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- PDB-3nbz: Crystal structure of the HIV-1 Rev NES-CRM1-RanGTP nuclear export... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nbz
タイトルCrystal structure of the HIV-1 Rev NES-CRM1-RanGTP nuclear export complex (crystal I)
要素
  • Exportin-1
  • GTP-binding nuclear protein Ran
  • Snurportin-1
キーワードGTP-binding protein/transport protein / protein transport / GTP-binding protein-transport protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / Heme signaling / RNA import into nucleus / cellular response to triglyceride / cellular response to salt / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity ...Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / Heme signaling / RNA import into nucleus / cellular response to triglyceride / cellular response to salt / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / annulate lamellae / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / MAPK6/MAPK4 signaling / RNA cap binding / pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / snRNA import into nucleus / manchette / nuclear export signal receptor activity / regulation of centrosome duplication / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / NLS-dependent protein nuclear import complex / regulation of protein export from nucleus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / protein localization to nucleolus / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / GTP metabolic process / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / MicroRNA (miRNA) biogenesis / DNA metabolic process / regulation of protein catabolic process / dynein intermediate chain binding / protein complex oligomerization / mitotic sister chromatid segregation / viral process / spermatid development / ribosomal large subunit export from nucleus / protein localization to nucleus / positive regulation of protein binding / sperm flagellum / nuclear pore / mRNA export from nucleus / Cajal body / ribosomal subunit export from nucleus / ribosomal small subunit export from nucleus / cytoskeleton organization / centriole / protein export from nucleus / mitotic spindle organization / male germ cell nucleus / hippocampus development / protein tetramerization / Transcriptional regulation by small RNAs / recycling endosome / kinetochore / positive regulation of protein import into nucleus / small GTPase binding / protein import into nucleus / GDP binding / melanosome / nuclear envelope / mitotic cell cycle / G protein activity / actin cytoskeleton organization / snRNP Assembly / midbody / nuclear membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / DNA-binding transcription factor binding / cadherin binding / response to xenobiotic stimulus / ribonucleoprotein complex / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / chromatin binding / chromatin / GTP binding / protein-containing complex binding / nucleolus / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Snurportin-1 / Snurportin-1, N-terminal / : / Snurportin1 / Snurportin1, m3G cap-binding domain / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / Chromosome region maintenance or exportin repeat ...Snurportin-1 / Snurportin-1, N-terminal / : / Snurportin1 / Snurportin1, m3G cap-binding domain / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / Chromosome region maintenance or exportin repeat / CRM1 / Exportin repeat 2 / CRM1 / Exportin repeat 3 / CRM1 C terminal / Exportin-1, C-terminal / CRM1 C terminal / Exportin-1/5 / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / Ran GTPase / Small GTPase Ran-type domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Snurportin-1 / GTP-binding nuclear protein Ran / Exportin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Guttler, T. / Madl, T. / Neumann, P. / Deichsel, D. / Corsini, L. / Monecke, T. / Ficner, R. / Sattler, M. / Gorlich, D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: NES consensus redefined by structures of PKI-type and Rev-type nuclear export signals bound to CRM1.
著者: Guttler, T. / Madl, T. / Neumann, P. / Deichsel, D. / Corsini, L. / Monecke, T. / Ficner, R. / Sattler, M. / Gorlich, D.
履歴
登録2010年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年1月29日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details ..._pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list
改定 1.32021年10月6日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Exportin-1
B: Snurportin-1
C: GTP-binding nuclear protein Ran
D: Exportin-1
E: Snurportin-1
F: GTP-binding nuclear protein Ran
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)371,12412
ポリマ－369,9836
非ポリマー1,1416
水14,142785
1
A: Exportin-1
B: Snurportin-1
C: GTP-binding nuclear protein Ran
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,5626
ポリマ－184,9923
非ポリマー5703
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Exportin-1
E: Snurportin-1
F: GTP-binding nuclear protein Ran
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,5626
ポリマ－184,9923
非ポリマー5703
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.660, 224.617, 164.021
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111((chain A and (name CA or name N or name...
211((chain D and (name CA or name N or name...
112((chain B and (name CA or name N or name...
212((chain E and (name CA or name N or name...
113((chain C and (name CA or name N or name...
213((chain F and (name CA or name N or name...

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.999984, -0.000633, 0.005641), (-0.000632, -1, -0.000177), (0.005641, 0.000174, -0.999984)36.2896, -213.641998, -5.78234
2given(0.999937, 0.007463, 0.008403), (0.007396, -0.99994, 0.008026), (0.008462, -0.007963, -0.999932)37.4217, -213.585007, -6.78159
3given(0.999981, 0.001445, 0.005914), (0.001441, -0.999999, 0.000555), (0.005915, -0.000547, -0.999982)36.531101, -213.671005, -5.88281

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Exportin-1 / Exp1 / Chromosome region maintenance 1 protein homolog


分子量: 123367.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Crm1, Xpo1, Xpo1 (GeneID: 103573) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR / 参照: UniProt: Q6P5F9
#2: タンパク質 Snurportin-1 / RNA U transporter 1


