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- PDB-3ntw: Structure of the MLLE domain of EDD in complex with a PAM2 peptid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ntw
タイトルStructure of the MLLE domain of EDD in complex with a PAM2 peptide from Paip1
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
  • Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / protein-protein complex / MLLE domain / PABC domain
機能・相同性
機能・相同性情報


heterochromatin boundary formation / mCRD-mediated mRNA stability complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / protein K29-linked ubiquitination / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein branched polyubiquitination ...heterochromatin boundary formation / mCRD-mediated mRNA stability complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / protein K29-linked ubiquitination / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / protein branched polyubiquitination / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / positive regulation by host of viral process / positive regulation of cytoplasmic translation / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / HECT-type E3 ubiquitin transferase / cytoplasm protein quality control / negative regulation of interleukin-17 production / protein K11-linked ubiquitination / mRNA stabilization / regulation of translational initiation / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling / protein K48-linked ubiquitination / progesterone receptor signaling pathway / ubiquitin binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / translational initiation / regulation of protein stability / positive regulation of protein import into nucleus / protein polyubiquitination / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / viral translation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / protein domain specific binding / DNA repair / DNA damage response / positive regulation of gene expression / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ataxin-2, C-terminal / Ataxin-2 C-terminal region / E3 ubiquitin ligase EDD, ubiquitin-associated domain / : / E3 ubiquitin ligase EDD / c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. ...: / Ataxin-2, C-terminal / Ataxin-2 C-terminal region / E3 ubiquitin ligase EDD, ubiquitin-associated domain / : / E3 ubiquitin ligase EDD / c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Armadillo-type fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UBR5 / Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kozlov, G. / Gehring, K.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2015
タイトル: The MLLE domain of the ubiquitin ligase UBR5 binds to its catalytic domain to regulate substrate binding.
著者: Munoz-Escobar, J. / Matta-Camacho, E. / Kozlov, G. / Gehring, K.
履歴
登録2010年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
B: Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1
C: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
D: Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0624
ポリマ－19,0624
非ポリマー00
水1448
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
B: Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5312
ポリマ－9,5312
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area4530 Å2
手法PISA
2
C: E3 ubiquitin-protein ligase UBR5
D: Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5312
ポリマ－9,5312
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1280 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area4280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.794, 95.794, 82.936
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 3

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAVALVALAA2382 - 24369 - 63
21ALAALAVALVALCC2382 - 24369 - 63
12LYSLYSSERSERBB127 - 1385 - 16
22LYSLYSSERSERDD127 - 1385 - 16

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UBR5 / E3 ubiquitin-protein ligase / HECT domain-containing 1 / Hyperplastic discs protein homolog / 100 kDa protein


分子量: 7103.293 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 515-574, MLLE domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ubr5, Dd5, Edd, Edd1, Hyd / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q62671, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1 / Poly(A)-binding protein-interacting protein 1 / PABP-interacting protein 1 / PAIP-1


分子量: 2427.706 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 123-144, PAM2 motif / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized peptide / 参照: UniProt: Q9H074
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.0 M ammonium sulfate, 0.2 M lithium sulfate, 10% glycerol and 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9779 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月4日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9779 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 7012 / Num. obs: 6999 / % possible obs: 99.81 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 24.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.66 Å / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.343 / Mean I/σ(I) obs: 6.6 / Num. unique all: 503 / % possible all: 99.81

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1i2t

1i2t


解像度: 2.6→41.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.867 / SU B: 27.522 / SU ML: 0.258 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R Free: 0.305 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28994 341 4.6 %RANDOM
Rwork0.227 ---
all0.228 6999 --
obs0.22988 6999 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.263 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20.05 Å20 Å2
2--0.1 Å20 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→41.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1094 0 0 8 1102
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221118
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.062.0241510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5085141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.6823.40944
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.01715203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.0921510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02816
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2470.2500
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3360.2766
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1660.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3550.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.671.5732
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.19921144
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.463420
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1844.5365
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A219tight positional0.160.05
2B48tight positional0.090.05
1A195loose positional0.665
2B47loose positional0.825
1A219tight thermal0.160.5
2B48tight thermal0.140.5
1A195loose thermal1.5710
2B47loose thermal1.8910
LS精密化 シェル解像度: 2.596→2.663 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.418 16 -
Rwork0.356 503 -
obs--99.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.82421.8874-1.81995.70471.98162.1475-0.16230.1053-0.20920.6712-0.14360.09830.34050.10020.30590.48350.14150.0650.3789-0.01090.4704-31.1476-31.95811.7666
26.0147-0.0428-3.62647.92034.28744.47940.0090.0873-0.04020.1724-0.1382-0.2643-0.120.28020.12920.41130.1160.02310.4778-0.00280.4133-25.0877-31.1492-4.3561
37.38514.49813.57774.13193.11312.3598-0.55850.35150.5006-0.38610.5033-1.0713-0.84691.39280.05520.48960.03530.03990.5711-0.04420.486-20.9549-20.7356-1.8013
435.5027-10.9573-20.779819.7195-9.229727.1402-2.53062.70160.6418-0.69941.3176-0.31460.1570.1081.2130.55710.099-0.03660.6024-0.16650.4566-29.1008-20.1212-7.7347
542.359410.77640.9092.74160.23130.01950.1311-0.99510.35061.2871-0.2611.6286-0.27120.16810.12990.60930.20640.25530.3355-0.01850.495-37.6471-26.66462.4932
67.058-2.0256-0.02392.66295.34413.6849-0.1180.5392-0.7250.3375-0.41510.40030.4074-0.55550.53310.58090.04360.07870.2071-0.01160.5166-44.3257-13.16335.3861
74.0454-0.3483-3.00843.24971.23044.67620.08730.1264-0.09560.041-0.1634-0.00720.1070.08670.07610.58850.03370.02080.29140.02540.4009-39.7418-9.07639.9998
813.4506-3.6321-13.346322.83235.990113.50340.3089-0.66650.7662-0.04350.3199-1.0238-0.39671.4446-0.62880.5103-0.0277-0.00560.3154-0.00510.4262-29.8912-7.79156.5119
912.7244-10.91484.081416.1008-4.26981.39690.2568-0.95330.36492.1748-0.4139-0.30590.23441.15640.15710.70020.0990.05670.4688-0.04230.3845-30.1261-13.616414.6128
107.82823.0145-4.187614.581-0.550820.05860.60471.0937-0.18260.7033-0.34880.44490.4574-0.1655-0.25590.82560.02050.10810.21-0.10970.5807-40.977-22.81567.1939
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2377 - 2398
2X-RAY DIFFRACTION2A2399 - 2426
3X-RAY DIFFRACTION3A2427 - 2437
4X-RAY DIFFRACTION4B127 - 133
5X-RAY DIFFRACTION5B134 - 138
6X-RAY DIFFRACTION6C2382 - 2395
7X-RAY DIFFRACTION7C2396 - 2426
8X-RAY DIFFRACTION8C2427 - 2437
9X-RAY DIFFRACTION9D126 - 133
10X-RAY DIFFRACTION10D134 - 139

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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