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- PDB-3mop: The ternary Death Domain complex of MyD88, IRAK4, and IRAK2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mop
タイトルThe ternary Death Domain complex of MyD88, IRAK4, and IRAK2
要素
  • Interleukin-1 receptor-associated kinase 4
  • Interleukin-1 receptor-associated kinase-like 2
  • Myeloid differentiation primary response protein MyD88
キーワードSIGNALING PROTEIN / IMMUNE SYSTEM / Death domain complex / helical symmetry / single-stranded helical assembly / left-handed helical assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cytokine-mediated signaling pathway / regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / MyD88 deficiency (TLR5) / TIR domain binding / ATP-dependent histone chaperone activity / Toll binding / toll-like receptor 5 signaling pathway / induced systemic resistance / regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / neutrophil-mediated killing of bacterium ...regulation of cytokine-mediated signaling pathway / regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / MyD88 deficiency (TLR5) / TIR domain binding / ATP-dependent histone chaperone activity / Toll binding / toll-like receptor 5 signaling pathway / induced systemic resistance / regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / neutrophil-mediated killing of bacterium / leukocyte activation involved in inflammatory response / response to molecule of fungal origin / positive regulation of lymphocyte proliferation / response to peptidoglycan / toll-like receptor 8 signaling pathway / positive regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / IRAK4 deficiency (TLR5) / establishment of endothelial intestinal barrier / MyD88 dependent cascade initiated on endosome / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / TRAF6 mediated induction of NFkB and MAP kinases upon TLR7/8 or 9 activation / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / Toll signaling pathway / Toll-like receptor binding / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / interleukin-33-mediated signaling pathway / neutrophil activation involved in immune response / neutrophil migration / toll-like receptor 9 signaling pathway / microglia differentiation / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / neutrophil mediated immunity / interleukin-1 receptor binding / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / death receptor binding / MyD88 deficiency (TLR2/4) / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / interleukin-1-mediated signaling pathway / extrinsic component of plasma membrane / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of macrophage cytokine production / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / toll-like receptor 4 signaling pathway / type I interferon-mediated signaling pathway / toll-like receptor signaling pathway / skin development / defense response to protozoan / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / response to amine / positive regulation of interleukin-17 production / immunoglobulin mediated immune response / canonical NF-kappaB signal transduction / response to amino acid / positive regulation of type I interferon production / phagocytosis / positive regulation of chemokine production / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / JNK cascade / signaling adaptor activity / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / response to interleukin-1 / p75NTR recruits signalling complexes / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of interleukin-8 production / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of JNK cascade / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / NOD1/2 Signaling Pathway / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-6 production / Interleukin-1 signaling / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / kinase activity / PIP3 activates AKT signaling / ER-Phagosome pathway / cellular response to lipopolysaccharide / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / regulation of inflammatory response / gene expression / molecular adaptor activity / defense response to virus / response to ethanol / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity
類似検索 - 分子機能
IRAK2, death domain / Myeloid differentiation primary response protein MyD88 / MyD88, death domain / Interleukin-1 receptor-associated kinase 4 / IRAK4, Death domain / : / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / TIR domain / Death domain profile. ...IRAK2, death domain / Myeloid differentiation primary response protein MyD88 / MyD88, death domain / Interleukin-1 receptor-associated kinase 4 / IRAK4, Death domain / : / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / TIR domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Death-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-1 receptor-associated kinase-like 2 / Myeloid differentiation primary response protein MyD88 / Interleukin-1 receptor-associated kinase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Lin, S.-C. / Lo, Y.-C. / Wu, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Helical assembly in the MyD88-IRAK4-IRAK2 complex in TLR/IL-1R signalling.
著者: Lin, S.C. / Lo, Y.C. / Wu, H.
履歴
登録2010年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myeloid differentiation primary response protein MyD88
B: Myeloid differentiation primary response protein MyD88
C: Myeloid differentiation primary response protein MyD88
D: Myeloid differentiation primary response protein MyD88
E: Myeloid differentiation primary response protein MyD88
F: Myeloid differentiation primary response protein MyD88
G: Interleukin-1 receptor-associated kinase 4
H: Interleukin-1 receptor-associated kinase 4
I: Interleukin-1 receptor-associated kinase 4
J: Interleukin-1 receptor-associated kinase 4
K: Interleukin-1 receptor-associated kinase-like 2
L: Interleukin-1 receptor-associated kinase-like 2
M: Interleukin-1 receptor-associated kinase-like 2
N: Interleukin-1 receptor-associated kinase-like 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,45614
ポリマ－179,45614
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.709, 307.116, 187.619
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11F
21C
12E
22D
13H
23G
33I
43J
14L
24K
34M
44N
15B
25A

