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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3npi
タイトルCrystal structure of a TetR family regulatory protein (DIP1788) from CORYNEBACTERIUM DIPHTHERIAE at 2.96 A resolution
要素TetR family regulatory protein
キーワードGENE REGULATION / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI
機能・相同性
機能・相同性情報


HTH-type transcriptional repressor NicS, C-terminal / Tetracyclin repressor-like, C-terminal domain / Tetracycline Repressor, domain 2 / Tetracyclin repressor-like, C-terminal domain superfamily / Tetracycline Repressor; domain 2 / Bacterial regulatory proteins, tetR family / DNA-binding HTH domain, TetR-type / TetR-type HTH domain profile. / Homeobox-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative TetR-family regulatory protein
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium diphtheriae (ジフテリア菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a TetR family regulatory protein (DIP1788) from CORYNEBACTERIUM DIPHTHERIAE at 2.96 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年2月13日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TetR family regulatory protein
B: TetR family regulatory protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,20310
ポリマ－56,4342
非ポリマー7698
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7260 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area17780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.238, 137.238, 54.725
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 TetR family regulatory protein


分子量: 28217.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium diphtheriae (ジフテリア菌)
遺伝子: DIP1788 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q6NFU8
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.34 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.86
詳細: 1.7100M ammonium sulfate, 10.0000% Dioxane, 0.1M MES pH 6.86, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97959,0.97925
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月11日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979591
30.979251
反射解像度: 2.96→29.713 Å / Num. obs: 12584 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 99.731 Å2 / Rmerge F obs: 0.115 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rrim(I) all: 0.066 / Net I/σ(I): 17.06 / Num. measured all: 93470
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.97-3.080.9470.7431.89695250124960.86399.8
3.08-3.20.6230.4852.89115235523510.56399.8
3.2-3.340.3540.3054.48872227722770.354100
3.34-3.520.2490.2016.69641248124800.234100
3.52-3.740.140.12110.69257237923740.1499.8
3.74-4.020.090.07715.89179235723550.08999.9
4.02-4.430.0510.04923.69568245624510.05699.8
4.43-5.060.0360.0429.49309239323780.04699.4
5.06-6.340.0370.03929.29275238123770.04699.8
6.340.0180.02445.89559249024550.02898.6

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
XSCALEdata processing
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
autoSHARP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.96→29.713 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9434 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9233 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. SULFATES FROM THE CRYSTALLIZATION WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 3.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2219 609 4.84 %RANDOM
Rwork0.2007 ---
obs0.2016 12572 --
原子変位パラメータBiso max: 204.84 Å2 / Biso mean: 97.8883 Å2 / Biso min: 45.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.7305 Å20 Å20 Å2
2--3.7305 Å20 Å2
3----7.461 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.96→29.713 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3165 0 40 0 3205
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1106SINUSOIDAL10
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes71HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes490HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3254HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion440SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3876SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3254HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4416HARMONIC100.32
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.78
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion13.63
LS精密化 シェル解像度: 2.96→3.24 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2692 141 4.75 %
Rwork0.2426 2826 -
all0.2438 2967 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6951-0.7675-1.16155.84280.45311.0719-0.10340.0177-1.0505-0.3443-0.04840.65040.3282-0.37930.1519-0.2623-0.1397-0.0543-0.1982-0.05220.1291-5.441843.68472.5389
24.4145-1.32650.41983.6865-0.70081.9297-0.1008-0.3978-0.16980.2993-0.0823-0.2188-0.049-0.00470.1831-0.1164-0.0539-0.0529-0.10830.0226-0.17965.329660.06619.7089
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A15 - 227
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B17 - 251

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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