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- PDB-3n0u: Crystal structure of Tm1821, the 8-oxoguanine DNA glycosylase of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n0u
タイトルCrystal structure of Tm1821, the 8-oxoguanine DNA glycosylase of Thermotoga maritima
要素Probable N-glycosylase/DNA lyase
キーワードhydrolase / lyase / structural genomics / ISFI / DNA REPAIR / 8-OXOGUANINE / base excision repair / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Integrated Center for Structure and Function Innovation
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, hydrolyzing N-glycosyl compounds / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair
類似検索 - 分子機能
8-oxoguanine DNA glycosylase/AP lyase Ogg / Helix-hairpin-Helix base-excision DNA repair enzymes (C-terminal) / Endonuclease Iii, domain 2 / Hypothetical protein; domain 2 / Helix-hairpin-helix, base-excision DNA repair, C-terminal / HhH-GPD domain / endonuclease III / DNA glycosylase / Endonuclease III; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
8-oxoguanine DNA glycosylase/AP lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Cooper, D.R. / Roy, A. / Derewenda, Z.S. / Integrated Center for Structure and Function Innovation (ISFI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Tm1821, the 8-oxoguanine DNA glycosylase of Thermotoga maritima
著者: Cooper, D.R. / Roy, A. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録2010年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable N-glycosylase/DNA lyase
B: Probable N-glycosylase/DNA lyase
C: Probable N-glycosylase/DNA lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,2166
ポリマ－77,1473
非ポリマー693
水12,196677
1
A: Probable N-glycosylase/DNA lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7392
ポリマ－25,7161
非ポリマー231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Probable N-glycosylase/DNA lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7392
ポリマ－25,7161
非ポリマー231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Probable N-glycosylase/DNA lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7392
ポリマ－25,7161
非ポリマー231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.871, 93.635, 135.895
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Probable N-glycosylase/DNA lyase / 8-oxoguanine DNA glycosylase / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / AP lyase


分子量: 25715.785 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: ogg, Tm1821, TM_1821 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9X2E1, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 677 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: Crystallization drop was 1:1 mixture of protein and 1M lithium chloride, 0.1M tri-sodium citrate, and 20% (w/v) PEG 6000. The crystallization reservoir was 1.5 M NaCl. The crystal was cryo- ...詳細: Crystallization drop was 1:1 mixture of protein and 1M lithium chloride, 0.1M tri-sodium citrate, and 20% (w/v) PEG 6000. The crystallization reservoir was 1.5 M NaCl. The crystal was cryo-protected with LV Cryo Oil., pH 4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→40 Å / Num. obs: 111883 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Χ2: 0.989 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.5-1.533.10.51153470.83796.2
1.53-1.553.60.46754640.83398.9
1.55-1.5840.40455600.85899.7
1.58-1.624.20.35355710.89299.9
1.62-1.654.40.3255450.854100
1.65-1.694.40.27355390.902100
1.69-1.734.50.22255720.877100
1.73-1.784.50.18856120.882100
1.78-1.834.50.15655990.893100
1.83-1.894.50.13755650.987100
1.89-1.964.50.10656051.147100
1.96-2.044.50.08255951.086100
2.04-2.134.50.06755981.124100
2.13-2.244.50.05755801.18499.9
2.24-2.384.50.04656551.119100
2.38-2.564.50.03756461.12100
2.56-2.824.50.03556700.821100
2.82-3.234.50.03357180.914100
3.23-4.074.40.03757221.15999.8
4.07-404.10.04657201.16695

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
PHENIX1.6.1_357精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SERGUIデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→25.848 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.29 / SU ML: 0.16 / σ(F): 0.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.19 5588 5.01 %
Rwork0.15 --
obs0.152 111488 98.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.894 Å2 / ksol: 0.412 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 146.36 Å2 / Biso mean: 33.846 Å2 / Biso min: 12.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.698 Å2-0 Å20 Å2
2---2.404 Å2-0 Å2
3---3.102 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→25.848 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5158 0 3 677 5838
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095342
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1447167
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065747
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005925
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3532115
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5-1.5540.2635190.17100691058895
1.554-1.6160.2145560.137105391109599
1.616-1.6890.1945410.1191055011091100
1.689-1.7780.2085870.1261055911146100
1.778-1.890.2065420.1321058111123100
1.89-2.0360.1955950.1341059411189100
2.036-2.240.185430.1251060911152100
2.24-2.5650.1765490.131073911288100
2.565-3.230.1915520.1541083511387100
3.23-25.8520.186040.172108251142997

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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