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万見
- PDB-3mqr: Crystal Structure of the USP7:HdmX(AHSS) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mqr
タイトルCrystal Structure of the USP7:HdmX(AHSS) complex
要素
  • HdmX Peptide
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE / TRAF domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / atrial septum development / deubiquitinase activity / heart valve development / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity ...regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / atrial septum development / deubiquitinase activity / heart valve development / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / atrioventricular valve morphogenesis / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / endocardial cushion morphogenesis / ventricular septum development / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / negative regulation of TORC1 signaling / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription repressor complex / Stabilization of p53 / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Oncogene Induced Senescence / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / regulation of circadian rhythm / PML body / negative regulation of protein catabolic process / regulation of protein stability / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of TP53 Degradation / ubiquitin-protein transferase activity / p53 binding / rhythmic process / chromosome / protein-containing complex assembly / Oxidative Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cellular response to hypoxia / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / protein stabilization / nuclear body / negative regulation of cell population proliferation / cysteine-type endopeptidase activity / negative regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / proteolysis / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
MATH domain / MDM4 / : / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain ...MATH domain / MDM4 / : / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / p53 negative regulator Mdm2/Mdm4 / TRAF-like / SWIB/MDM2 domain / SWIB/MDM2 domain profile. / SWIB/MDM2 domain superfamily / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Mdm4 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Saridakis, V.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure Of USP7
著者: Sarkari, F. / La Delfa, A. / Arrowsmith, C.H. / Frappier, L. / Sheng, Y. / Saridakis, V.
履歴
登録2010年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: HdmX Peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2202
ポリマ－19,2202
非ポリマー00
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area580 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area7670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.760, 69.760, 45.493
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / ...Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease


分子量: 18133.102 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 54-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: human / 遺伝子: HAUSP, USP7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q93009, EC: 3.1.2.15
#2: タンパク質・ペプチド HdmX Peptide


分子量: 1087.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O15151*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG4000, 0.2M Lithium sulfate, 0.1M Tris pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. obs: 21185 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 12.2 Å2 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 6.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1YY6

1yy6


解像度: 1.8→38.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 92329.9 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 980 4.9 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.202 20114 98.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.2194 Å2 / ksol: 0.45 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.65 Å20 Å20 Å2
2--0.65 Å20 Å2
3----1.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.04 Å-0.06 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→38.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1161 0 0 107 1268
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 150 4.7 %
Rwork0.208 3062 -
obs--95.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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