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain F and (resseq 19:123 ) and backboneF0
211chain C and (resseq 19:123 ) and backboneC0
112chain E and (resseq 19:123 ) and backboneE0
212chain D and (resseq 19:123 ) and backboneD0
113chain H and (resseq 2:108 ) and backboneH0
213chain G and (resseq 2:108 ) and backboneG0
313chain I and (resseq 2:108 ) and backboneI0
413chain J and (resseq 2:108 ) and backboneJ0
114chain L and (resseq 2:94 ) and backboneL0
214chain K and (resseq 2:94 ) and backboneK0
314chain M and (resseq 2:94 ) and backboneM0
414chain N and (resseq 2:94 ) and backboneN0
115chain B and (resseq 19:123 ) and backboneB0
215chain A and (resseq 19:123 ) and backboneA0

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

-
要素

#1: タンパク質
Myeloid differentiation primary response protein MyD88


分子量: 12581.377 Da / 分子数: 6 / 断片: death domain residues 20-117 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYD88 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIPL / 参照: UniProt: Q99836
#2: タンパク質
Interleukin-1 receptor-associated kinase 4 / IRAK-4 / Renal carcinoma antigen NY-REN-64


分子量: 12804.617 Da / 分子数: 4 / 断片: death domain residues 4-106 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRAK4 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIPL
参照: UniProt: Q9NWZ3, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: タンパク質
Interleukin-1 receptor-associated kinase-like 2 / IRAK-2


分子量: 13187.364 Da / 分子数: 4 / 断片: death domain residues 2-112 / Mutation: R50W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRAK2 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIPL / 参照: UniProt: O43187

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100-250 mM MgCl2, 8-15 % ethanol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→30 Å / Num. obs: 39643 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 1.233 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.3-3.414.40.54623211.18161.8
3.41-3.535.20.531181.1782.5
3.53-3.676.70.4535931.20295.4
3.67-3.848.30.44837371.16399.3
3.84-4.049.40.33737871.21199.7
4.04-4.299.80.21238231.29599.9
4.29-4.62100.14437991.32199.8
4.62-5.0810.60.11238201.2799.9
5.08-5.8111.40.09238431.242100
5.81-7.3111.60.06938761.159100
7.31-3010.10.04239261.25297.6

