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- PDB-3nrd: Crystal structure of a histidine triad (HIT) protein (SMc02904) f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nrd
タイトルCrystal structure of a histidine triad (HIT) protein (SMc02904) from SINORHIZOBIUM MELILOTI 1021 at 2.06 A resolution
要素histidine triad (HIT) protein
キーワードNucleotide Binding Protein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


catalytic activity
類似検索 - 分子機能
Histidine triad (HIT) protein / HIT domain / HIT domain profile. / HIT-like domain / HIT-like / HIT family, subunit A / HIT-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HIT domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Sinorhizobium meliloti (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a histidine triad (HIT) protein (SMc02904) from SINORHIZOBIUM MELILOTI 1021 at 2.06 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_struct_special_symmetry / software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: histidine triad (HIT) protein
B: histidine triad (HIT) protein
C: histidine triad (HIT) protein
D: histidine triad (HIT) protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,87821
ポリマ－62,2614
非ポリマー1,61717
水8,485471
1
A: histidine triad (HIT) protein
B: histidine triad (HIT) protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,17113
ポリマ－31,1302
非ポリマー1,04111
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5160 Å2
ΔGint-124 kcal/mol
Surface area11880 Å2
手法PISA
2
C: histidine triad (HIT) protein
D: histidine triad (HIT) protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7078
ポリマ－31,1302
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3820 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area12060 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10420 Å2
ΔGint-238 kcal/mol
Surface area22500 Å2
手法PISA
4
A: histidine triad (HIT) protein
B: histidine triad (HIT) protein
C: histidine triad (HIT) protein
D: histidine triad (HIT) protein
ヘテロ分子

A: histidine triad (HIT) protein
B: histidine triad (HIT) protein
C: histidine triad (HIT) protein
D: histidine triad (HIT) protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,75642
ポリマ－124,5218
非ポリマー3,23434
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area26040 Å2
ΔGint-581 kcal/mol
Surface area39790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.358, 71.114, 85.241
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number17
Space group name H-MP2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-229-

HOH

21D-252-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A5 - 134
2112B5 - 134
3112C5 - 134
4112D5 - 134
1216A3 - 4
2216B3 - 4
3216C3 - 4
4216D3 - 4
詳細CRYSTAL PACKING AND ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY ANALYSES SUPPORT THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

-
要素

#1: タンパク質
histidine triad (HIT) protein


分子量: 15565.176 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sinorhizobium meliloti (根粒菌) / 株: 1021 / 遺伝子: R00229, SMc02904 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q92KT3
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 471 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT (1-134) WAS EXPRESSED WITH THE PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THIS CONSTRUCT (1-134) WAS EXPRESSED WITH THE PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.1 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 2.4000M (NH4)2SO4, 0.1M Bicine pH 9.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97939,0.97904
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月4日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979391
30.979041
反射解像度: 2.06→29.524 Å / Num. obs: 37041 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.05 % / Biso Wilson estimate: 24.094 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.98
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.06-2.130.5192.114317667998.4
2.13-2.220.4012.715780737398.4
2.22-2.320.3263.414647685198.2
2.32-2.440.2624.114695685298.6
2.44-2.590.2264.714787688498.7
2.59-2.790.1696.115086703598.7
2.79-3.070.1079.315135702798.8
3.07-3.520.05416.515187705498.6
3.52-4.420.03127.214949691398.2
4.42-29.5240.02233.515325700797.6

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0110精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.06→29.524 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / SU B: 8.126 / SU ML: 0.115 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.17
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 4. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 5. GLYCEROL (GOL) AND SULFATE (SO4) FROM THE CRYSTALLIZATION/ CRYOPROTECTANT SOLUTIONS HAVE BEEN MODELED INTO THE SOLVENT STRUCTURE. 6. TLS GROUPS WERE ASSIGNED WITH THE AID OF THE TLSMD SERVER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 1843 5 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.17 37018 99.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 74.84 Å2 / Biso mean: 24.905 Å2 / Biso min: 11.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.71 Å20 Å20 Å2
2---0.95 Å20 Å2
3---2.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→29.524 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4262 0 89 471 4822
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0224609
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.023213
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6911.9786295
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.27137818
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4925584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.18223.429210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.0715806
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.721543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2682
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215052
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02919
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5861.52755
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1981.51107
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0624479
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.97431854
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0514.51791
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A732TIGHT POSITIONAL0.140.05
2B732TIGHT POSITIONAL0.150.05
3C732TIGHT POSITIONAL0.160.05
4D732TIGHT POSITIONAL0.140.05
1A853MEDIUM POSITIONAL0.490.5
2B853MEDIUM POSITIONAL0.470.5
3C853MEDIUM POSITIONAL0.610.5
4D853MEDIUM POSITIONAL0.480.5
1A30LOOSE POSITIONAL1.255
2B30LOOSE POSITIONAL1.245
3C30LOOSE POSITIONAL1.275
4D30LOOSE POSITIONAL1.265
1A732TIGHT THERMAL0.620.5
2B732TIGHT THERMAL0.60.5
3C732TIGHT THERMAL0.720.5
4D732TIGHT THERMAL0.570.5
1A853MEDIUM THERMAL0.822
2B853MEDIUM THERMAL0.832
3C853MEDIUM THERMAL0.82
4D853MEDIUM THERMAL0.742
1A30LOOSE THERMAL0.9910
2B30LOOSE THERMAL0.9610
3C30LOOSE THERMAL1.1110
4D30LOOSE THERMAL0.8510
LS精密化 シェル解像度: 2.06→2.113 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 137 -
Rwork0.239 2561 -
all-2698 -
obs--98.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.441-0.27070.00371.3258-0.08470.8590.02850.0360.08260.0018-0.05450.1439-0.0216-0.07730.0260.0022-0.0060.00330.0782-0.01110.0751-41.41914.45245.875
21.7942-0.0079-0.10790.61980.0461.31690.0545-0.09970.01740.0510.0040.0054-0.04460.0275-0.05860.0087-0.0209-0.00010.07850.01060.0499-20.91919.26651.335
31.2048-0.0191-0.05581.0377-0.29220.73760.04060.0787-0.0019-0.0889-0.02570.07970.0052-0.01-0.01490.00460.007-0.00140.0523-0.01410.03443.2220.28437.77
40.9260.06040.05181.02080.07550.81590.0118-0.03230.0361-0.01970.0018-0.1753-0.02960.0642-0.01360.00280.00740.00260.0582-0.00140.042423.92614.85141.957
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 134
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 134
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 134
4X-RAY DIFFRACTION4D0 - 134

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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