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- PDB-3ndy: The structure of the catalytic and carbohydrate binding domain of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ndy
タイトルThe structure of the catalytic and carbohydrate binding domain of endoglucanase D from Clostridium cellulovorans
要素(Endoglucanase D) x 2
キーワードHYDROLASE / cellulase / endoglucanase / xylanase / carbohydrate binding domain / glucanase
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase / cellulase activity / polysaccharide binding / cellulose catabolic process
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #290 / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding type-2 domain / CBM2 (Carbohydrate-binding type-2) domain profile. / CBD_II / CBM2, carbohydrate-binding domain superfamily / Glycoside hydrolase, family 5, conserved site / Glycosyl hydrolases family 5 signature. / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / Glycoside hydrolase, family 5 ...Immunoglobulin-like - #290 / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding type-2 domain / CBM2 (Carbohydrate-binding type-2) domain profile. / CBD_II / CBM2, carbohydrate-binding domain superfamily / Glycoside hydrolase, family 5, conserved site / Glycosyl hydrolases family 5 signature. / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / Glycoside hydrolase, family 5 / Cellulase (glycosyl hydrolase family 5) / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Clostridium cellulovorans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Bianchetti, C.M. / Smith, R.W. / Bingman, C.A. / Phillips Jr., G.N.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The structure of the catalytic and carbohydrate binding domain of endoglucanase D
著者: Bianchetti, C.M. / Smith, R.W. / Bingman, C.A. / Phillips Jr., G.N.
履歴
登録2010年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2010年9月8日ID: 3ICG
改定 1.02010年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoglucanase D
E: Endoglucanase D
B: Endoglucanase D
F: Endoglucanase D
C: Endoglucanase D
G: Endoglucanase D
D: Endoglucanase D
H: Endoglucanase D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,16612
ポリマ－198,3298
非ポリマー8374
水35,4901970
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17130 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area58840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.297, 119.050, 198.487
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Endoglucanase D / Endo-1 / 4-beta-glucanase D / Cellulase D


分子量: 38458.098 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 32-376 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium cellulovorans (バクテリア)
遺伝子: engD / プラスミド: pBAD/thio-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10 / 参照: UniProt: P28623, cellulase
#2: タンパク質
Endoglucanase D / Endo-1 / 4-beta-glucanase D / Cellulase D


分子量: 11124.271 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 409-515 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium cellulovorans (バクテリア)
遺伝子: engD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10 / 参照: UniProt: P28623, cellulase
#3: 化合物
ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1970 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細AUTHORS CRYSTALLIZED THE SEQUENCE CORRESPONDING TO UNP P28623 RESIDUES 32-515. HOWEVER, THIS ENTRY ...AUTHORS CRYSTALLIZED THE SEQUENCE CORRESPONDING TO UNP P28623 RESIDUES 32-515. HOWEVER, THIS ENTRY WAS SPILT INTO 2 MOLECULES, (CHAINS A,B,C,D) AND (CHAINS E,F,G,H), SINCE THE FLEXIBLE LINKER (RESIDUES 377-408), JOINING THE N-TERMINAL DOMAIN TO THE C-TERMINAL DOMAIN WAS NOT OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY MAP. THUS, IT IS IMPOSSIBLE TO KNOW FOR SURE WHICH N-TERMINAL DOMAIN (A,B,C,D) IS ASSOCIATED WITH WHICH C-TERMINAL DOMAIN (E,F,G,H) IN THIS CASE.
配列の詳細RESIDUES 'TTTPTTPTTPTTPTTPTTPTTPTTPTTPTTPQ' CONSTITUTE THE FLEXIBLE LINKER THAT WAS NOT OBSERVED IN ...RESIDUES 'TTTPTTPTTPTTPTTPTTPTTPTTPTTPTTPQ' CONSTITUTE THE FLEXIBLE LINKER THAT WAS NOT OBSERVED IN THE ELECTRON DENSITY MAP

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 27% Polyethylene glycol 3350, 0.1 M BisTris pH 5.5. Cryoprotected with 29% Polyethylene glycol 3350, 5% ethylene glycol, 0.1 M BisTris pH 5.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K, ...詳細: 27% Polyethylene glycol 3350, 0.1 M BisTris pH 5.5. Cryoprotected with 29% Polyethylene glycol 3350, 5% ethylene glycol, 0.1 M BisTris pH 5.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月8日 / 詳細: mirrors and beryllium lenses
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 118365 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Χ2: 1.095 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.1-2.1550.45677941.26100
2.15-2.250.39478271.213100
2.2-2.264.90.42677882.101100
2.26-2.3350.30878271.335100
2.33-2.45.10.26377891.133100
2.4-2.4950.20678361.052100
2.49-2.5950.17578521.041100
2.59-2.7150.15878250.904100
2.71-2.855.10.12478641.013100
2.85-3.035.10.178521.044100
3.03-3.2650.09478891.051100
3.26-3.5950.08779160.814100
3.59-4.1150.06679670.546100
4.11-5.184.90.04480150.988100
5.18-504.80.04283240.97299.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→37.219 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.12 / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.195 5916 5.01 %
Rwork0.147 --
obs0.149 118099 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.168 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 78.67 Å2 / Biso mean: 17.793 Å2 / Biso min: 2.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.077 Å20 Å2-0 Å2
2--0.693 Å20 Å2
3----0.616 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→37.219 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13927 0 56 1970 15953
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00714434
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.00919685
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0692168
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042526
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.4574989
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.1240.2421830.1713593377696
2.124-2.1490.2431900.16836683858100
2.149-2.1750.2232010.15836833884100
2.175-2.2020.241890.15737233912100
2.202-2.2310.2182140.16136613875100
2.231-2.2620.242070.183692389999
2.262-2.2940.2032090.1613693390299
2.294-2.3290.2242010.15636763877100
2.329-2.3650.2241990.16137413940100
2.365-2.4040.2171860.15436673853100
2.404-2.4450.2081940.15137313925100
2.445-2.490.2261860.14537393925100
2.49-2.5370.2092170.14836773894100
2.537-2.5890.2212110.14637333944100
2.589-2.6450.2162020.14536903892100
2.645-2.7070.2072140.14837023916100
2.707-2.7750.2171690.14737693938100
2.775-2.850.2121820.14437633945100
2.85-2.9340.1721970.14637473944100
2.934-3.0280.1921840.14637123896100
3.028-3.1360.2182020.1537673969100
3.136-3.2620.1931790.14237583937100
3.262-3.410.1761800.14638093989100
3.41-3.590.1721860.13737393925100
3.59-3.8150.1792200.13437443964100
3.815-4.1090.1681980.12838044002100
4.109-4.5220.1411950.11638033998100
4.522-5.1740.1622130.11438024015100
5.174-6.5130.1542080.13838694077100
6.513-37.2250.1862000.15940284228100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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