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万見
- PDB-3mzo: Crystal structure of a HD-domain phosphohydrolase (lin2634) from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mzo
タイトルCrystal structure of a HD-domain phosphohydrolase (lin2634) from LISTERIA INNOCUA at 1.98 A resolution
要素Lin2634 protein
キーワードHYDROLASE / HD-domain phosphohydrolase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性Hypothetical protein af1432 / Hypothetical protein af1432 / HD/PDEase domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / metal ion binding / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Lin2634 protein
機能・相同性情報
生物種Listeria innocua (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a HD-domain phosphohydrolase (lin2634) from LISTERIA INNOCUA at 1.98 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lin2634 protein
B: Lin2634 protein
C: Lin2634 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,15916
ポリマ－75,5063
非ポリマー65313
水6,756375
1
A: Lin2634 protein
B: Lin2634 protein
C: Lin2634 protein
ヘテロ分子

A: Lin2634 protein
B: Lin2634 protein
C: Lin2634 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,31832
ポリマ－151,0126
非ポリマー1,30626
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area24280 Å2
ΔGint-307 kcal/mol
Surface area46870 Å2
手法PISA
2
A: Lin2634 protein
ヘテロ分子

A: Lin2634 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,03016
ポリマ－50,3372
非ポリマー69314
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area5290 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area18870 Å2
手法PISA
3
B: Lin2634 protein
C: Lin2634 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6448
ポリマ－50,3372
非ポリマー3076
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5390 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area18110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.243, 121.866, 66.621
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 121.360, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-684-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A1 - 208
2114B1 - 208
3114C1 - 208

-
要素

#1: タンパク質 Lin2634 protein


分子量: 25168.629 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Listeria innocua (バクテリア) / 遺伝子: lin2634 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q928A2
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 375 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.07 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2000M calcium chloride, 28.0000% polyethylene glycol 400, 0.1M HEPES pH 7.5, 0.005M 2'-deoxyadenosine 5'-monophosphate (dAMP), NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97939,0.97925
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月11日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979391
30.979251
反射解像度: 1.98→48.741 Å / Num. obs: 47810 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 29.174 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 15.73
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.98-2.050.5042.717620468499.5
2.05-2.130.3563.817691469499.6
2.13-2.230.2655.118544490999.7
2.23-2.350.2086.418394485899.6
2.35-2.490.1369.317274456699.5
2.49-2.690.112.218763494199.6
2.69-2.960.06717.218070477099.4
2.96-3.380.04423.617733469799.3
3.38-4.250.02735.218109479199.2
4.25-48.7410.02741.218090487598.4

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0109精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.98→48.741 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 6.819 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.14
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. POLYETHYLENE GLYCOL (PEG), CALCIUM (CA) MODELED ARE PRESENT IN CRYSTALLIZATION/CRYO CANDITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 2418 5.1 %RANDOM
Rwork0.166 ---
obs0.167 47810 99.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 90.44 Å2 / Biso mean: 36.888 Å2 / Biso min: 5.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.08 Å20 Å2-0.41 Å2
2---0.86 Å20 Å2
3----0.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→48.741 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4965 0 25 375 5365
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0225220
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023551
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4011.9697074
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95638730
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4215655
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.35625.349258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.60915956
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0541517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2774
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025797
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021029
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6233133
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.71631263
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7955081
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.49182087
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.413111972
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2445 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1AMEDIUM POSITIONAL0.360.5
2BMEDIUM POSITIONAL0.50.5
3CMEDIUM POSITIONAL0.420.5
1AMEDIUM THERMAL1.242
2BMEDIUM THERMAL1.282
3CMEDIUM THERMAL1.122
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.031 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 174 -
Rwork0.229 3354 -
all-3528 -
obs--99.52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1415-0.0011-0.7060.4608-0.27091.45670.0452-0.21910.08120.07710.0135-0.0766-0.04840.2194-0.05870.0326-0.0065-0.01690.0526-0.02260.02375.462583.840810.5654
20.955-0.2706-0.15471.2769-0.09960.63020.03440.00160.1621-0.1046-0.0041-0.1964-0.12360.1407-0.03030.0698-0.01430.01750.05150.01710.107925.046560.19751.0717
31.7383-0.2492-0.51890.8030.12260.77520.003-0.0696-0.13560.02-0.00230.05330.12360.0001-0.00070.07210.0077-0.02260.03610.03580.057512.283344.90412.4995
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 209
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 211
3X-RAY DIFFRACTION3C0 - 210

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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