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- PDB-3npg: Crystal structure of a protein with unknown function from DUF364 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3npg
タイトルCrystal structure of a protein with unknown function from DUF364 family (PH1506) from PYROCOCCUS HORIKOSHII at 2.70 A resolution
要素uncharacterized DUF364 family protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / protein with unknown function from DUF364 family / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性Putative heavy-metal chelation domain / Domain of unknown function DUF4213 / Putative heavy-metal chelation / Putative heavy-metal chelation / ACETATE ION / Heavy-metal chelation domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a protein with unknown function from DUF364 family (PH1506) from PYROCOCCUS HORIKOSHII at 2.70 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: uncharacterized DUF364 family protein
B: uncharacterized DUF364 family protein
C: uncharacterized DUF364 family protein
D: uncharacterized DUF364 family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,1608
ポリマ－113,9244
非ポリマー2364
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11070 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area36220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.541, 95.179, 159.098
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
uncharacterized DUF364 family protein / uncharacterized protein PH1506


分子量: 28480.949 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 遺伝子: PH1506 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: O59175
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.34 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.3000M ammonium acetate, 24.0000% polyethylene glycol 3350, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91162
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月7日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91162 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→95.346 Å / Num. obs: 31874 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.245 / Rsym value: 0.245 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.7-2.775.10.9810.81182823070.981100
2.77-2.855.10.8940.81160822580.894100
2.85-2.935.10.77411109221720.774100
2.93-3.025.10.691.11101121500.69100
3.02-3.125.10.5761.31068620880.576100
3.12-3.235.10.4991.51028220050.499100
3.23-3.355.10.3961.8989219420.396100
3.35-3.495.10.3322.2946818560.332100
3.49-3.645.10.2662.6924318190.266100
3.64-3.8250.2173.2868317280.217100
3.82-4.0250.1793.8823416390.179100
4.02-4.2750.1474.5773115540.147100
4.27-4.564.90.1275726814770.127100
4.56-4.934.90.1264.8677913770.126100
4.93-5.44.90.1294.8629312830.129100
5.4-6.044.90.1275570011620.127100
6.04-6.974.90.1125.6499310250.112100
6.97-8.544.70.0866.642318920.086100
8.54-12.074.50.0687.232187120.068100
12.07-95.3540.0765.316964280.07699.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
SCALA3.2.21データスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
Rosetta位相決定
PHASER位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3l5o

3l5o


解像度: 2.7→95.346 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.891 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.868 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.75 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ACETATE (ACT) FROM THE CRYSTALLIZATION CONDITIONS IS MODELED INTO THE STRUCTURE 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1606 5.05 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.206 31792 --
原子変位パラメータBiso max: 108.74 Å2 / Biso mean: 38.54 Å2 / Biso min: 8.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.284 Å20 Å20 Å2
2---2.25 Å20 Å2
3---8.533 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→95.346 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7541 0 16 52 7609
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2673SINUSOIDAL5
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes179HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1086HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7671HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1073SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9004SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d7671HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg10405HARMONIC60.52
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.83
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.97
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.79 Å / Total num. of bins used: 16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 144 5.05 %
Rwork0.224 2710 -
all0.225 2854 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.79150.1480.45760.8989-0.06531.09680.0379-0.03350.0106-0.0184-0.0727-0.0096-0.0455-0.08160.0347-0.13520.00620.0470.0127-0.0051-0.033215.03789.4438154.113
21.37160.6726-0.64940.93990.00272.40440.0285-0.003-0.0333-0.07360.0046-0.07380.01370.1651-0.033-0.21570.0312-0.0296-0.0213-0.0196-0.015646.66376.4436142.739
30.55250.1416-0.65881.64040.49732.80530.05640.03670.1583-0.0401-0.07510.0885-0.2716-0.1040.0187-0.17440.09160.0254-0.05310.0426-0.032613.62928.802125.38
40.8971-0.48250.44441.54910.1741.0394-0.05580.0595-0.0566-0.02910.1056-0.0194-0.0004-0.0251-0.0497-0.15670.00320.03830.0136-0.0641-0.055428.16310.4051113.814
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A0 - 248
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B4 - 248
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C3 - 248
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D4 - 248

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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