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- PDB-3my2: Crystal structure of LptC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3my2
タイトルCrystal structure of LptC
要素Lipopolysaccharide export system protein lptC
キーワードTRANSPORT PROTEIN / LptC / lipopolysaccharide export pathway / Structural Genomics / Scottish Structural Proteomics Facility / SSPF
機能・相同性
機能・相同性情報


lipopolysaccharide transmembrane transporter activity / transporter complex / glycolipid transfer activity / lipopolysaccharide transport / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / outer membrane-bounded periplasmic space / membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Lipopolysaccharide (LPS) transport protein A like domain / Lipopolysaccharide assembly, LptC-related / Lipopolysaccharide export system protein LptC / Lipopolysaccharide-assembly, LptC-related / lipopolysaccharide transport protein A fold / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lipopolysaccharide export system protein LptC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Tran, A.X. / Dong, C. / Whitfield, C. / Scottish Structural Proteomics Facility (SSPF)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structure and functional analysis of LptC, a conserved membrane protein involved in the lipopolysaccharide export pathway in Escherichia coli.
著者: Tran, A.X. / Dong, C. / Whitfield, C.
履歴
登録2010年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipopolysaccharide export system protein lptC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2421
ポリマ－20,2421
非ポリマー00
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Lipopolysaccharide export system protein lptC

A: Lipopolysaccharide export system protein lptC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4842
ポリマ－40,4842
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.210, 94.210, 60.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Lipopolysaccharide export system protein lptC


分子量: 20241.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 substr. MG1655 / 遺伝子: b3199, JW3166, lptC, yrbK / プラスミド: pBAD24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Top10 / 参照: UniProt: P0ADV9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.04 M K2SO4, 16% PEG8000, 20% glycerol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9764 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月5日
放射プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9764 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→37 Å / Num. all: 14286 / Num. obs: 14109 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2.3 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.604 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.709 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SOLVE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 9.626 / SU ML: 0.106 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.141 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22226 718 5 %RANDOM
Rwork0.19466 ---
obs0.19606 13542 99.53 %-
all-14286 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.628 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.83 Å2-0 Å20 Å2
2---1.83 Å20 Å2
3---3.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1018 0 0 71 1089
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0221037
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0561.9591407
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.285125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.04224.850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.93715177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.667156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1510.2167
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02763
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1860.2350
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2960.2702
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.265
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2060.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1080.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1591.5630
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.21821024
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8493407
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.0364.5381
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 70 -
Rwork0.331 970 -
obs--99.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6171-3.1588-0.97924.05610.98291.6022-0.0776-0.11990.1550.05680.0699-0.1966-0.1620.03820.00760.0317-0.0123-0.00530.03280.00280.05172.024127.76321.0721
23.0979-2.00140.08682.3028-0.09851.7435-0.0709-0.04040.03760.05830.07640.08440.0112-0.0354-0.00550.1241-0.0308-0.00420.15180.00340.1328-0.426527.45130.2134
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A59 - 184
2X-RAY DIFFRACTION2A192 - 262

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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