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万見
- PDB-3mtu: Structure of the Tropomyosin Overlap Complex from Chicken Smooth ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mtu
タイトルStructure of the Tropomyosin Overlap Complex from Chicken Smooth Muscle
要素
  • Capsid assembly scaffolding protein,Tropomyosin alpha-1 chain
  • Tropomyosin alpha-1 chain,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / tropomysoin / overlap complex / coiled-coils
機能・相同性
機能・相同性情報


Smooth Muscle Contraction / viral scaffold / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / Striated Muscle Contraction / microtubule plus-end / cell projection membrane ...Smooth Muscle Contraction / viral scaffold / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / Striated Muscle Contraction / microtubule plus-end / cell projection membrane / mitotic spindle microtubule / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule bundle formation / microtubule plus-end binding / non-motile cilium assembly / protein localization to centrosome / virion assembly / mitotic spindle pole / negative regulation of microtubule polymerization / spindle midzone / microtubule polymerization / microtubule organizing center / establishment of mitotic spindle orientation / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / cytoskeletal protein binding / spindle assembly / cytoplasmic microtubule / cardiac muscle contraction / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of microtubule polymerization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein serine/threonine kinase binding / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / actin filament organization / AURKA Activation by TPX2 / actin filament / RHO GTPases Activate Formins / actin filament binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / intracellular protein localization / cell migration / actin cytoskeleton / microtubule / ciliary basal body / cadherin binding / protein heterodimerization activity / cell division / focal adhesion / centrosome / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / DNA binding / RNA binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #400 / Bacteriophage phi-29 scaffolding protein Gp7 / Capsid assembly scaffolding protein Gp7 / Phi29 scaffolding protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #400 / Bacteriophage phi-29 scaffolding protein Gp7 / Capsid assembly scaffolding protein Gp7 / Phi29 scaffolding protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANOL / Tropomyosin alpha-1 chain / Capsid assembly scaffolding protein / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Homo sapiens (ヒト)
Bacillus phage phi29 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Klenchin, V.A. / Frye, J. / Rayment, I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Structure of the tropomyosin overlap complex from chicken smooth muscle: insight into the diversity of N-terminal recognition .
著者: Frye, J. / Klenchin, V.A. / Rayment, I.
履歴
登録2010年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年5月31日Group: Structure summary
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tropomyosin alpha-1 chain,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Tropomyosin alpha-1 chain,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
C: Tropomyosin alpha-1 chain,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
D: Tropomyosin alpha-1 chain,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
E: Capsid assembly scaffolding protein,Tropomyosin alpha-1 chain
F: Capsid assembly scaffolding protein,Tropomyosin alpha-1 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,71824
ポリマ－52,7666
非ポリマー95218
水6,251347
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10460 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area18410 Å2
手法PISA
2
A: Tropomyosin alpha-1 chain,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Tropomyosin alpha-1 chain,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
C: Tropomyosin alpha-1 chain,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
D: Tropomyosin alpha-1 chain,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
F: Capsid assembly scaffolding protein,Tropomyosin alpha-1 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,76223
ポリマ－43,8105
非ポリマー95218
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area9280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.131, 285.328, 43.457
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-306-

HOH

21D-304-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
Tropomyosin alpha-1 chain,Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1 / APC-binding protein EB1 / End-binding protein 1 / EB1


分子量: 8713.371 Da / 分子数: 4
断片: Fusion protein of residues 1-29 of chicken smooth muscle tropomyosin and residues 215-257 of human EB1 protein,Fusion protein of residues 1-29 of chicken smooth muscle tropomyosin and ...断片: Fusion protein of residues 1-29 of chicken smooth muscle tropomyosin and residues 215-257 of human EB1 protein,Fusion protein of residues 1-29 of chicken smooth muscle tropomyosin and residues 215-257 of human EB1 protein
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: TPM1, MAPRE1 / プラスミド: pET31B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/pRIL / 参照: UniProt: P04268, UniProt: Q15691
#2: タンパク質 Capsid assembly scaffolding protein,Tropomyosin alpha-1 chain / Gene product 7 / gp7 / Head morphogenesis protein / Protein p7 / Scaffold protein / Alpha- ...Gene product 7 / gp7 / Head morphogenesis protein / Protein p7 / Scaffold protein / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1


分子量: 8956.418 Da / 分子数: 2
断片: Fusion protein of residues 2-45 of phage phi29 Gp7 protein and residues 256-284 of chicken smooth muscle tropomyosin,Fusion protein of residues 2-45 of phage phi29 Gp7 protein and residues ...断片: Fusion protein of residues 2-45 of phage phi29 Gp7 protein and residues 256-284 of chicken smooth muscle tropomyosin,Fusion protein of residues 2-45 of phage phi29 Gp7 protein and residues 256-284 of chicken smooth muscle tropomyosin
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ), (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ)
プラスミド: pET31B / 遺伝子: TPM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/pRIL / 参照: UniProt: P13848, UniProt: P04268

-
非ポリマー , 4種, 365分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-EOH / ETHANOL


分子量: 46.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 347 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 16% MePEG 5000, 100 mM MES, pH 6.0, 140 mM CaCl2, 2% methanol , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月15日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 33163 / Num. obs: 33097 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 11.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MLPHARE位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
HKL-3000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→29.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 8.393 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.206 / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24113 1666 5 %RANDOM
Rwork0.20096 ---
obs0.20298 31424 99.64 %-
all-31538 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.25 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.193 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.44 Å20 Å20 Å2
2---0.91 Å20 Å2
3----0.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→29.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3320 0 59 347 3726
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223438
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0691.9874586
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9565414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.06826.888196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.67615689
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2511516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2501
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022569
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.56232071
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.922503314
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.25651367
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.817701267
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.098→2.152 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 118 -
Rwork0.202 2237 -
obs--97.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1312-0.2580.00374.905-0.52980.17220.07490.04780.02030.1504-0.06240.1864-0.0109-0.0249-0.01250.06430.01440.02810.1053-0.00020.031911.54784.50442.11
20.06770.30150.07917.72161.18080.32380.08660.001-0.0121-0.0047-0.1406-0.09150.0207-0.07760.0540.10640.0284-0.02010.1315-0.00510.041312.04981.79744.038
30.1217-0.5689-0.32748.10292.3491.01280.0419-0.017-0.004-0.0435-0.0311-0.0903-0.07690.0049-0.01080.0628-0.0093-0.03180.1243-0.01350.021612.15364.55621.278
40.01250.1261-0.00994.7034-0.83490.87090.02570.013-0.0011-0.1257-0.02690.0928-0.0456-0.02980.00120.05790.0277-0.00780.12790.00150.03379.89364.48922.429
50.2618-0.7791-0.104211.66820.06890.5496-0.0613-0.0265-0.0489-1.35480.109-0.12430.24410.0426-0.04770.33210.01010.02510.0816-0.02160.075722.82713.28832.906
66.8174-12.1873-2.909621.91865.28081.9678-0.2567-0.08920.19880.65260.1386-0.44630.5622-0.19540.11810.4397-0.1499-0.02390.0828-0.04850.199723.50612.9338.249
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-2 - 257
2X-RAY DIFFRACTION2B-2 - 257
3X-RAY DIFFRACTION3C-2 - 257
4X-RAY DIFFRACTION4D-2 - 257
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 284
6X-RAY DIFFRACTION6F1 - 284

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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