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- PDB-3n8u: Crystal structure of an imelysin peptidase (BACOVA_03801) from Ba... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n8u
タイトルCrystal structure of an imelysin peptidase (BACOVA_03801) from Bacteroides ovatus at 1.44 A resolution
要素imelysin peptidase
キーワードHYDROLASE / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性Imelysin-like domain / Imelysin-like domain superfamily / Imelysin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Imelysin
機能・相同性情報
生物種Bacteroides ovatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Structural and sequence analysis of imelysin-like proteins implicated in bacterial iron uptake.
著者: Xu, Q. / Rawlings, N.D. / Farr, C.L. / Chiu, H.J. / Grant, J.C. / Jaroszewski, L. / Klock, H.E. / Knuth, M.W. / Miller, M.D. / Weekes, D. / Elsliger, M.A. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / Lesley, S.A. / Wilson, I.A.
履歴
登録2010年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: imelysin peptidase
B: imelysin peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,50614
ポリマ－79,9282
非ポリマー57812
水21,4561191
1
A: imelysin peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1726
ポリマ－39,9641
非ポリマー2085
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: imelysin peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3348
ポリマ－39,9641
非ポリマー3707
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.470, 49.930, 128.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.580, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細CRYSTAL PACKING SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 imelysin peptidase


分子量: 39963.996 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacteroides ovatus (バクテリア) / 株: ATCC 8483 / 遺伝子: BACOVA_03801 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A7M120
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 25-384) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 25-384) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.33 %
解説: DATA WERE SCALED USING XSCALE WITH FRIEDEL PAIRS KEPT AS SEPARATE WHEN COMPUTING R-SYM, COMPLETENESS AND
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: 0.20M MgAcetate, 20.00% PEG-3350, No Buffer pH 7.7, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97947,0.97901
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月7日 / 詳細: FLAT MIRROR (VERTICAL FOCUSING)
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL SI(111) BENT MONOCHROMATOR (HORIZONTAL FOCUSING)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979471
30.979011
反射解像度: 1.44→29.738 Å / Num. obs: 132203 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 17.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.44→1.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.92 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 88.1

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PHENIX精密化
SHELX位相決定
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.44→29.738 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. MAGNESIUM (MG), CHLORIDE (CL), ETHYLENE GLYCOL (EDO) MODELED ARE PRESENT CRYSTALLIZATION/PURIFICATION/CRYO BUFFERS. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. RAMACHANDRAN OUTLIER IS LOCATION IN A REGION WITH POOR DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 6661 5.04 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.168 132168 --
原子変位パラメータBiso mean: 31.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.185 Å20 Å2-4.206 Å2
2---2.317 Å20 Å2
3----1.868 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→29.738 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5482 0 33 1191 6706
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015921HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.748132HARMONIC3.5
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2067SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes199HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes891HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5921HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd4SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.25
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.72
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion796SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8356SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.44→1.48 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 460 4.91 %
Rwork0.243 8915 -
all0.244 9375 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2239-0.5049-0.06590.56310.19480.38950.06150.01170.2631-0.0427-0.0029-0.1316-0.05280.0305-0.0586-0.057600.0213-0.06860.00130.0161-4.2036.922101.8008
23.7366-1.4581-2.26541.33190.6921.99850.19740.5194-0.1841-0.2853-0.4056-0.129-0.0498-0.16050.2081-0.1730.0750.0835-0.06350.0213-0.1299-17.95813.093570.3671
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A33 - 384
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B31 - 384

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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