[日本語] English
万見
- PDB-3n4q: Human cytomegalovirus terminase nuclease domain, Mn soaked -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n4q
タイトルHuman cytomegalovirus terminase nuclease domain, Mn soaked
要素TERMINASE SUBUNIT UL89 PROTEIN
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Terminase / Nuclease / Human cytomegalovirus / HCMV / herpesvirus / DNA packaging
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosome organization / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / host cell nucleus / DNA binding
類似検索 - 分子機能
DNA-packaging terminase, C-terminal nuclease domain / Probable DNA packing protein, C-terminal / Probable DNA packing protein, N-terminal / Tripartite terminase subunit 3 / Probable DNA packing protein, C-terminal domain superfamily / Probable DNA packing protein, C-terminus / Probable DNA packing protein, N-terminus / Nucleotidyltransferase; domain 5 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Tripartite terminase subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Nadal, M. / Mas, P.J. / Blanco, A.G. / Arnan, C. / Sola, M. / Hart, D.J. / Coll, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structure and inhibition of herpesvirus DNA packaging terminase nuclease domain.
著者: Nadal, M. / Mas, P.J. / Blanco, A.G. / Arnan, C. / Sola, M. / Hart, D.J. / Coll, M.
履歴
登録2010年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TERMINASE SUBUNIT UL89 PROTEIN
B: TERMINASE SUBUNIT UL89 PROTEIN
C: TERMINASE SUBUNIT UL89 PROTEIN
D: TERMINASE SUBUNIT UL89 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,80816
ポリマ－127,2724
非ポリマー53712
水1,00956
1
A: TERMINASE SUBUNIT UL89 PROTEIN
B: TERMINASE SUBUNIT UL89 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,9048
ポリマ－63,6362
非ポリマー2686
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2620 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area20760 Å2
手法PISA
2
C: TERMINASE SUBUNIT UL89 PROTEIN
D: TERMINASE SUBUNIT UL89 PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,9048
ポリマ－63,6362
非ポリマー2686
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area20210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.700, 88.100, 190.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細AUTHORS STATE THAT THE DIMER IS NOT FUNCTIONALLY CONFIRMED

-
要素

#1: タンパク質
TERMINASE SUBUNIT UL89 PROTEIN


分子量: 31817.889 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 418-674 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 5 (ヘルペスウイルス)
株: Towne / プラスミド: pHAR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16732
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.57 %

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→44.05 Å / Num. obs: 21658 / % possible obs: 82 % / 冗長度: 6 % / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 88.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0072精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→44.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / SU B: 62.681 / SU ML: 0.507 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.56 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 1109 5.1 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.211 20550 89.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 84.702 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.58 Å20 Å20 Å2
2--0.97 Å20 Å2
3----1.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→44.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6988 0 12 56 7056
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0227143
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4771.9499658
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7625855
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.55623.531354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.371151184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9211549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.21113
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025379
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4641.54325
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.86426976
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.05532818
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3054.52682
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.191→3.274 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 55 -
Rwork0.283 1240 -
obs--73.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.2759-2.21-0.5438.5298-0.36073.83490.1883-0.22310.6458-0.0706-0.0261-0.71990.10880.4986-0.16220.03830.04930.15180.21410.03541.264765.29547.88342.75
24.6715-0.9775-1.64195.72810.68395.102-0.40010.2435-0.4829-0.15860.25490.25540.3894-0.10890.14520.34860.07010.23260.09240.09461.193966.77917.92414.604
36.4095-3.5520.31269.2903-0.20274.45070.3474-0.13930.8701-0.4484-0.1674-1.2393-0.30610.1189-0.180.22240.04570.22580.03230.0711.423747.638-5.25734.227
46.8389-1.2177-0.58125.12980.00776.14-0.2003-0.1353-0.50780.34540.06280.46570.53560.05210.13750.420.16240.25930.1130.111.22918.088-1.6875.948
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 9999
3X-RAY DIFFRACTION3C-10 - 9999
4X-RAY DIFFRACTION4D-10 - 9999

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る