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- PDB-3n8i: Crystal structure of the A isoform of human cytoplasmic protein t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n8i
タイトルCrystal structure of the A isoform of human cytoplasmic protein tyrosine phosphatase (HCPTP-A) in complex with 1-naphtylacetic acid
要素Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase
キーワードHYDROLASE / tyrosine phosphatase / protein-ligand complex
機能・相同性
機能・相同性情報


acid phosphatase / acid phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / sarcolemma / SH3 domain binding / cytoplasmic side of plasma membrane / chemical synaptic transmission / synapse ...acid phosphatase / acid phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / sarcolemma / SH3 domain binding / cytoplasmic side of plasma membrane / chemical synaptic transmission / synapse / extracellular exosome / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, low molecular weight, mammalian / : / Protein-tyrosine phosphatase, low molecular weight / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NAPHTHALEN-1-YL-ACETIC ACID / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Homan, K.T. / Balasubramaniam, D. / Stauffacher, C.V.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Characterization of a Secondary Binding Site on Low Molecular Weight Protein Tyrosine Phosphatases
著者: Homan, K.T. / Balasubramaniam, D. / Stauffacher, C.V.
履歴
登録2010年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1212
ポリマ－17,9341
非ポリマー1861
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.46, 56.09, 95.99
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / LMW-PTPase / LMW-PTP / Low molecular weight cytosolic acid phosphatase / Red cell acid phosphatase ...LMW-PTPase / LMW-PTP / Low molecular weight cytosolic acid phosphatase / Red cell acid phosphatase 1 / Adipocyte acid phosphatase


分子量: 17934.307 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACP1, APC1 / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3
参照: UniProt: P24666, protein-tyrosine-phosphatase, acid phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-NLA / NAPHTHALEN-1-YL-ACETIC ACID / NAA


分子量: 186.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H10O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 22.5% PEG 3350, 0.1M TRIS pH 7.5, 10mM 1-naphthylacetic acid, 2% isopropanol, 1mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.968 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月20日 / 詳細: SI(111) double crystal monochromator
放射モノクロメーター: SI(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 27538 / Num. obs: 27270 / % possible obs: 99.03 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 122.9 / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 19.291 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 15.02
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.389 / Mean I/σ(I) obs: 4.71 / Num. unique all: 2738 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0063精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5PNT

5pnt


解像度: 1.5→32.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 2.36 / SU ML: 0.041 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.203 1464 5.1 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.175 27270 99.03 %-
all-27537 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.291 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å20 Å20 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→32.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1229 0 14 209 1452
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0221353
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1641.9631837
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3365173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.6922465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.73515245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0961511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2193
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211060
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7941.5828
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.36221352
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9613525
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9334.5485
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.0431353
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free3.0173209
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.15231319
LS精密化 シェル解像度: 1.499→1.538 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.217 106 -
Rwork0.186 1909 -
obs-2120 94.6 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.675 Å / Origin y: 4.731 Å / Origin z: -10.382 Å
111213212223313233
T0.0362 Å2-0.0019 Å20.0033 Å2-0.002 Å2-0.0066 Å2--0.0276 Å2
L0.4676 °2-0.0889 °20.0931 °2-0.3074 °2-0.1588 °2--0.8757 °2
S0.0172 Å °0.0059 Å °0.0017 Å °-0.0311 Å °-0.0003 Å °-0.0083 Å °0.1235 Å °0.0118 Å °-0.0169 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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