分子量: 41431.902 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNUPN (GeneID: 10073), RNUT1, SNUPN, SPN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR / 参照: UniProt: O95149
#3: タンパク質 GTP-binding nuclear protein Ran / GTPase Ran / Ras-related nuclear protein / Ras-like protein TC4 / Androgen receptor-associated protein 24


分子量: 20192.484 Da / 分子数: 2 / Mutation: Q69L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARA24, OK/SW-cl.81, RAN, RAN (GeneID: 5901) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR / 参照: UniProt: P62826

-
非ポリマー , 4種, 791分子

#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 785 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.38 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 0.1 M Tris/HCl, 16% (w/v) PEG 1000, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 114008 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 40.773 Å2 / Rmerge F obs: 0.191 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rrim(I) all: 0.152 / Net I/σ(I): 7.05 / Num. measured all: 333225

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEdata processing
PHENIX1.6.1_357精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3GJX

3gjx


解像度: 2.8→38.897 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.44 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 5701 5 %
Rwork0.2262 --
obs0.2291 114001 90.1 %
all-120570 -
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.498 Å2 / ksol: 0.326 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.1092 Å2-0 Å2-1.5518 Å2
2---0.0046 Å20 Å2
3---4.4717 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.41 Å
Luzzati d res low-8 Å
Luzzati sigma a0.44 Å0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→38.897 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24291 0 68 785 25144
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00624905
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.93833758
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2739277
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0663798
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0044291
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A7595X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12D7595X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.079
21B1938X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22E1938X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.08
31C1361X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32F1361X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.067
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.83180.34891930.28283656X-RAY DIFFRACTION92
2.8318-2.86510.33681960.27913734X-RAY DIFFRACTION93
2.8651-2.90010.36331990.27683779X-RAY DIFFRACTION93
2.9001-2.93680.34471920.27643652X-RAY DIFFRACTION93
2.9368-2.97540.37661970.26653730X-RAY DIFFRACTION93
2.9754-3.01610.32321950.25963705X-RAY DIFFRACTION93
3.0161-3.05920.33441940.24843697X-RAY DIFFRACTION93
3.0592-3.10490.33111940.24213681X-RAY DIFFRACTION92
3.1049-3.15340.28151970.22583733X-RAY DIFFRACTION92
3.1534-3.2050.30011910.22093643X-RAY DIFFRACTION92
3.205-3.26030.30981940.24113673X-RAY DIFFRACTION92
3.2603-3.31950.31921950.24413708X-RAY DIFFRACTION92
3.3195-3.38330.32221900.23033607X-RAY DIFFRACTION91
3.3833-3.45230.29491940.23563684X-RAY DIFFRACTION91
3.4523-3.52740.33911910.23123627X-RAY DIFFRACTION91
3.5274-3.60940.27851920.2123655X-RAY DIFFRACTION91
3.6094-3.69960.27121890.21333585X-RAY DIFFRACTION91
3.6996-3.79950.27631920.20633656X-RAY DIFFRACTION90
3.7995-3.91120.26241870.20793563X-RAY DIFFRACTION90
3.9112-4.03730.25381930.20123661X-RAY DIFFRACTION90
4.0373-4.18150.27591850.19713509X-RAY DIFFRACTION89
4.1815-4.34870.25151880.19753574X-RAY DIFFRACTION89
4.3487-4.54630.24711880.19513578X-RAY DIFFRACTION89
4.5463-4.78560.23911860.19453534X-RAY DIFFRACTION88
4.7856-5.08480.23261850.19553506X-RAY DIFFRACTION88
5.0848-5.47640.25141850.21123524X-RAY DIFFRACTION87
5.4764-6.02570.27771840.22143495X-RAY DIFFRACTION87
6.0257-6.89350.25451810.22313425X-RAY DIFFRACTION85
6.8935-8.66920.24221790.20723413X-RAY DIFFRACTION84
8.6692-38.90110.2371750.21863313X-RAY DIFFRACTION81
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3396-0.16630.07750.0883-0.07310.12230.042-0.0021-0.16760.0143-0.0506-0.04150.08740.07440.01870.0342-0.00360.00830.03370.03330.094355.5678-62.3601-2.0389
20.27670.01460.10.0121-0.03110.39740.0691-0.00530.2527-0.0619-0.02180.15220.12240.0369-0.04670.11420.00060.02820.0146-00.289928.0771-61.8677-4.9682
30.00380.0318-0.01240.4133-0.18040.07310.0245-0.0369-0.02920.0762-0.1965-0.15330.02570.05050.13860.0546-0.09560.00570.44760.0360.181729.4553-106.56575.711
41.0370.19590.22070.97110.33710.1929-0.14350.0737-0.25070.04690.14640.21960.06540.05710.01970.05250.024-0.04610.0934-0.1270.296119.2361-151.1986-3.248
50.3332-0.0213-0.03870.04580.14640.4438-0.0296-0.1438-0.44120.07370.08130.09880.03570.02-0.01860.1479-0.0221-0.0077-0.0351-0.06050.3453-8.1009-151.8853-0.6844
60.1160.1201-0.09840.1229-0.09940.088-0.3824-0.07690.1575-0.09280.0192-0.054-0.1823-0.00660.30870.73290.1825-0.19570.22450.05990.1339-6.7469-107.3255-11.1691
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精密化 TLSグループ
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40X-RAY DIFFRACTION40chain D and resid 4:66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る