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- PDB-3nh5: Crystal structure of E177A-mutant murine aminoacylase 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nh5
タイトルCrystal structure of E177A-mutant murine aminoacylase 3
要素Aspartoacylase-2
キーワードHYDROLASE / Mercapturates
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acyl-aromatic-L-amino acid amidohydrolase / Aflatoxin activation and detoxification / aminoacylase activity / hydrolase activity, acting on ester bonds / apical plasma membrane / metal ion binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-terminal domain of TfIIb - #160 / Aspartoacylase / : / Succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase / : / Succinylglutamate desuccinylase/Aspartoacylase catalytic domain / AstE/AspA barrel-sandwich hybrid domain / N-terminal domain of TfIIb / Zn peptidases / Single Sheet ...N-terminal domain of TfIIb - #160 / Aspartoacylase / : / Succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase / : / Succinylglutamate desuccinylase/Aspartoacylase catalytic domain / AstE/AspA barrel-sandwich hybrid domain / N-terminal domain of TfIIb / Zn peptidases / Single Sheet / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / FORMIC ACID / N-acyl-aromatic-L-amino acid amidohydrolase (carboxylate-forming)
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.094 Å
データ登録者Hsieh, J.M. / Tsirulnikov, K. / Sawaya, M.R. / Magilnick, N. / Abuladze, N. / Kurtz, I. / Abramson, J. / Pushkin, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structures of aminoacylase 3 in complex with acetylated substrates.
著者: Hsieh, J.M. / Tsirulnikov, K. / Sawaya, M.R. / Magilnick, N. / Abuladze, N. / Kurtz, I. / Abramson, J. / Pushkin, A.
履歴
登録2010年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartoacylase-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6776
ポリマ－36,4351
非ポリマー2415
水1,26170
1
A: Aspartoacylase-2
ヘテロ分子

A: Aspartoacylase-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,35412
ポリマ－72,8712
非ポリマー48310
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_455-x-1,-y,z1
Buried area3790 Å2
ΔGint-142 kcal/mol
Surface area24780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.247, 93.247, 97.469
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Aspartoacylase-2 / Aminoacylase-3 / ACY-3 / Aminoacylase III / Acylase III / Hepatitis C virus core-binding protein 1 / HCBP1


分子量: 36435.379 Da / 分子数: 1 / 変異: E177A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: ACY-3, Acy3, Aspa2 / プラスミド: pRSET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: Q91XE4, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用

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非ポリマー , 5種, 75分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 2M Sodium formate, 0.1M Sodium acetate, pH5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.094→46 Å / Num. all: 27897 / Num. obs: 27897 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Χ2: 1.049 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.094-2.186.70.628041.03599.3
2.18-2.266.70.44227881.06299.6
2.26-2.376.80.34228021.08499.3
2.37-2.496.80.24827901.07299.3
2.49-2.656.80.17927921.06398.8
2.65-2.856.90.13627901.04699.1
2.85-3.146.90.09827891.07798.4
3.14-3.596.90.08527781.01398.4
3.59-4.526.80.07727781.02997.7
4.52-506.90.05827861.0196.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
BOSデータ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Wild-type murine aminoacylase 3 to be deposited shortly.

解像度: 2.094→46 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.43 / FOM work R set: 0.8414 / SU ML: 0.23 / Isotropic thermal model: Isotropic plus TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2272 1326 5.02 %random
Rwork0.1943 ---
all0.1959 26411 --
obs0.1959 26411 93.11 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.833 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 100.47 Å2 / Biso mean: 42.5929 Å2 / Biso min: 23.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.9233 Å20 Å20 Å2
2---5.9233 Å2-0 Å2
3---11.8466 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.094→46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2389 0 10 70 2469
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082456
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0353339
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066369
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005444
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.367897
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0941-2.1780.30821150.27072471258682
2.178-2.27710.2761650.24572589275488
2.2771-2.39720.2721330.2292687282090
2.3972-2.54730.25381440.21822793293793
2.5473-2.7440.25251540.20832841299595
2.744-3.02010.25611460.2042896304297
3.0201-3.4570.24171600.19252941310198
3.457-4.35490.19821710.17222910308198
4.3549-46.6350.18921380.1742957309597

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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