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- PDB-3n9z: Crystal structure of human CYP11A1 in complex with 22-hydroxychol... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n9z
タイトルCrystal structure of human CYP11A1 in complex with 22-hydroxycholesterol
要素
  • Adrenodoxin
  • Cholesterol side-chain cleavage enzyme
キーワードOxidoreductase / Electron transport / cytochrome P450 / 22-hydroxycholesterol / cholesterol side chain cleavage / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


cholesterol monooxygenase (side-chain-cleaving) / cholesterol monooxygenase (side-chain-cleaving) activity / Electron transport from NADPH to Ferredoxin / Defective CYP11A1 causes AICSR / cortisol metabolic process / glucocorticoid biosynthetic process / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / hormone biosynthetic process / P450-containing electron transport chain / Protein lipoylation ...cholesterol monooxygenase (side-chain-cleaving) / cholesterol monooxygenase (side-chain-cleaving) activity / Electron transport from NADPH to Ferredoxin / Defective CYP11A1 causes AICSR / cortisol metabolic process / glucocorticoid biosynthetic process / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / hormone biosynthetic process / P450-containing electron transport chain / Protein lipoylation / sterol metabolic process / vitamin D metabolic process / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / steroid biosynthetic process / cellular response to peptide hormone stimulus / Endogenous sterols / cellular response to forskolin / cellular response to cAMP / cholesterol metabolic process / electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / mitochondrial inner membrane / electron transfer activity / mitochondrial matrix / iron ion binding / heme binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
: / Adrenodoxin, iron-sulphur binding site / Adrenodoxin family, iron-sulfur binding region signature. / Adrenodoxin / Cytochrome P450, E-class, group I / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Beta-grasp domain superfamily / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. ...: / Adrenodoxin, iron-sulphur binding site / Adrenodoxin family, iron-sulfur binding region signature. / Adrenodoxin / Cytochrome P450, E-class, group I / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Beta-grasp domain superfamily / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / (3alpha,8alpha,22R)-cholest-5-ene-3,22-diol / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Cholesterol side-chain cleavage enzyme, mitochondrial / Adrenodoxin, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Strushkevich, N.V. / MacKenzie, F. / Tempel, W. / Botchkarev, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J.U. / Park, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural basis for pregnenolone biosynthesis by the mitochondrial monooxygenase system.
著者: Strushkevich, N. / Mackenzie, F. / Cherkesova, T. / Grabovec, I. / Usanov, S. / Park, H.W.
履歴
登録2010年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cholesterol side-chain cleavage enzyme
B: Cholesterol side-chain cleavage enzyme
C: Adrenodoxin
D: Adrenodoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,13610
ポリマ－140,7464
非ポリマー2,3906
水8,791488
1
A: Cholesterol side-chain cleavage enzyme
C: Adrenodoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,5685
ポリマ－70,3732
非ポリマー1,1953
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cholesterol side-chain cleavage enzyme
D: Adrenodoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,5685
ポリマ－70,3732
非ポリマー1,1953
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.383, 115.095, 86.213
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Cholesterol side-chain cleavage enzyme / Cytochrome P450 11A1 / CYPXIA1 / Cytochrome P450(scc) / Cholesterol desmolase


分子量: 56885.066 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 44-514 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CYP11A, CYP11A1 / プラスミド: pCW / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: P05108, cholesterol monooxygenase (side-chain-cleaving)
#2: タンパク質 Adrenodoxin / Adrenal ferredoxin / Ferredoxin-1 / Hepatoredoxin


分子量: 13488.032 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 62-184 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: adrenodoxin, ADX, FDX1 / プラスミド: pCW / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P10109

-
非ポリマー , 4種, 494分子

#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物 ChemComp-HC9 / (3alpha,8alpha,22R)-cholest-5-ene-3,22-diol / 22R-ヒドロキシコレステロ-ル


分子量: 402.653 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O2
#5: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 488 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.07 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 8000, Ca acetate, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B
検出器日付: 2009年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.15→20 Å / Num. obs: 82082 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Χ2: 1.675 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.15-2.22.70.51551591.268193.5
2.2-2.252.80.54452394.762194.6
2.25-2.323.20.453681.215196.9
2.32-2.383.40.34854241.287198
2.38-2.463.60.29254741.026198.8
2.46-2.553.90.26755031.106199.3
2.55-2.6540.24655391.073199.7
2.65-2.774.20.20255351.1361100
2.77-2.924.20.1655431.18199.9
2.92-3.14.30.12955391.2591100
3.1-3.344.20.10155611.506199.9
3.34-3.674.10.08455382.008199.7
3.67-4.24.10.06655582.331199.4
4.2-5.274.10.05355462.325199.2
5.27-203.90.0555562.507198

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.17→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 4.816 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.182 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 4093 5 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.211 81861 97.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 75.14 Å2 / Biso mean: 26.913 Å2 / Biso min: 7.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.76 Å20 Å2-1.09 Å2
2---1.42 Å20 Å2
3---0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.17→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8132 0 152 488 8772
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0228521
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.141.98911588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1575986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.73423.382414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.41151422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2711562
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21240
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0216482
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5361.54961
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04528030
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.52633560
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5884.53554
LS精密化 シェル解像度: 2.17→2.226 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 227 -
Rwork0.266 4803 -
all-5030 -
obs--81.59 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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