrimidine inhibitor with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o0u
タイトルCathepsin K covalently bound to a cyano-pyrimidine inhibitor with improved selectivity over hERG
要素Cathepsin K
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / hydrolase / covalent 2-cyano-pyrimidine inhibitor / reversible covalent bond between Cys25 and ligand / bone / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / Collagen degradation / fibronectin binding / collagen catabolic process / mitophagy / extracellular matrix disassembly / bone resorption / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / cysteine-type peptidase activity / collagen binding / MHC class II antigen presentation / Degradation of the extracellular matrix / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of apoptotic signaling pathway / response to insulin / response to organic cyclic compound / cellular response to tumor necrosis factor / response to ethanol / lysosome / immune response / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-O47 / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Fradera, X. / van Zeeland, M. / Uitdehaag, J.C.M.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Optimisation of 2-cyano-pyrimidine inhibitors of cathepsin K: improving selectivity over hERG.
著者: Rankovic, Z. / Cai, J. / Kerr, J. / Fradera, X. / Robinson, J. / Mistry, A. / Finlay, W. / McGarry, G. / Andrews, F. / Caulfield, W. / Cumming, I. / Dempster, M. / Waller, J. / Arbuckle, W. / ...著者: Rankovic, Z. / Cai, J. / Kerr, J. / Fradera, X. / Robinson, J. / Mistry, A. / Finlay, W. / McGarry, G. / Andrews, F. / Caulfield, W. / Cumming, I. / Dempster, M. / Waller, J. / Arbuckle, W. / Anderson, M. / Martin, I. / Mitchell, A. / Long, C. / Baugh, M. / Westwood, P. / Kinghorn, E. / Jones, P. / Uitdehaag, J.C. / van Zeeland, M. / Potin, D. / Saniere, L. / Fouquet, A. / Chevallier, F. / Deronzier, H. / Dorleans, C. / Nicolai, E.
履歴
登録2010年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8882
ポリマ－23,5231
非ポリマー3641
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.695, 48.967, 103.958
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin K / Cathepsin O / Cathepsin X / Cathepsin O2


分子量: 23523.480 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 115-329 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ovary cells / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P43235, cathepsin K
#2: 化合物 ChemComp-O47 / 3-{2-[(E)-iminomethyl]-6-propylpyrimidin-4-yl}-N,N-dimethyl-5-(trifluoromethyl)benzamide


分子量: 364.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H19F3N4O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.9
詳細: 8% PEG 4K, 0.2 M Ammonium Sulfate pH=3.9, 4% Methanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→51.988 Å / Num. all: 10838 / Num. obs: 10838 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1.9 / Observed criterion σ(I): 1.9 / Rmerge(I) obs: 0.053
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.133 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 16.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: In-house cathepsin K structure

解像度: 1.8→51.988 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 3.298 / SU ML: 0.102 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 1.9 / ESU R: 0.272 / ESU R Free: 0.202 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2168 516 4.8 %RANDOM
Rwork0.15201 ---
obs0.15512 10322 58.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.813 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.19 Å20 Å20 Å2
2--0.12 Å20 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→51.988 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1649 0 26 151 1826
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221773
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021227
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4311.9622406
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9043.0042986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3965229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.5652584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.06915304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.694159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2240
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022033
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02358
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.2372
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2030.21278
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.2857
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.2922
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.2121
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1570.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2950.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1480.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8421.51401
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1681.5454
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.03521729
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7873843
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4694.5669
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 13 -
Rwork0.155 183 -
obs--14.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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