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Yorodumi- PDB-3ntw: Structure of the MLLE domain of EDD in complex with a PAM2 peptid... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ntw | ||||||
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Title | Structure of the MLLE domain of EDD in complex with a PAM2 peptide from Paip1 | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / protein-protein complex / MLLE domain / PABC domain | ||||||
Function / homology | Function and homology information : / negative regulation of double-strand break repair / mCRD-mediated mRNA stability complex / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / regulation of double-strand break repair / positive regulation by host of viral process ...: / negative regulation of double-strand break repair / mCRD-mediated mRNA stability complex / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / regulation of double-strand break repair / positive regulation by host of viral process / positive regulation of cytoplasmic translation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / mRNA stabilization / regulation of translational initiation / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / progesterone receptor signaling pathway / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin binding / translational initiation / regulation of protein stability / positive regulation of protein import into nucleus / protein polyubiquitination / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / viral translation / protein ubiquitination / protein domain specific binding / DNA repair / DNA damage response / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.6 Å | ||||||
Authors | Kozlov, G. / Gehring, K. | ||||||
Citation | Journal: J. Biol. Chem. / Year: 2015 Title: The MLLE domain of the ubiquitin ligase UBR5 binds to its catalytic domain to regulate substrate binding. Authors: Munoz-Escobar, J. / Matta-Camacho, E. / Kozlov, G. / Gehring, K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3ntw.cif.gz | 69.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3ntw.ent.gz | 53.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3ntw.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nt/3ntw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nt/3ntw | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 1i2tS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Refine code: 3
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 7103.293 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 515-574, MLLE domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Ubr5, Dd5, Edd, Edd1, Hyd / Plasmid: pGEX-6P-1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 References: UniProt: Q62671, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) #2: Protein/peptide | Mass: 2427.706 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 123-144, PAM2 motif / Source method: obtained synthetically / Details: Chemically synthesized peptide / References: UniProt: Q9H074 #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.88 Å3/Da / Density % sol: 57.31 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 1.0 M ammonium sulfate, 0.2 M lithium sulfate, 10% glycerol and 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CHESS / Beamline: A1 / Wavelength: 0.9779 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Nov 4, 2007 |
Radiation | Monochromator: Si 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9779 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→50 Å / Num. all: 7012 / Num. obs: 6999 / % possible obs: 99.81 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Redundancy: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 24.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.66 Å / Redundancy: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.343 / Mean I/σ(I) obs: 6.6 / Num. unique all: 503 / % possible all: 99.81 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1i2t Resolution: 2.6→41.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.867 / SU B: 27.522 / SU ML: 0.258 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R Free: 0.305 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 60.263 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→41.49 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.596→2.663 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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