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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mfm
タイトルCrystal Structures and Mutational Analyses of Acyl-CoA Carboxylase Subunit of Streptomyces coelicolor
要素Propionyl-CoA carboxylase complex B subunit
キーワードLIGASE / ACCase / PCCase / ACC / PCC / Propionyl-CoA / CT / Carboxyltransferase / Polyketide / Fatty Acid / PKS / FAS / Polyketide Synthase / Fatty Acid Synthase / Carboxylase / beta subunit / PccB / Acyl-CoA / Acyl-CoA Carboxylase / Biotin
機能・相同性
機能・相同性情報


propionyl-CoA carboxylase activity / acetyl-CoA carboxylase complex / acetyl-CoA carboxylase activity / fatty acid biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase carboxyl transferase, beta subunit / : / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 ...Acetyl-CoA carboxylase carboxyl transferase, beta subunit / : / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Propionyl-CoA carboxylase complex B subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces coelicolor (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Diacovich, L. / Arabolaza, A. / Shillito, E.M. / Lin, T.-W. / Mitchell, D.L. / Melgar, M.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Crystal structures and mutational analyses of acyl-CoA carboxylase beta subunit of Streptomyces coelicolor.
著者: Arabolaza, A. / Shillito, M.E. / Lin, T.W. / Diacovich, L. / Melgar, M. / Pham, H. / Amick, D. / Gramajo, H. / Tsai, S.C.
履歴
登録2010年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Propionyl-CoA carboxylase complex B subunit
F: Propionyl-CoA carboxylase complex B subunit
A: Propionyl-CoA carboxylase complex B subunit
B: Propionyl-CoA carboxylase complex B subunit
D: Propionyl-CoA carboxylase complex B subunit
E: Propionyl-CoA carboxylase complex B subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)343,3396
ポリマ－343,3396
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area45410 Å2
ΔGint-239 kcal/mol
Surface area100220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.668, 220.961, 136.742
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.08, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Propionyl-CoA carboxylase complex B subunit


分子量: 57223.180 Da / 分子数: 6 / 変異: D422N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces coelicolor (バクテリア)
遺伝子: pccB, SCK13.18c, SCO4926 / プラスミド: pET28c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9X4K7

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.1M Bis-TrispH 6.8, 10% MPD, 0.2M Ammonium acetate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.99 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月27日
放射モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→50 Å / Num. obs: 182058 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2.38 / Observed criterion σ(I): 2.38 / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 3.75

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.6.1_357精密化
CNS精密化
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.38→38.824 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.89 / 位相誤差: 32.6 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2684 9099 5.01 %
Rwork0.2242 --
obs0.2265 181735 98.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.693 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--22.7055 Å2-0 Å22.2597 Å2
2--1.37 Å2-0 Å2
3---21.3355 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→38.824 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23718 0 0 0 23718
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00924198
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20832880
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1998796
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0773708
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054404
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.38-2.4630.33678990.266216827X-RAY DIFFRACTION97
2.463-2.56160.32898830.254817312X-RAY DIFFRACTION99
2.5616-2.67820.31929440.246617238X-RAY DIFFRACTION99
2.6782-2.81930.31169030.239817240X-RAY DIFFRACTION99
2.8193-2.99590.29059080.236617370X-RAY DIFFRACTION99
2.9959-3.22710.29068730.236417466X-RAY DIFFRACTION100
3.2271-3.55170.27929240.230717405X-RAY DIFFRACTION100
3.5517-4.06520.25579610.212217322X-RAY DIFFRACTION99
4.0652-5.11980.23428800.187617423X-RAY DIFFRACTION99
5.1198-38.82910.2229240.201117033X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 136.1564 Å / Origin y: -63.2124 Å / Origin z: 99.2388 Å
111213212223313233
T0.1869 Å2-0.0018 Å2-0.03 Å2--0.0216 Å20.0143 Å2---0.0529 Å2
L2.9836 °20.063 °2-0.0378 °2-0.0373 °2-0.0005 °2--0.1293 °2
S-0.1393 Å °-0.0081 Å °0.3903 Å °-0.0107 Å °0.0735 Å °0.0147 Å °0.0344 Å °-0.005 Å °-0.0032 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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