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- PDB-3mn5: Structures of actin-bound WH2 domains of Spire and the implicatio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mn5
タイトルStructures of actin-bound WH2 domains of Spire and the implication for filament nucleation
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Protein spire
キーワードContractile Protein/Protein binding / WH2 domain / Spire / Actin complex / Contractile Protein-Protein binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chorion-containing eggshell formation / pole plasm RNA localization / establishment of meiotic spindle localization / oocyte karyosome formation / actin filament-based process / pole plasm oskar mRNA localization / pole plasm assembly / polar body extrusion after meiotic divisions / actin filament network formation / actin nucleation ...chorion-containing eggshell formation / pole plasm RNA localization / establishment of meiotic spindle localization / oocyte karyosome formation / actin filament-based process / pole plasm oskar mRNA localization / pole plasm assembly / polar body extrusion after meiotic divisions / actin filament network formation / actin nucleation / Golgi vesicle transport / cleavage furrow formation / cytoskeletal motor activator activity / oogenesis / positive regulation of mitochondrial fission / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / regulation of cytoskeleton organization / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / intracellular transport / skeletal muscle fiber development / stress fiber / vesicle-mediated transport / titin binding / actin filament polymerization / cytoplasmic vesicle membrane / actin filament organization / actin filament / filopodium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / protein transport / lamellipodium / actin binding / cell body / actin cytoskeleton organization / cell cortex / microtubule binding / mitochondrial outer membrane / cytoskeleton / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein Spire / Kinase non-catalytic C-lobe domain / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 domain profile. / WH2 domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 ...Protein Spire / Kinase non-catalytic C-lobe domain / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 domain profile. / WH2 domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Zinc finger, FYVE/PHD-type / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / LATRUNCULIN B / Actin, alpha skeletal muscle / Protein spire
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Ducka, A.M. / Sitar, T. / Popowicz, G.M. / Huber, R. / Holak, T.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structures of actin-bound Wiskott-Aldrich syndrome protein homology 2 (WH2) domains of Spire and the implication for filament nucleation.
著者: Ducka, A.M. / Joel, P. / Popowicz, G.M. / Trybus, K.M. / Schleicher, M. / Noegel, A.A. / Huber, R. / Holak, T.A. / Sitar, T.
履歴
登録2010年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
S: Protein spire
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3425
ポリマ－44,4002
非ポリマー9433
水8,809489
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area15400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.960, 71.810, 100.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細complex of Actin and Spire

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AS

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 40087.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質・ペプチド Protein spire


分子量: 4311.981 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 448-485, WH2 2 domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: spir, p150-Spir, CG10076 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9U1K1

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非ポリマー , 4種, 492分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-LAB / LATRUNCULIN B / ラトルンクリンB


分子量: 395.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29NO5S / コメント: 毒素*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 489 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.06 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 0.2 Magnesium formate pH 5.9 20% PEG 3350 , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月20日 / 詳細: LN2 cooled fixed-exit Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 62290 / Num. obs: 49209 / % possible obs: 79 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル解像度: 1.5→1.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.203 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 38.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NWK

1nwk


解像度: 1.5→39.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 1.334 / SU ML: 0.051 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.091 / ESU R Free: 0.096 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 2511 5.1 %RANDOM
Rwork0.17164 ---
obs0.17386 46688 79.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.832 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.34 Å20 Å20 Å2
2---0.06 Å20 Å2
3---0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→39.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2870 0 59 489 3418
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0222990
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.4031.9924054
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.9425363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.95223.92125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.7615515
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.6691519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.3820.2454
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.0212207
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4591.51826
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.38922953
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.62831164
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6064.51101
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.23 64 -
Rwork0.188 1245 -
obs--28.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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