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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3neo | ||||||
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タイトル | Wild type human transthyretin (TTR) complexed with GC-24 (TTRwt:GC-24) | ||||||
![]() | Transthyretin | ||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / TTR / TRANSTHYRETIN / AMYLOID / GC-24 | ||||||
機能・相同性 | ![]() Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Trivella, D.B.B. / Polikarpov, I. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The binding of synthetic triiodo l-thyronine analogs to human transthyretin: molecular basis of cooperative and non-cooperative ligand recognition. 著者: Trivella, D.B. / Sairre, M.I. / Foguel, D. / Lima, L.M. / Polikarpov, I. #1: ![]() タイトル: Conformational differences between the wild type and V30M mutant transthyretin modulate its binding to genistein: implications to tetramer stability and ligand-binding. 著者: Bleicher, L. / Montanari, C.A. / Foguel, D. / Trivella, D.B. / Wiggers, H.J. / Lima, L.M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 62.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 46.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 897.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 902.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12703.217 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 30-145 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.59 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 0.2 M CaCl2, 0.1 M HEPES pH 7.5, 28% PEG 400, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月15日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.4586 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2→64.44 Å / Num. all: 16052 / Num. obs: 16052 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 6.4 % / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 13.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 52.94 Å2 / Biso mean: 23.547 Å2 / Biso min: 12.55 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→25.91 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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