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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3nhu | ||||||
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タイトル | X-ray Crystallographic Structure Activity Relationship (SAR) of Casimiroin and its Analogs Bound to Human Quinone Reductase 2 | ||||||
![]() | Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone] | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / protein dimer / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding ...ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding / oxidoreductase activity / electron transfer activity / protein homodimerization activity / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Sturdy, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: X-ray Crystallographic Structure Activity Relationship (SAR) of Casimiroin and its Analogs Bound to Human Quinone Reductase 2 著者: Sturdy, M. #1: ![]() タイトル: Synthesis of casimiroin and optimization of its quinone reductase 2 and aromatase inhibitory activities. 著者: Maiti, A. / Reddy, P.V. / Sturdy, M. / Marler, L. / Pegan, S.D. / Mesecar, A.D. / Pezzuto, J.M. / Cushman, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 119.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 90.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 993.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1006.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 26.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 37.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25849.338 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.88 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 6.7 詳細: 1.339 M ammonium sulfate, 0.1 M Bis-Tris, 0.1 M NaCl, 5 mM DTT, 12 uM FAD, pH 6.7, hanging drop, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月15日 |
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→65.94 Å / Num. obs: 40328 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.45 / Num. unique all: 3857 / Rsym value: 0.41 / % possible all: 97.5 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 276.87 Å2 / Biso mean: 21.0922 Å2 / Biso min: 2.36 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.953 Å / Total num. of bins used: 20
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