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- PDB-3no4: Crystal structure of a creatinine amidohydrolase (Npun_F1913) fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3no4
タイトルCrystal structure of a creatinine amidohydrolase (Npun_F1913) from Nostoc punctiforme PCC 73102 at 2.00 A resolution
要素creatinine amidohydrolase
キーワードHYDROLASE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Creatininase / Creatininase/formamide hydrolase / Creatininase-like superfamily / Creatinine amidohydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Unknown ligand / Creatininase
類似検索 - 構成要素
生物種Nostoc punctiforme PCC 73102 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a creatinine amidohydrolase (Npun_F1913) from Nostoc punctiforme PCC 73102 at 2.00 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: creatinine amidohydrolase
B: creatinine amidohydrolase
C: creatinine amidohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,92826
ポリマ－87,7233
非ポリマー1,20523
水10,467581
1
A: creatinine amidohydrolase
B: creatinine amidohydrolase
C: creatinine amidohydrolase
ヘテロ分子

A: creatinine amidohydrolase
B: creatinine amidohydrolase
C: creatinine amidohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,85652
ポリマ－175,4466
非ポリマー2,40946
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_645y+1,x-1,-z1
Buried area32230 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area49650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.085, 89.085, 211.563
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-400-

CL

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MSE / Beg label comp-ID: MSE / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: 3 / Auth seq-ID: 1 - 248 / Label seq-ID: 20 - 267

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A HEXAMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE. HOWEVER, SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY ALONG WITH STATIC LIGHT SCATTERING EXPERIMENT SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A PENTAMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 creatinine amidohydrolase / Creatininase


分子量: 29241.070 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc punctiforme PCC 73102 (バクテリア)
遺伝子: NPUN_22DEC03_CONTIG1_REVISED_GENENPF1913, Npun_F1913
プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: B2J3U5

-
非ポリマー , 5種, 604分子

#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 581 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.59 %
結晶化温度: 277 K / pH: 6.6
詳細: 0.2000M (NH4)2Tartrate, 20.0000% PEG-3350, No Buffer pH 6.6, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97939,0.97901
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月3日 / 詳細: FLAT MIRROR (VERTICAL FOCUSING)
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL SI(111) BENT MONOCHROMATOR (HORIZONTAL FOCUSING)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979391
30.979011
反射解像度: 2→29.695 Å / Num. obs: 58475 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 20.76 Å2 / Rsym value: 0.164 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2-2.050.9432.431503424499.9
2.05-2.110.7882.930771413599.9
2.11-2.170.6383.529991403399.9
2.17-2.240.5164.229054390999.9
2.24-2.310.4694.6281423791100
2.31-2.390.4025.3273373685100
2.39-2.480.3386.1265463685100
2.48-2.580.3046.6254213574100
2.58-2.70.2368.3244633432100
2.7-2.830.2158.9233563303100
2.83-2.980.16610.9224003157100
2.98-3.160.13213.1211583043100
3.16-3.380.1115.2197662688100
3.38-3.650.09218.1184252516100
3.65-40.07721.7170342343100
4-4.470.06324.8154892147100
4.47-5.160.0624.6135431894100
5.16-6.320.06720.7116061650100
6.32-8.940.05623.888951300100
8.94-29.70.04824.7471976597.4

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0110精密化
PHENIX精密化
SOLVE位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALA3.3.15データスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→29.695 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.23 / SU B: 6.437 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.136
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 6. X-RAY FLUORESCENCE EXCITATION AND WAVELENGTH SCANS AND ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIERS SUPPORT THE MODELING OF NI IONS. HOWEVER, TRACE AMOUNTS OF ZN MAY BE PRESENT AT THESE SITES. 7. ETHYLENE GLYCOL (EDO) MOLECULES FROM THE CRYOPROTECTION SOLUTION ARE MODELED. 8. AN UNKNOWN LIGAND MOLECULE (UNL) IS MODELED NEAR THE NI ION IN THE ACTIVE SITE IN EACH CHAIN.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.192 2955 5.1 %RANDOM
Rwork0.151 ---
obs0.153 58399 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.15 Å20 Å20 Å2
2--1.15 Å20 Å2
3----2.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.695 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5863 0 76 581 6520
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0226269
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024127
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5361.9468539
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.306310136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2975829
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.52225.017289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.05115973
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4891518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2932
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0217163
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021241
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6851.53907
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2041.51608
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18826283
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.07832362
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2174.52224
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1438tight positional0.120.05
2B1438tight positional0.120.05
3C1438tight positional0.110.05
1A1597loose positional0.245
2B1597loose positional0.315
3C1597loose positional0.275
1A1438tight thermal1.250.5
2B1438tight thermal1.190.5
3C1438tight thermal1.360.5
1A1597loose thermal1.6110
2B1597loose thermal1.510
3C1597loose thermal1.5110
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 209 -
Rwork0.221 4011 -
obs--99.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5238-0.16440.05080.8988-0.02131.1316-0.0157-0.01540.15160.03650.0501-0.0979-0.26140.0494-0.03430.0718-0.01150.02550.0122-0.010.132797.619930.12623.9415
20.4867-0.1191-0.00710.63360.15541.1483-0.0002-0.00940.06690.0025-0.00120.1297-0.1648-0.24180.00140.03210.03410.02280.05940.00060.12175.303523.13277.2642
30.3813-0.0057-0.22750.3629-0.13511.30950.01550.0681-0.03140.02540.01590.12360.057-0.3026-0.03140.0272-0.03670.0090.09870.00210.123167.5714-4.74982.7177
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-15 - 248
2X-RAY DIFFRACTION1A300
3X-RAY DIFFRACTION2B-7 - 248
4X-RAY DIFFRACTION2B300
5X-RAY DIFFRACTION3C-1 - 248
6X-RAY DIFFRACTION3C300

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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