-
位相決定

位相決定手法: 多重同系置換
Phasing dmFOM : 0.57 / FOM acentric: 0.56 / FOM centric: 0.65 / 反射: 19786 / Reflection acentric: 17822 / Reflection centric: 1964
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
11.9-29.6820.960.970.94976735241
7.4-11.90.920.930.8930502602448
5.9-7.40.740.750.6836313246385
5.2-5.90.520.520.5135163208308
4.4-5.20.380.380.4356405244396
4.2-4.40.260.260.2729732787186
Phasing MIR解像度: 5.8→35 Å / FOM: 0.64 / 反射: 8164
Phasing MIR der
IDDer set-ID
11
21
31
41
51
61
71
81
91
Phasing MIR der site
IDDer-IDBiso (Å)Atom type symbolFract xFract yFract zOccupancy
1160Tas0.03010.49790.01020.7326
1260Tas0.25860.4620.10920.1757
1360Tas0.77790.05470.06560.1092
1460Tas0.67440.06990.04810.204
1560Tas0.26110.4150.11180.1283
1660Tas0.62970.00480.00520.0437
1760Tas0.44280.00670.00570.2058
1860Tas0.8270.01090.01370.1138
191Tas0.73760.49780.00970.0213
2160Ptp0.11180.4960.00880.2056
2260Ptp0.28650.46730.09130.3708
2360Ptp0.03740.23160.23260.2478
2460Ptp0.29360.30050.09080.1316
2551.364Ptp0.46910.15810.10170.0643
2660Ptp0.01140.26920.00760.0849
2760Ptp0.01030.24510.0020.124
286.454Ptp0.28640.41690.01540.0761
2960Ptp0.48550.15120.10330.0953
3160Aus0.44370.2540.02630.2376
3260Aus0.48680.24910.23550.3692
3360Aus0.50390.15110.08720.2795
3460Aus0.0110.2220.22040.391
3560Aus0.70980.16390.24630.1196
3660Aus0.48640.22140.02920.3527
3760Aus0.83140.10710.20940.2967
3832.2723Aus0.49890.48080.10120.0852
3922.3418Aus0.98350.49940.01850.131
4160Ses0.63640.19970.02380.4914
4248.7728Ses0.94730.2470.15230.526
4343.3461Ses0.58080.23550.13730.4118
4460Ses0.83510.03050.15090.4648
4546.4381Ses0.95680.20640.0540.5473
4660Ses0.82790.24150.02830.9271
4760Ses0.24540.33180.10320.648
5160Hgs0.46710.25050.22750.2009
5260Hgs0.45430.22130.03080.3843
5360Hgs0.68410.16520.24840.4027
5460Hgs0.45710.25020.03980.3068
5560Hgs0.48930.47690.12530.1855
5660Hgs0.38350.47270.08780.3553
5752.3611Hgs0.27490.32190.10150.1213
5860Hgs0.04150.49010.13540.1032
6160Hgp0.53480.25630.23840.4986
6260Hgp0.96220.15830.22660.4959
6360Hgp0.47420.24580.02870.2755
6413.3036Hgp0.14170.48590.01220.1517
6560Hgp0.30520.31510.05740.376
663.6776Hgp0.97810.27180.00060.0605
6758.0533Hgp0.61520.28220.01820.2216
6860Hgp0.36830.32610.11540.5316
6960Hgp0.34730.22240.12810.3008
Phasing MIR shell
解像度 (Å)FOM反射
18.75-350.78459
12.57-18.750.77722
10.05-12.570.75887
8.61-10.050.711030
7.64-8.610.681143
6.95-7.640.581229
6.41-6.950.521309
5.98-6.410.521385

