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- PDB-3mxl: Crystal structure of nitrososynthase from Micromonospora carbonac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mxl
タイトルCrystal structure of nitrososynthase from Micromonospora carbonacea var. africana
要素Nitrososynthase
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVIN MONOOXYGENASE / NITROSOSYNTHASE / ACYL-COA DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-evernosamine nitrososynthase / acyl-CoA dehydrogenase activity / antibiotic biosynthetic process / monooxygenase activity / flavin adenine dinucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain ...Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
L-evernosamine nitrososynthase
類似検索 - 構成要素
生物種Micromonospora carbonacea (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Vey, J.L. / Iverson, T.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Structure and mechanism of ORF36, an amino sugar oxidizing enzyme in everninomicin biosynthesis .
著者: Vey, J.L. / Al-Mestarihi, A. / Hu, Y. / Funk, M.A. / Bachmann, B.O. / Iverson, T.M.
履歴
登録2010年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrososynthase
B: Nitrososynthase
C: Nitrososynthase
D: Nitrososynthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,5104
ポリマ－166,5104
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12430 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area57930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.815, 103.815, 295.954
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質
Nitrososynthase


分子量: 41627.410 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Micromonospora carbonacea (バクテリア)
株: var. africana / 遺伝子: ORF36 / プラスミド: pET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B5APQ9

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.51 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, 0.2M MgCl2, 10% PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.2 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→50 Å / Num. all: 29832 / Num. obs: 29783 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 111.2 Å2 / Rsym value: 0.116 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 3.15→3.26 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.474 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.474 / % possible all: 99.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.61 Å49.03 Å
Translation3.61 Å49.03 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER1.3.2位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MD2software (EMBL)データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2JIF

2jif


解像度: 3.15→50 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 2816 9.1 %Random
Rwork0.242 ---
all0.2457 31072 --
obs0.2457 29783 95.9 %-
溶媒の処理Bsol: 96.685 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 115.346 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.901 Å20 Å20 Å2
2--0.901 Å20 Å2
3----1.802 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.46 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.64 Å0.6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11016 0 0 0 11016
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.14358
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.019
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 344 -
Rwork0.343 --
obs--86.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3cis_peptide.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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