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- PDB-3mdf: Crystal structure of the RRM domain of Cyclophilin 33 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mdf
タイトルCrystal structure of the RRM domain of Cyclophilin 33
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RRM domain / PHD finger / Cyp33 / MLL / Isomerase / mRNA processing / mRNA splicing / Nucleus / RNA-binding / Rotamase / Spliceosome
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(A) binding / U2-type catalytic step 2 spliceosome / cyclosporin A binding / positive regulation of viral genome replication / protein peptidyl-prolyl isomerization / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) ...poly(A) binding / U2-type catalytic step 2 spliceosome / cyclosporin A binding / positive regulation of viral genome replication / protein peptidyl-prolyl isomerization / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / mRNA splicing, via spliceosome / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / protein folding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / nuclear speck / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / Neutrophil degranulation / regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E, RNA recognition motif / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif ...Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E, RNA recognition motif / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Hom, R.A. / Chang, P.Y. / Roy, S. / Mussleman, C.A. / Glass, K.C. / Seleznevia, A.I. / Gozani, O. / Ismagilov, R.F. / Cleary, M.L. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Molecular mechanism of MLL PHD3 and RNA recognition by the Cyp33 RRM domain.
著者: Hom, R.A. / Chang, P.Y. / Roy, S. / Musselman, C.A. / Glass, K.C. / Selezneva, A.I. / Gozani, O. / Ismagilov, R.F. / Cleary, M.L. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2010年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年10月10日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8272
ポリマ－18,8272
非ポリマー00
水2,594144
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4141
ポリマ－9,4141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4141
ポリマ－9,4141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.840, 40.520, 65.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.06, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / PPIase E / Rotamase E / Cyclophilin E / Cyclophilin-33


分子量: 9413.567 Da / 分子数: 2 / 断片: RNA-RECOGNITION MOTIF (UNP residues:1-83) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPIE, CYP33 / プラスミド: pET-28 LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 DE3 / 参照: UniProt: Q9UNP9, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.95 %
結晶化温度: 291 K / pH: 7.6
詳細: 0.1 M Hepes and 1.0 M tri-sodium dehydrate citrate pH 7.6, Microcapillary, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.9786
検出器タイプ: MBC DETECTOR / 検出器: NOIR1 / 日付: 2008年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→26.2 Å / Num. obs: 15587 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2.1 / 冗長度: 6.76 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 6.41 % / Rmerge(I) obs: 0.232 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREKデータスケーリング
BALBES位相決定
CNS1.1精密化
d*TREKデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CVJ

1cvj


解像度: 1.85→26.2 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.1 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 2895 -RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 15587 99.9 %-
all-30165 --
原子変位パラメータBiso mean: 27.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.416 Å20 Å28.917 Å2
2---7.005 Å20 Å2
3---3.589 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.23 Å
Luzzati d res low-1.85 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→26.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1304 0 0 144 1448
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.34
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.14
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.92 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 331 -
Rwork0.2767 --
obs--89.05 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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