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.13位相決定
RESOLVE2.13位相決定
PHENIX1.6_289精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 3.4→19.958 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.86 / SU ML: 0.54 / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 29.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 1696 5.07 %
Rwork0.216 --
obs0.218 33422 82.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 127.601 Å2 / ksol: 0.241 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 444.62 Å2 / Biso mean: 179.952 Å2 / Biso min: 62.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.693 Å2-0 Å20 Å2
2---26.436 Å20 Å2
3---17.742 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→19.958 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11534 0 0 0 11534
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01211784
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.58816012
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1011812
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062040
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.5494346
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11F420X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.071
12C420X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.071
21E420X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.068
22D420X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.068
31H428X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.062
32G428X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.062
33I428X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.062
34J428X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.062
41L372X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.062
42K372X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.062
43M372X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.052
44N372X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.055
51B420X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.054
52A420X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.054
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.4-3.50.507820.4471667174952
3.5-3.6120.4071130.3861990210363
3.612-3.740.4171310.3422463259477
3.74-3.8890.3061260.3062410253676
3.889-4.0640.2931330.2662533266679
4.064-4.2770.3071380.2522513265179
4.277-4.5420.2871470.2262723287085
4.542-4.8880.2491550.2062866302190
4.888-5.3710.2351610.182999316093
5.371-6.1280.2331650.173087325296
6.128-7.6480.2431700.163201337198
7.648-19.9580.1971750.1553274344997
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.04660.57261.40340.24960.91470.40660.51640.33270.23420.6992-0.1651-0.94290.0684-0.5771-0.00011.4052-0.2941-0.17751.0819-0.03831.728682.256368.286598.2742
20.79070.84410.17640.4498-1.27922.65720.2039-0.10890.3878-0.09830.01170.25260.3337000.9339-0.068-0.04020.9001-0.1630.619891.253281.8803126.2912
32.1723-1.04681.24091.94891.50050.22690.4656-0.1165-0.29630.066-0.3315-0.1203-0.3146-0.06010.00020.9829-0.28210.03041.14320.18920.85660.421586.665896.746
41.413-1.6830.73221.4551-1.16391.3230.051-0.0168-0.0483-0.0990.08760.43630.09440.47580.00010.7579-0.08470.13090.844-0.08840.945891.956592.725499.4712
50.77750.28090.06230.3292-0.5850.9641-0.3976-0.27160.1579-0.1342-0.0304-0.34650.2299-0.1160.00021.10370.18680.17960.8842-0.31140.550683.2967107.0175127.1829
61.27672.15070.61461.2823-0.05290.69520.3423-0.4791-0.1532-0.2105-0.41590.01440.14780.1534-01.18740.12430.21561.3150.0731.108460.343889.5275128.5006
71.1927-0.1795-0.50420.81110.9281.1013-0.48470.1466-0.11830.4657-0.12170.5721-0.27160.3802-0.00020.9947-0.16410.05071.07190.13230.988470.043109.970384.4133
81.0363-1.12310.9451.06980.98490.01610.0059-0.2730.3855-0.33870.0466-0.08710.1796-0.0602-0.00011.0172-0.26280.09620.89380.04481.425896.7466120.352101.6456
90.515-0.5347-0.26270.5574-0.97390.6021-0.62540.01670.04640.36860.1185-0.51110.1871-0.37670.00011.79720.14480.20561.2169-0.40491.575973.6349132.8293122.5331
10-0.0155-0.5561-0.41090.06060.12320.843-0.07350.42210.09650.3188-0.25480.9918-0.19940.8019-0.00241.32610.3294-0.18551.25880.16481.706655.4573131.031295.0004
110.9827-0.7122-0.2902-0.5942-0.28730.50610.11540.16650.05370.0322-0.010.3149-0.67040.45030.00011.4368-0.26590.24971.15250.22821.316483.528132.038980.4064
120.19790.0320.5328-0.3142-0.60620.61720.35730.13610.7257-0.2755-0.1368-0.26790.3801-0.1297-0.00111.2978-0.11560.09020.9914-0.23751.98592.8722145.539107.7144
13-0.2337-0.0265-0.31960.04290.6932-0.65250.189-0.20670.1935-0.3489-0.61540.30280.33210.4423-0.00081.95910.1406-0.05421.4012-0.08442.087761.9708152.8165109.9176
141.14911.6028-0.55670.64610.31040.06110.8649-0.30940.52560.0986-0.0910.03150.2691-0.14890.00030.62320.10980.191.25570.00221.117754.8269112.7494113.8702
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA19 - 123
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB19 - 123
3X-RAY DIFFRACTION3chain DD19 - 123
4X-RAY DIFFRACTION4chain EE19 - 123
5X-RAY DIFFRACTION5chain FF19 - 123
6X-RAY DIFFRACTION6chain CC19 - 123
7X-RAY DIFFRACTION7chain HH2 - 108
8X-RAY DIFFRACTION8chain II2 - 108
9X-RAY DIFFRACTION9chain JJ2 - 108
10X-RAY DIFFRACTION10chain KK2 - 94
11X-RAY DIFFRACTION11chain LL2 - 94
12X-RAY DIFFRACTION12chain MM2 - 94
13X-RAY DIFFRACTION13chain NN2 - 94
14X-RAY DIFFRACTION14chain GG2 - 108

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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