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- PDB-3n3f: Crystal Structure of the Human Collagen XV Trimerization Domain: ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n3f
タイトルCrystal Structure of the Human Collagen XV Trimerization Domain: A Potent Trimerizing Unit Common to Multiplexin Collagens
要素Collagen alpha-1(XV) chain
キーワードPROTEIN BINDING / collagen / extracellular matrix / basement membrane / collagen XV / trimerization domain / folding / association / chain selection / triple helix / multiplexin / collagen XVIII
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type XV trimer / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / basement membrane / extracellular matrix organization / angiogenesis / collagen-containing extracellular matrix ...collagen type XV trimer / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / basement membrane / extracellular matrix organization / angiogenesis / collagen-containing extracellular matrix / cell differentiation / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
YefM-like fold - #70 / Collagenase NC10/endostatin / Collagen type XV/XVIII, trimerization domain / Collagenase NC10 and Endostatin / Collagen trimerization domain / YefM-like fold / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / Concanavalin A-like lectin/glucanases superfamily / : ...YefM-like fold - #70 / Collagenase NC10/endostatin / Collagen type XV/XVIII, trimerization domain / Collagenase NC10 and Endostatin / Collagen trimerization domain / YefM-like fold / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / Concanavalin A-like lectin/glucanases superfamily / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(XV) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.005 Å
データ登録者Wirz, J.A.
引用ジャーナル: Matrix Biol. / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of the human collagen XV trimerization domain: A potent trimerizing unit common to multiplexin collagens.
著者: Wirz, J.A. / Boudko, S.P. / Lerch, T.F. / Chapman, M.S. / Bachinger, H.P.
履歴
登録2010年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen alpha-1(XV) chain
B: Collagen alpha-1(XV) chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5192
ポリマ－12,5192
非ポリマー00
水57632
1
A: Collagen alpha-1(XV) chain

A: Collagen alpha-1(XV) chain

A: Collagen alpha-1(XV) chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7783
ポリマ－18,7783
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area4740 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area8630 Å2
手法PISA
2
B: Collagen alpha-1(XV) chain

B: Collagen alpha-1(XV) chain

B: Collagen alpha-1(XV) chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7783
ポリマ－18,7783
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area4510 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area8660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.120, 49.120, 65.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 Collagen alpha-1(XV) chain / Endostatin / Endostatin-XV / Restin / Related to endostatin


分子量: 6259.278 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1133-1186 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL15A1 / プラスミド: pET23-HisTag-Trx / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P39059
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Tris, 0.2 M MgCl2, 30% (w/v) PEG3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年11月19日
放射モノクロメーター: Ni Filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.005→42.539 Å / Num. all: 6095 / Num. obs: 6095 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 22.838 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.034 / Net I/σ(I): 35.4
反射 シェル解像度: 2.005→2.01 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Mean I/σ(I) obs: 15.6 / Num. unique all: 881 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 0.49 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.48
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å15 Å
Translation3 Å15 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.15データスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 3HSH

3hsh


解像度: 2.005→35.69 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 343 5.6 %RANDOM
Rwork0.216 ---
all-6126 --
obs-6079 99.2 %-
溶媒の処理Bsol: 52.109 Å2
原子変位パラメータBiso max: 65.98 Å2 / Biso mean: 26.816 Å2 / Biso min: 8.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.168 Å20 Å20 Å2
2--0.168 Å20 Å2
3----0.337 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.005→35.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数874 0 0 32 906
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.097
LS精密化 シェル解像度: 2.005→2.07 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2075 34 -
Rwork0.2339 --
obs-522 87 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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