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- PDB-3n5c: Crystal Structure of Arf6DELTA13 complexed with GDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n5c
タイトルCrystal Structure of Arf6DELTA13 complexed with GDP
要素ADP-ribosylation factor 6
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Small G protein / Small GTP-binding protein / Arf / ADP-ribosylation factor 6 / Traffic / ENDOCYTOSIS / UNFOLDED PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


erythrocyte apoptotic process / maintenance of postsynaptic density structure / protein localization to cleavage furrow / positive regulation of mitotic cytokinetic process / negative regulation of dendrite development / establishment of epithelial cell polarity / regulation of dendritic spine development / regulation of Rac protein signal transduction / protein localization to endosome / negative regulation of protein localization to cell surface ...erythrocyte apoptotic process / maintenance of postsynaptic density structure / protein localization to cleavage furrow / positive regulation of mitotic cytokinetic process / negative regulation of dendrite development / establishment of epithelial cell polarity / regulation of dendritic spine development / regulation of Rac protein signal transduction / protein localization to endosome / negative regulation of protein localization to cell surface / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / ruffle assembly / positive regulation of keratinocyte migration / positive regulation of focal adhesion disassembly / regulation of filopodium assembly / endocytic recycling / MET receptor recycling / thioesterase binding / Flemming body / filopodium membrane / protein localization to cell surface / TBC/RABGAPs / cortical actin cytoskeleton organization / positive regulation of actin filament polymerization / hepatocyte apoptotic process / cleavage furrow / synaptic vesicle endocytosis / endocytic vesicle / regulation of presynapse assembly / vesicle-mediated transport / ruffle / signaling adaptor activity / liver development / small monomeric GTPase / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein secretion / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of neuron projection development / recycling endosome membrane / GDP binding / nervous system development / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / G protein activity / midbody / cell cortex / early endosome membrane / cell differentiation / postsynapse / endosome / cell adhesion / cell division / focal adhesion / GTPase activity / GTP binding / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADP-ribosylation factor 6 / Small GTPase superfamily, ARF type / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...ADP-ribosylation factor 6 / Small GTPase superfamily, ARF type / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP-ribosylation factor 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Aizel, K. / Biou, V. / Cherfils, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: SAXS and X-ray crystallography suggest an unfolding model for the GDP/GTP conformational switch of the small GTPase Arf6.
著者: Biou, V. / Aizel, K. / Roblin, P. / Thureau, A. / Jacquet, E. / Hansson, S. / Guibert, B. / Guittet, E. / van Heijenoort, C. / Zeghouf, M. / Perez, J. / Cherfils, J.
履歴
登録2010年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor 6
B: ADP-ribosylation factor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3427
ポリマ－37,3492
非ポリマー9935
水3,099172
1
A: ADP-ribosylation factor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1894
ポリマ－18,6741
非ポリマー5143
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ADP-ribosylation factor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1533
ポリマ－18,6741
非ポリマー4792
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.470, 49.720, 143.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor 6


分子量: 18674.404 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 14-175 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARF6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62330
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.85 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2 M NaCl and 20% PEG 3350, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月21日
放射モノクロメーター: Silicon 1,1,1 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→41 Å / Num. all: 25617 / Num. obs: 25431 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 27.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 1.82→1.93 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.587 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 2675 / Rsym value: 0.587 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.8.0精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1E0S

1e0s


解像度: 1.82→40.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9608 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9534 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 1999
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1954 1272 5 %RANDOM
Rwork0.1705 ---
all0.1718 25617 --
obs0.1718 25431 97.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2398 Å20 Å20 Å2
2--0.3958 Å20 Å2
3----0.156 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.182 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→40.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2500 0 59 172 2731
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0126092
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0835392
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d9412
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes662
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes3655
X-RAY DIFFRACTIONt_it260920
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd15
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.72
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.79
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion3305
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact31344
LS精密化 シェル解像度: 1.82→1.89 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2491 141 5.01 %
Rwork0.2013 2675 -
all0.2037 2816 -
obs-2675 97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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