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- PDB-3nxa: X-ray structure of the apo form of human S100A16 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nxa
タイトルX-ray structure of the apo form of human S100A16
要素Protein S100-A16
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / S100 family / calcium binding protein / apo / S100A16 / EF-hand proteins / calcium binding proteins / S100 proteins / protein dynamics
機能・相同性
機能・相同性情報


response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / calcium ion binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleus ...response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / calcium ion binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. ...S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Calderone, V.
引用ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural characterization of human S100A16, a low-affinity calcium binder.
著者: Babini, E. / Bertini, I. / Borsi, V. / Calderone, V. / Hu, X. / Luchinat, C. / Parigi, G.
履歴
登録2010年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-A16
B: Protein S100-A16
C: Protein S100-A16
D: Protein S100-A16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0484
ポリマ－46,0484
非ポリマー00
水1,44180
1
A: Protein S100-A16
B: Protein S100-A16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0242
ポリマ－23,0242
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3210 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area11740 Å2
手法PISA
2
C: Protein S100-A16
D: Protein S100-A16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0242
ポリマ－23,0242
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area10370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.571, 156.571, 38.138
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

-
要素

#1: タンパク質
Protein S100-A16 / S100 calcium-binding protein A16 / Protein S100-F / Aging-associated gene 13 protein


分子量: 11512.035 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AAG13, S100A16, S100F / プラスミド: BL21 Gold / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): plasmid / 参照: UniProt: Q96FQ6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 0.2 M tri-sodium potassium citrate, 20% PEG 3350, pH 8.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 1.006 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月28日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.006 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. all: 29230 / Num. obs: 29230 / % possible obs: 91.6 % / 冗長度: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 29.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.339 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 3660 / Rsym value: 0.339 / % possible all: 79.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Previously solved low resolution SAD structure

解像度: 2.1→39.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 30.176 / SU ML: 0.304 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.047 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29843 2650 9.1 %RANDOM
Rwork0.24762 ---
all0.25233 26551 --
obs0.25233 26551 91.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.498 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--42 Å20 Å20 Å2
2---42 Å20 Å2
3---84.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→39.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2994 0 0 80 3074
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0730.0223044
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg4.451.9584087
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.6135363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg44.47325.241145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.54215598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.6431511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.3770.2453
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0280.022221
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.2641.51820
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.79922933
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.47231224
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.2974.51154
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 173 -
Rwork0.329 1666 -
obs--79.51 %
精密化 TLS

L11: 0 °2 / L12: 0 °2 / L13: 0 °2 / L22: 0 °2 / L23: 0 °2 / L33: 0 °2 / S11: 0 Å ° / S12: 0 Å ° / S13: 0 Å ° / S21: 0 Å ° / S22: 0 Å ° / S23: 0 Å ° / S31: 0 Å ° / S32: 0 Å ° / S33: 0 Å ° / T11: 0 Å2 / T12: 0 Å2 / T13: 0 Å2 / T22: 0 Å2 / T23: 0 Å2 / T33: 0 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDOrigin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-10.550634.391124.1185
2-18.302648.340428.2212
324.168371.846534.6738
48.444669.22437.0617
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 102
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 100
3X-RAY DIFFRACTION3C5 - 101
4X-RAY DIFFRACTION4D4 - 98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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