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- PDB-3nuh: A domain insertion in E. coli GyrB adopts a novel fold that plays... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nuh
タイトルA domain insertion in E. coli GyrB adopts a novel fold that plays a critical role in gyrase function
要素
  • DNA gyrase subunit A
  • DNA gyrase subunit B
キーワードISOMERASE / gyrase / topoisomerase / supercoiling / specialization
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA-templated DNA replication / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) complex / DNA negative supercoiling activity / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / ATP-dependent activity, acting on DNA / DNA-templated DNA replication / chromosome / response to xenobiotic stimulus ...negative regulation of DNA-templated DNA replication / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) complex / DNA negative supercoiling activity / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / ATP-dependent activity, acting on DNA / DNA-templated DNA replication / chromosome / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / DNA-templated transcription / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like (UB roll) - #690 / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #370 / Topoisomerase II; domain 5 / Topoisomerase II, domain 5 / Topoisomerase, domain 3 / Topoisomerase; domain 3 / Gyrase A; domain 2 - #40 / : / GyrB, hook / DNA gyrase subunit B insert domain ...Ubiquitin-like (UB roll) - #690 / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #370 / Topoisomerase II; domain 5 / Topoisomerase II, domain 5 / Topoisomerase, domain 3 / Topoisomerase; domain 3 / Gyrase A; domain 2 - #40 / : / GyrB, hook / DNA gyrase subunit B insert domain / DNA gyrase B subunit insert domain / DNA gyrase, subunit A / : / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal repeat / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal / DNA gyrase C-terminal domain, beta-propeller / DNA gyrase subunit B, TOPRIM domain / Topoisomerase (Topo) IIA-type catalytic domain profile. / DNA gyrase, subunit B / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B / DNA gyrase B subunit, C-terminal / DNA gyrase B subunit, carboxyl terminus / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, domain 2 / DNA gyrase B / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. / TopoisomeraseII / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, C-terminal / Toprim domain / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / Gyrase A; domain 2 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA gyrase subunit A / DNA gyrase subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / molecular replacement-SAD / 解像度: 3.103 Å
データ登録者Schoeffler, A.J. / May, A.P. / Berger, J.M.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2010
タイトル: A domain insertion in Escherichia coli GyrB adopts a novel fold that plays a critical role in gyrase function.
著者: Schoeffler, A.J. / May, A.P. / Berger, J.M.
履歴
登録2010年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA gyrase subunit A
B: DNA gyrase subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,9344
ポリマ－107,8862
非ポリマー492
水1629
1
A: DNA gyrase subunit A
B: DNA gyrase subunit B
ヘテロ分子

A: DNA gyrase subunit A
B: DNA gyrase subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,8688
ポリマ－215,7714
非ポリマー974
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area11290 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area79050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.062, 147.493, 138.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 DNA gyrase subunit A / hisW / nalA / parD


分子量: 59658.840 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1-525 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: gyrA / プラスミド: pLIC172 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: P0AES4, EC: 5.99.1.3
#2: タンパク質 DNA gyrase subunit B / acrB / himB / hisU / nalC / parA / pcbA


分子量: 48226.742 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 389-804 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: gyrB / プラスミド: pLIC172 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: P0AES6, EC: 5.99.1.3
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.04 %
結晶化温度: 291 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 90 mM imidazole pH 8.0, 11% isopropanol, 18 mM magnesium chloride, 10 mM spermidine, 3% pentaerythritol ethoxylate 15/4, hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC Q315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月22日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SAD / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→35.6 Å / Num. obs: 20320 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 56.37 Å2 / Rsym value: 0.103
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Rsym value: 0.387 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: molecular replacement-SAD
開始モデル: The structure was solved as a combination of MR and SAD method. The starting model used corresponds to PDB ID 1AB4.

1ab4


解像度: 3.103→35.6 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.763 / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.9 / 位相誤差: 29.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 3778 9.82 %
Rwork0.234 --
obs0.238 -99.26 %
all-38496 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 25.057 Å2 / ksol: 0.267 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 232.93 Å2 / Biso mean: 82.602 Å2 / Biso min: 16.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-41.129 Å2-0 Å2-0 Å2
2---21.17 Å20 Å2
3----19.959 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.103→35.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6666 0 2 9 6677
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036770
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6189141
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421033
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021190
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.642554
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.103-3.1430.3811250.3261146127187
3.143-3.1840.3741380.3031242138096
3.184-3.2270.3491350.2971236137199
3.227-3.2740.3511440.2761323146799
3.274-3.3220.2671380.26413031441100
3.322-3.3740.3691420.26413021444100
3.374-3.430.3331380.28112561394100
3.43-3.4890.3421440.27813101454100
3.489-3.5520.2971410.27812881429100
3.552-3.620.3231400.2713051445100
3.62-3.6940.2841350.25212811416100
3.694-3.7740.331380.23413111449100
3.774-3.8620.2691440.22612941438100
3.862-3.9580.2511430.20913131456100
3.958-4.0650.251380.21812571395100
4.065-4.1850.2631440.20413151459100
4.185-4.320.2521410.212861427100
4.32-4.4740.2591390.18412801419100
4.474-4.6530.2151420.17613051447100
4.653-4.8640.1911390.18312891428100
4.864-5.120.2731420.19713111453100
5.12-5.4390.2481400.21212771417100
5.439-5.8580.2921400.2212811421100
5.858-6.4440.2611410.2513131454100
6.444-7.3690.3161410.23712891430100
7.369-9.2570.2281440.20913161460100
9.257-35.6410.2311420.2071278142099
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3150.14010.23921.14780.08972.6117-0.0128-0.0979-0.0701-0.0464-0.10920.02040.8269-0.136500.3253-0.09860.07010.28360.00050.26966.4187-14.4691-9.0233
21.5553-0.0758-0.68140.77540.07021.33150.08560.0063-0.0929-0.2548-0.3463-0.13470.80780.10390.00260.52430.23230.10290.18950.02970.308524.0916-22.918-25.535
31.1538-0.6469-0.26830.6274-0.24051.26120.02270.1719-0.1564-0.20220.13180.04850.2563-0.520200.3589-0.3877-0.02440.56930.01950.2766-24.85-19.4442-6.0201
40.6732-0.0988-0.22381.6102-1.00461.5483-0.0448-0.01570.0728-0.1635-0.382-0.27780.16740.2983-00.16050.0547-0.00260.38610.13820.321525.8561-12.214824.6278
50.81291.24050.14282.1973-0.230.75870.1225-0.0288-0.05840.1995-0.1242-0.15680.3594-0.2164-00.3735-0.1450.00280.3605-0.04450.331-9.8848-37.607818.2237
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1Chain A and resseq 19:198A19 - 198
2X-RAY DIFFRACTION2Chain A and resseq 199:355A199 - 355
3X-RAY DIFFRACTION3Chain A and resseq 356:524A356 - 524
4X-RAY DIFFRACTION4Chain B and (resseq 403:533 or resseq 740:784)B403 - 533
5X-RAY DIFFRACTION4Chain B and (resseq 403:533 or resseq 740:784)B740 - 784
6X-RAY DIFFRACTION5Chain B and resseq 534:739B534 - 739

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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