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- PDB-3mud: Structure of the Tropomyosin Overlap Complex from Chicken Smooth ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mud
タイトルStructure of the Tropomyosin Overlap Complex from Chicken Smooth Muscle
要素
  • DNA repair protein XRCC4,Tropomyosin alpha-1 chain
  • Tropomyosin alpha-1 chain,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / tropomysoin / overlap complex / coiled-coils
機能・相同性
機能・相同性情報


Smooth Muscle Contraction / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / FHA domain binding / positive regulation of ligase activity / mitotic spindle astral microtubule end / DNA ligase IV complex / positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin ...Smooth Muscle Contraction / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / FHA domain binding / positive regulation of ligase activity / mitotic spindle astral microtubule end / DNA ligase IV complex / positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / protein localization to microtubule / bleb / microtubule plus-end / Striated Muscle Contraction / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / mitotic spindle microtubule / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / cell projection membrane / regulation of muscle contraction / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / ruffle organization / microtubule plus-end binding / microtubule bundle formation / non-motile cilium assembly / protein localization to site of double-strand break / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / muscle filament sliding / protein localization to centrosome / structural constituent of muscle / sarcomere organization / negative regulation of microtubule polymerization / cellular response to lithium ion / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / 2-LTR circle formation / mitotic spindle pole / regulation of heart contraction / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / microtubule organizing center / microtubule polymerization / establishment of mitotic spindle orientation / Smooth Muscle Contraction / response to X-ray / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle midzone / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cytoplasmic microtubule / spindle assembly / stress fiber / cytoskeletal protein binding / cardiac muscle contraction / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of microtubule polymerization / cytoskeleton organization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / positive regulation of cell adhesion / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / negative regulation of cell migration / AURKA Activation by TPX2 / sarcomere / actin filament organization / cellular response to reactive oxygen species / actin filament / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RHO GTPases Activate Formins / wound healing / base-excision repair / structural constituent of cytoskeleton / double-strand break repair via nonhomologous end joining / ruffle membrane / actin filament binding / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / intracellular protein localization / cell migration / double-strand break repair / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / site of double-strand break / actin binding / microtubule / cytoskeleton / ciliary basal body / cadherin binding / protein heterodimerization activity / cell division / focal adhesion / centrosome / protein kinase binding / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
Vasodilator-stimulated phosphoprotein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain ...Vasodilator-stimulated phosphoprotein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #370 / DNA double-strand break repair and VJ recombination XRCC4, N-terminal / Dna Repair Protein Xrcc4; Chain: A, domain 1 / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil / XRCC4 C-terminal region / XRCC4-like, N-terminal domain superfamily / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tropomyosin alpha-1 chain / Tropomyosin alpha-1 chain / DNA repair protein XRCC4 / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Klenchin, V.A. / Frye, J. / Rayment, I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Structure of the tropomyosin overlap complex from chicken smooth muscle: insight into the diversity of N-terminal recognition .
著者: Frye, J. / Klenchin, V.A. / Rayment, I.
履歴
登録2010年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年5月31日Group: Structure summary
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein XRCC4,Tropomyosin alpha-1 chain
B: DNA repair protein XRCC4,Tropomyosin alpha-1 chain
C: Tropomyosin alpha-1 chain,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
D: Tropomyosin alpha-1 chain,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7906
ポリマ－56,6324
非ポリマー1582
水7,170398
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7610 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area24450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.564, 96.564, 162.993
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein XRCC4,Tropomyosin alpha-1 chain / X-ray repair cross-complementing protein 4 / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1


分子量: 19743.168 Da / 分子数: 2 / 変異: I134T, L249N,I134T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ)
遺伝子: XRCC4, TPM1 / プラスミド: pET31B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/pRIL / 参照: UniProt: Q13426, UniProt: P04268
#2: タンパク質 Tropomyosin alpha-1 chain,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1 / APC-binding protein EB1 / End-binding protein 1 / EB1


分子量: 8572.687 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPM1, C15orf13, TMSA, MAPRE1 / プラスミド: pET31B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/pRIL / 参照: UniProt: P09493, UniProt: Q15691
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 398 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 18% MePEG 2000, 100 mM Bis-Tris, 120 mM MgSO4 , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月6日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 39926 / Num. obs: 39647 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 18.6 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 49.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 17.9 % / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FU1

1fu1


解像度: 2.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 9.66 / SU ML: 0.112 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.193 / ESU R Free: 0.18 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25049 1982 5 %RANDOM
Rwork0.20699 ---
obs0.20913 37461 98.98 %-
all-37847 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.235 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.82 Å20 Å20 Å2
2--0.82 Å20 Å2
3----1.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3421 0 9 398 3828
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0223485
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0161.9644677
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5865431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.90225.74169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.18415660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2251513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2515
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022587
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.70252152
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.023503434
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.78771333
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.197701242
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 144 -
Rwork0.235 2694 -
obs--99.09 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.94161.0860.50912.85871.23072.9708-0.0178-0.12610.01930.19420.11890.07860.08710.2382-0.10110.0810.01490.02620.1281-0.05220.0739-5.1634-3.2071-22.1735
24.9681.6993-4.86330.7229-1.80364.930.0704-0.21210.12160.0046-0.00360.01160.01810.1705-0.06680.2495-0.07430.03410.2178-0.08970.1694-32.5298-22.8126-14.5423
35.01753.37222.07744.78512.06232.51060.0362-0.09350.2635-0.1651-0.29950.73890.0849-0.35490.26330.1032-0.0241-0.08050.1251-0.07620.2241-32.7244-19.2933-43.3288
41.31961.0141-0.65681.1357-0.56980.34840.2169-0.2370.11140.1666-0.13160.216-0.13550.1334-0.08530.1916-0.0504-0.05310.1725-0.02840.2585-31.2127-18.6119-23.8622
55.64554.1258-5.90887.7124-6.339211.09470.0391-0.4098-0.11471.13930.02730.5496-0.7381-0.3606-0.06630.32260.07960.18130.2315-0.02110.1419-61.9317-38.448129.6862
65.80372.2625-3.24634.3764-1.97876.5203-0.1539-0.172-0.15090.68940.13390.82060.1589-0.82540.020.28430.04890.23950.25160.01880.3215-65.3004-44.285525.8142
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-1 - 0
2X-RAY DIFFRACTION1A2 - 113
3X-RAY DIFFRACTION2A114 - 135
4X-RAY DIFFRACTION2A248 - 284
5X-RAY DIFFRACTION3B-1 - 0
6X-RAY DIFFRACTION3B2 - 90
7X-RAY DIFFRACTION4B91 - 135
8X-RAY DIFFRACTION4B248 - 284
9X-RAY DIFFRACTION5C-2 - 29
10X-RAY DIFFRACTION5C215 - 230
11X-RAY DIFFRACTION6D-2 - 29
12X-RAY DIFFRACTION6D215 - 230

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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