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- PDB-3nnj: Halogenase domain from CurA module (apo Hal) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nnj
タイトルHalogenase domain from CurA module (apo Hal)
要素CurA
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / non-haem Fe(II)/alpha-ketoglutarate-dependent enzyme / catalyzes a cryptic chlorination
機能・相同性
機能・相同性情報


DIM/DIP cell wall layer assembly / fatty acid synthase activity / secondary metabolite biosynthetic process / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
q2cbj1_9rhob like domain / Phytanoyl-CoA dioxygenase / Phytanoyl-CoA dioxygenase (PhyH) / PKS_PP_betabranch / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain ...q2cbj1_9rhob like domain / Phytanoyl-CoA dioxygenase / Phytanoyl-CoA dioxygenase (PhyH) / PKS_PP_betabranch / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Acetyltransferase (GNAT) family / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Jelly Rolls / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Lyngbya majuscula (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.601 Å
データ登録者Khare, D. / Smith, J.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Conformational switch triggered by alpha-ketoglutarate in a halogenase of curacin A biosynthesis
著者: Khare, D. / Wang, B. / Gu, L. / Razelun, J. / Sherman, D.H. / Gerwick, W.H. / Hakansson, K. / Smith, J.L.
履歴
登録2010年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CurA
B: CurA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4792
ポリマ－80,4792
非ポリマー00
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1880 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area30440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)182.772, 182.772, 182.772
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-382-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CurA


分子量: 40239.375 Da / 分子数: 2 / 断片: Hal domain (UNP residues 1600 to 1919) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lyngbya majuscula (バクテリア) / 遺伝子: curA / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q6DNF2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.09 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 200 mM Sodium citrate, 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 31274 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 31.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 3078

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JBluIce-EPICS- EPICSデータ収集
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.601→48.848 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2386 1515 5.08 %RANDOM
Rwork0.1897 ---
obs0.1922 29815 95.36 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.148 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.601→48.848 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4999 0 0 152 5151
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095119
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1836910
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0531856
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079735
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004882
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6015-2.68550.29761280.24682334X-RAY DIFFRACTION87
2.6855-2.78140.30971450.24792411X-RAY DIFFRACTION90
2.7814-2.89280.29171430.24572482X-RAY DIFFRACTION94
2.8928-3.02440.30941560.232540X-RAY DIFFRACTION95
3.0244-3.18380.28021330.23062586X-RAY DIFFRACTION97
3.1838-3.38330.32121130.21032639X-RAY DIFFRACTION97
3.3833-3.64440.24961330.1972662X-RAY DIFFRACTION99
3.6444-4.0110.21561450.16772655X-RAY DIFFRACTION99
4.011-4.5910.18871570.15292663X-RAY DIFFRACTION98
4.591-5.78270.20061430.15692645X-RAY DIFFRACTION98
5.7827-48.85650.22191190.18192683X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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