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万見
- PDB-3n5l: Crystal structure of a binding protein component of ABC phosphona... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n5l
タイトルCrystal structure of a binding protein component of ABC phosphonate transporter (PA3383) from Pseudomonas aeruginosa at 1.97 A resolution
要素Binding protein component of ABC phosphonate transporter
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 / ABC transport system / periplasmic phosphonate-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


organic phosphonate transport / cell envelope / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / transmembrane transport
類似検索 - 分子機能
Phosphonate ABC transporter, substrate-binding protein / Phosphate/phosphite/phosphonate ABC transporter, periplasmic binding protein / ABC transporter, phosphonate, periplasmic substrate-binding protein / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #90 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Unknown ligand / Binding protein component of ABC phosphonate transporter
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a binding protein component of ABC phosphonate transporter (PA3383) from Pseudomonas aeruginosa at 1.97 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年4月2日Group: Source and taxonomy
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月20日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Binding protein component of ABC phosphonate transporter
B: Binding protein component of ABC phosphonate transporter
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,71233
ポリマ－69,7352
非ポリマー1,97731
水11,458636
1
A: Binding protein component of ABC phosphonate transporter
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,96419
ポリマ－34,8671
非ポリマー1,09718
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Binding protein component of ABC phosphonate transporter
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,74814
ポリマ－34,8671
非ポリマー88113
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)98.890, 98.890, 170.790
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 27 - 324 / Label seq-ID: 3 - 300

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Binding protein component of ABC phosphonate transporter


分子量: 34867.328 Da / 分子数: 2 / 断片: sequence database residues 26-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: PA3383 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9HYL8

-
非ポリマー , 5種, 667分子

#2: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 636 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細(1) THE CONSTRUCT (RESIDUES 26-334) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG ...(1) THE CONSTRUCT (RESIDUES 26-334) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. (2) DNA SEQUENCING OF THE CLONED CONSTRUCT SHOWS A MIXTURE OF BOTH "CCC" (PROLINE) AND "GCC" (ALANINE) AT THE POSITION CORRESPONDING TO RESIDUE 272. THE REST OF THE SEQUENCE TRACE IS CLEAN. A MIXTURE OF PROLINE AND ALANINE AT POSITION 272 IS CONSISTENT WITH THE MASS SPECTROMETRY PROFILE OF THE PURIFIED PROTEIN. HOWEVER, THE CRYSTAL APPEARS TO CONTAIN PREDOMINANTLY ALANINE AT POSITION 272 BASED ON THE ELECTRON DENSITY FIT AND CRYSTAL PACKING CONSTRAINTS. MICROHETEROGENEITY PRESENT AT POSITION 272 WAS NOT MODELED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.000000000M (NH4)2SO4, 0.200000000M Li2SO4, 0.1M TRIS pH 7.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97936
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月13日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979361
反射解像度: 1.97→49.445 Å / Num. obs: 68965 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 25.138 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Net I/σ(I): 12.37
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.97-2.050.9662.15675476461100
2.05-2.120.7252.84295057951100
2.12-2.210.5623.74786564211100
2.21-2.310.4434.74456560281100
2.31-2.430.3465.94446859611100
2.43-2.580.2917.14483160181100
2.58-2.780.2249.14595561851100
2.78-3.060.14913.14559561301100
3.06-3.50.08620.84539761321100
3.5-4.40.05131.94560362211100
4.4-49.4450.04635.2460856513199.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0110精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.97→49.445 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 5.02 / SU ML: 0.074 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.113
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A UNKNOWN LIGAND (UNL), RESEMBLING GLYCEROL-3-PHOSPHATE WAS MODELED INTO THE BINDING SITE OF EACH MONOMER. THE PROTEIN IS A HOMOLOG OF PHND OF E. COLI, WHICH BINDS ALKYLPHOSPHONATE. ETHYLENE GLYCOL (EDO), SULFATE (SO4) AND CHLORIDE (CL) MODELED ARE PRESENT PROTEIN/CRYSTALLIZATION/CRYO BUFFER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.191 3488 5.1 %RANDOM
Rwork0.158 ---
obs0.16 68909 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 130.02 Å2 / Biso mean: 30.65 Å2 / Biso min: 11.52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.48 Å2-0.24 Å20 Å2
2---0.48 Å20 Å2
3---0.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→49.445 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4777 0 139 636 5552
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0225168
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023606
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4211.976988
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93538839
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4835664
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.73925.551245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.66215922
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9551523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2752
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215715
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02988
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.49733120
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.63231252
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.47755028
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.5482048
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.841111930
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1744MEDIUM POSITIONAL0.220.5
2093LOOSE POSITIONAL0.45
1744MEDIUM THERMAL1.12
2093LOOSE THERMAL1.2710
LS精密化 シェル解像度: 1.97→2.021 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 260 -
Rwork0.234 4743 -
all-5003 -
obs--99.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6547-0.1653-0.08520.4265-0.10740.76460.03740.023-0.0591-0.0351-0.00730.0333-0.0182-0.0341-0.03010.0230.02950.00230.0519-0.01360.05712.108934.30562.9147
23.8718-1.35191.7550.5155-0.39941.9464-0.17640.01940.43860.0170.0169-0.1473-0.33810.19420.15950.0929-0.0197-0.0010.1113-0.02640.105616.849248.161814.9432
31.64390.07270.22040.38460.22120.52870.00630.1335-0.24110.0102-0.02260.0453-0.00230.0070.01630.00220.00520.00860.1489-0.05520.1138-27.444328.506410.4203
40.5320.61920.43772.28351.46552.1043-0.04670.1650.0556-0.1055-0.11170.2309-0.1840.0210.15840.0241-0.0097-0.00960.1565-0.03820.0838-38.884446.665121.2001
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A26 - 273
2X-RAY DIFFRACTION2A274 - 331
3X-RAY DIFFRACTION3B26 - 273
4X-RAY DIFFRACTION4B274 - 327

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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